A. 常用的沉澱蛋白質的方法有哪些
前已有很多去蛋白方法可供使用，但使用各種方法之前應了解該方法是否會導致生專物樣品中的葯物發生分解或影屬響葯物的提取等。
通常除蛋白的方法是在含蛋白樣品中加入適當的沉澱劑或變性劑，而有機溶劑和酸類沉澱的蛋白是不可逆的。也可用透析法與超濾法除去樣品中蛋白。
當然還可以熱沉澱，使蛋白質脫水而沉澱(如有機溶劑、中性鹽)，有的是由於蛋白質形成不溶性鹽而析出(如高氯酸)，離心後取上清液用於分析。甲醇、乙腈、丙酮和乙醇是沉澱蛋白常用的有機溶劑，中性鹽可用氯化銨等。無機鹽沉澱蛋白是可逆的，即將蛋白稀釋後仍具有生理活性
B. 請問使蛋白質沉澱的方法有幾種
蛋白質沉澱實質上是蛋白質的分離，提取蛋白質的方法。一般來說若蛋白質存在於各種生物流體如血漿、牛乳、雞蛋白及尿的溶液中時，不要經過提取。若在組織和細胞里的蛋白質必須經過提取成為蛋白質溶液，再用（1）透析法：有半透膜透析、電透析、超濾析三種。（你是問方法有幾種？所以不講詳細過程，下同）上面是蛋白質與非蛋白質的分離。（2）分離後要除去蛋白質水溶液中的溶劑，可用有機溶劑的親水作用，在低溫（負10度或接近溶劑凝固點的溫度）將蛋白質水溶液傾入大量酒精或丙酮中，蛋白質就沉澱下來。（3）也可以用凍干法除去蛋白質溶液中的溶劑（通常是水）即將蛋白質溶液迅速凍成薄層，在高度真空中用升華法將溶劑除去。（4）分段分離將乾燥後的多種蛋白質混合物採用分階段分離。用鹽析法進行也可用有機溶劑為沉澱劑分離（5）最後用標准試驗法：如超離心法、電泳法及相律法等檢驗蛋白質是否純凈。
C. 透析蛋白時出現沉澱什麼原因
出現絮狀沉澱是很正常的現象，因為透析本身就是一個復性的過程，那麼出現絮狀的沉澱就是一些不能夠復性成為天然結構的一些目的蛋白和一些雜蛋白，而這些都是我們所不需要的。所以說出現絮狀沉澱是正常的也是我們希望看到的。
至於出現沉澱的原因不外乎條件變化太劇烈了，建議不要讓透析的條件變化太劇烈了，主要是PH的濃度的變化和樣品中一些其他東西如尿素的濃度變化。
D. 我純化的蛋白總是有沉澱,該怎麼辦 已經改過鹽濃度,沉澱還是在啊
剛純化完就有沉澱？那上樣的時候應該也有沉澱吧？
復性時出現沉澱是比較難解決，溫度不要變化太大、速率降低點、濃度低點、加甘油保護劑等。
E. 蛋白質的溶解特性與沉澱原理
蛋白質通過鹽析的辦法沉澱的原理是降低蛋白質的溶解度，使蛋白質內凝聚而從溶液中容析出。
蛋白質的沉澱（protein
precipitation），沉澱是溶液中的溶質由液相變成固相析出的過程。蛋白質從溶液中析出的現象，稱為蛋白質的沉澱。蛋白質沉澱常用的方法有鹽析、等電點沉澱、有機溶劑沉澱、生物鹼試劑與某些酸（如三氯醋酸）沉澱等。
F. 蛋白質沉澱的原因
定的因素：
一、蛋白質有水化膜；
二、蛋白質是帶電荷的；
所以，當破壞這兩個因素時，蛋白質從溶液中析出而產生沉澱。
然後，具體講講鹽析和變性。
----鹽析：
