將多肽鏈從樹脂上切下來

Ⅰ 某種肽酶可水解肽鏈末端的肽鍵將多肽鏈分解為若干短肽

不對啊，如果是水解的末端肽鍵，說明是外肽酶，水解得到的是單氨基酸和少了一個氨基酸的肽鏈。若想得到若干短肽，只能用內肽酶水解內部肽鍵得到。

Ⅱ 多肽合成結束後，怎樣從樹脂上取下肽鏈

關於多抄肽合成，純化襲等整個工藝，你可以到這個博客里找找看有沒有相關博文。http://url。cn/YtIpCL?q=ngvafa

Ⅲ 多肽鏈如何從核糖體上合成進入內質網腔中

多肽鏈上有一端序列稱為信號肽，它先與信號識別顆粒結合，再與內質網上的停泊蛋白結合，核糖體與易位子結合，形成通道，多肽被輸送入內質網後，信號肽被切除。

Ⅳ 脂肪酸層析時條帶為什麼有寬窄

第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
8，蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。

Ⅳ 多肽鏈從核糖體運到內質網是胞吞嗎

很顯然，不是胞吞

因為胞吞是細胞內外的一個物質交換

而你說的那個過程是細胞內的

Ⅵ 多肽固相合成法的發明

多肽固相合成方法：Boc多肽合成法和Fmoc多肽合成法

多肽的合成是氨基酸重復添加的過程，通常從C端向N端(氨基端)進行合成。多肽固相合成的原理是將目的肽的第一個氨基酸C端通過共價鍵與固相載體連接，再以該氨基酸N端為合成起點，經過脫去氨基保護基和過量的已活化的第二個氨基酸進行反應，接長肽鏈，重復操作，達到理想的合成肽鏈長度，最後將肽鏈從樹脂上裂解下來，分離純化，獲得目標多肽。

1、Boc多肽合成法

Boc方法是經典的多肽固相合成法，以Boc作為氨基酸α-氨基的保護基，苄醇類作為側鏈保護基，Boc的脫除通常採用三氟乙酸(TFA)進行。多肽合成時將已用Boc保護好的N-α-氨基酸共價交聯到樹脂上，TFA切除Boc保護基，N端用弱鹼中和。

肽鏈的延長通過二環己基碳二亞胺(DCC)活化、偶聯進行，最終採用強酸氫氟酸(HF)法或三氟甲磺酸(TFMSA)將合成的目標多肽從樹脂上解離。在Boc多肽合成法中，為了便於下一步的多肽合成，反復用酸進行脫保護，一些副反應被帶入實驗中，例如多肽容易從樹脂上切除下來，氨基酸側鏈在酸性條件不穩定等。

2、Fmoc多肽合成法

Carpino和Han以Boc多肽合成法為基礎發展起來一種多肽固相合成的新方法——Fmoc多肽合成法。

Fmoc多肽合成法以Fmoc作為氨基酸α-氨基的保護基。其優勢為在酸性條件下是穩定的，不受TFA等試劑的影響，應用溫和的鹼處理可脫保護，所以側鏈可用易於酸脫除的Boc保護基進行保護。

肽段的最後切除可採用TFA/二氯甲烷(DCM)從樹脂上定量完成，避免了採用強酸。同時，與Boc法相比，Fmoc法反應條件溫和，副反應少，產率高，並且Fmoc基團本身具有特徵性紫外吸收，易於監測控制反應的進行。Fmoc法在多肽固相合成領域應用越來越廣泛。

Ⅶ 肽鏈從核糖體上合成完畢後，還需要什麼步驟才能形成蛋白質

你好！
需要進行翻譯後的修飾加工，包括以下內容：
1
一級結構的修飾加工
（1）有些多肽鏈的氨基末端需要切除幾個氨基酸殘基
（2）有的多肽鏈水解後會形成幾個有功能的小肽分子，稱為水解修飾
（3）部分氨基酸殘基發生修飾，形成稀有氨基酸
2
空間結構的形成，主要指多肽鏈的盤繞折疊，形成正確的空間構象，以及二硫鍵的形成
3
結合蛋白輔基的連接，如糖基化，以及連接其他輔基
4
多亞基蛋白質亞基的聚合，即形成其四級結構
至於說要經過什麼細胞器，對於分泌蛋白來說，要進入內質網，而其他蛋白則可能留在胞液中或進入線粒體、細胞核等其他部位。而且，有些過程可能要等到蛋白到達它所起作用的部位才可能發生，如酶原的激活過程。
如有疑問，請追問。

Ⅷ 甘氨醯丙氨酸的合成方法

多肽的合成是一項很繁雜的工作，要求有旋光性的 α-氨基酸，按一定順序連接起來，又要保持旋光性不變。例如由丙氨酸和甘氨酸兩種氨基酸合成二肽，兩個氨基和兩個羧基的反應活性相差不大。

四種產物是甘-甘氨酸，甘-丙氨酸，丙-甘氨酸，丙-丙氨酸；多肽中有肽鍵存在，易發生各種反應，如水解、氨解等，這就要求合成條件必須緩和，也就要對參於反應的氨基、羧基進行「活化」，使反應容易進行；有多個 -NH2 和 -COOH 存在，可能同時參加反應，這就要求把不需要參加反應的 -NH2 和 -COOH 暫時"保護"起來，只留下參加反應的 -NH2 和 -COOH。
一、氨基的保護與羧基的活化
保護氨基：常用氯甲酸苄酯保護，因為反應後，氨基上的苄氧羰基很容易用催化加氫的方法解除保護：