在蛋白質水溶液中，加入了高濃度的強電解質鹽如硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等而使蛋白質從溶液中析出，稱為鹽析。（低濃度的鹽溶液加入蛋白質溶液中，會導致蛋白質溶解度增加，稱為鹽溶）
[機理]：破壞了蛋白質的水化膜並且中和了表面的凈電荷。
----變性：
當天然蛋白質受物理或化學因素影響後，失去原有的生物活性，並且物理化學性質均以改變的作用稱為蛋白質的變性。
[機理]（本質）：分子中的次級鍵斷裂，導致空間構象從緊密有序的變為鬆散無序的狀態。（一級結構並無被破壞）
[表現]：
1、無生物活性；
2、溶解度下降、粘度增加、紫外線吸收增加、側鏈反應增強、對酶的作用敏感，易被水解（這就是為何蛋白類食品在被加熱至變性後人體對其中氨基酸的吸收能力增強）
2、再來說溶解
鹽溶液（比如硫酸銅）使蛋白質沉澱的原因不是蛋白質變性而是鹽析，少量的鹽溶液改變了蛋白質的溶解度，所以在步驟一的時候，溶劑（水）的量相對不足，所以發生了沉澱，但是當加入足夠的溶劑（硫酸銅是飽和了，但是蛋白質還能繼續溶解），原來析出的蛋白質重新被溶解。這里可能有一個認識上的誤區，所謂飽和硫酸銅溶液，飽和的只是硫酸銅，對於其他溶質，還是可以繼續溶解的。
3、最後說下顏色反應，不知道
你指的是哪一種。
用雙縮脲試劑鑒定，發生紫色反應，最終呈紫色。本質是與肽鍵發生絡合反應
蛋白質中存在含苯環的氨基酸就會遇濃硝酸變黃色，因為苯環發生了硝化反應，蛋白質水解後也不會褪色。
G. 蛋白質的沉澱作用還有哪些哪些是變性哪些是沒有變性在分離蛋白質時常使用哪些方法
你好，很高興回答你的問題。猜測你問的是蛋白質沉澱和濃縮的方法。
一般蛋白變性沉澱方法有氯仿/甲醇沉澱，
TCA沉澱。非變性沉澱方法是在保持低溫下，加入硫酸銨，PEG，或者有機溶劑（如丙酮，乙醇，甲醇），非變性沉澱中硫酸銨和PEG可能會是蛋白沉澱不完全，而有機溶劑在低溫下也會使部分蛋白質變性，所以要根據實驗目的慎重選擇。
分離蛋白質常用的方法有蛋白沉澱，超濾，柱層析等等，主要還是根據不同樣品體系來選擇分離的方法。
純手工打造，希望被採納哦。
H. 蛋白用超濾管濃縮容易沉澱怎麼辦
可能是抄這個蛋白的水溶性較差，也就是只能保持在一定濃度不能太高
另外就和這個蛋白的穩定性有關了，超濾時保持低溫，體積縮小一點後就把濾液混勻避免局部濃度過高，選擇更合適的緩沖液，添加一點甘油等小分子物質等都可以增加蛋白的穩定性。
I. 為什麼球蛋白在透析過程中（除鹽）易發生沉澱析出
鹽濃度對蛋白質的活性還是比較關鍵的。
我覺得你的解決方法可以從下面幾個回方面去考慮答。
第一加一些保護劑，如蔗糖，甘油，巰基乙醇等。
第二，如果你僅僅為了脫鹽的話，減少脫鹽時間。考慮用超濾或者G系列的凝膠脫鹽，這樣時間較快，減少蛋白質的變性。
第三，增加你的蛋白質濃度，一定程度也可以減少透析過程中蛋白質的沉澱，但是效果不是特別好的。你可以試試。
望採納 O(∩_∩)O謝謝
J. 超濾濃縮最低濃度
超濾濃縮最低濃度是2毫克每毫升。因為濃縮過快或者過度濃縮會引起蛋白沉澱。蛋白濃縮後最終濃度不超過2毫克每毫升，降低離心速度並改用截留分子量更大的超濾管。