（用Z-NH-表示）
活化羰基：常使 -COOH 轉化成醯氯，酸酐或酯，增強 -COOH 中C 原子上的正電性，利於 -NH2 的親核反應：

合成的一般過程為：

例：由丙氨酸和甘氨酸合成二肽甘氨醯丙氨酸：

（氯甲酸苄酯） （甘氨酸）

（苄氧碳醯甘氨酸） （苄氧碳醯甘氨醯氯）

（甘氨醯丙氨酸）
若合成長鏈的多肽，需要反復進行保護 -NH2，活化 -COOH，去保護基等的操作。
用這種方法，在1953年人工合成催產素，由9個氨基酸組成，由半胱氨酸的 -S-S- 連成環狀結構；在1965年，中國合成由51個氨基酸組成的結晶牛胰島素，由 A、B 兩個鏈組成。1979年日本合成的由124個氨基酸組成的牛胰核糖核酸酶。
二、固相合成技術
20世紀70年代美國化學家梅里菲爾德（Merrifield R B）發明了一項快速、定量、能連續合成多肽的方法，-固相合成技術，由此他獲得1984年 Noble 化學獎。
1．原理
把要合成的肽鏈的末端氨基酸的羧基以共價鍵的形式與不溶性（固相）高分子樹脂（如氯甲基化的聚苯乙烯小球）相連，形成高分子樹脂為酯基的氨基酸酯；另一氨基保護的氨基酸與之反應，形成肽鍵，脫去氨基保護，再與另一個氨基保護的氨基酸反應，形成第二個肽鍵，重復上述操作，形成第三個，第四個……肽鍵，最後從固相上斷裂下來合成的多肽鏈，得到純凈的多肽。
2．通式

重復2）-3）-4）步操作，接上第三個氨基酸，第四個氨基酸……最後用無水 HF 斷下高分子，得到多肽。
1）是把第一個氨基酸接到樹脂上，2）是脫去 -NH2 保護基，3）是形成第一個肽鍵，即接上第二個氨基酸，4）脫去連在樹脂上的二肽的 -NH2 保護基。
3．固相合成技術的優點
操作簡單，每步產率高；分離純化過程無中間產物損失；容易實現自動化。
三、組合合成（又稱組合化學）
用固相合成技術，經過幾次同步合成，可獲得上百萬個多肽分子。
例：19種氨基受保護的 α-氨基酸分別連結到樹脂上，得到19種與樹脂相連的氨基酸，混合後脫保護，再均分成19份，分別與19種氨基受保護的 α-氨基酸進行反應，得到19×19種與樹脂相連的二肽。這些二肽混合後，脫保護，再分成19份，分別與19種氨基保護的氨基酸反應，可得到19×19×19種與樹脂相連的三肽。如果進行五次重復操作，可得到195種與樹脂相連的五肽（稱為250萬種五肽庫）。用HF斷下樹脂即可得到250萬種五肽。
用三種α-氨基酸進行固相組合合成，可表示如下：

當受體分子和其中的一種肽段形成顯色絡合物時，可通過顯微鏡，甚至用肉眼就能觀察，分離出來，然後用鹽酸胍洗滌去受體分子，再用微量多肽測序儀測定肽鏈氨基酸連接順序，則得到有效的肽鏈，從樹脂上斷下肽鏈，得到需要的肽。一種受體篩選後，將受體洗去，可以再用別的受體篩選。

Ⅸ 多肽鏈的多肽的生物合成

同時，游離在細胞質中的tRNA把它攜帶的特定氨基酸放在核糖體的mRNA的相應位置上，然後tRNA離開核糖體，再去搬運相應的氨基酸，這樣，在合成開始時，總是攜帶甲硫氨酸的tRNA先進入核糖體，接著帶有第二個氨基酸的tRNA才進入，此時帶甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密碼位置上，然後自己離開核糖體，甲硫氨酸的－COOH端與第二個氨基酸的-NH2形成肽鍵。接著攜帶第三個氨基酸的tRNA進入核糖體，第二個氨基酸的－COOH又與第三個氨基酸的-NH2形成肽鍵。第二個tRNA又離開核糖體，再去搬運相應的氨基酸，第四個氨基酸的tRNA即進入核糖體。tRNA進入核糖體的順序，是由mRNA的遺傳密碼決定的。就這樣，反復不已，直到碰到mRNA上的終止密碼時，肽鏈的合成才結束。mRNA的遺傳密碼便翻譯為一條多肽鏈，當一條多肽鏈合成完畢後，核糖體將多肽鏈釋放下來，多肽鏈經過盤曲，折疊形成具有一定空間結構的蛋白質分子，同時核糖體也從mRNA上脫落下來，再重新與mRNA結合，參加下一次蛋白質的合成，一條mRNA可以有多個核糖體在上面滑動，一個核糖體可以合成一個蛋白質分子，所以，一個mRNA可以同時合成多條多肽鏈。

Ⅹ 在蛋白質合成過程中，多肽鏈往往需要折疊，才能形成具

在核糖體上合成的多肽鏈進入內質網腔後會被切除多餘部分並被進行加工如糖基化、羥基化、醯基化和二硫鍵的形成等.糖基化是內質網中最常見的多肽鏈加工方式.多肽鏈在內質網腔中還要進行折疊不能正確折疊的多肽鏈一般不能進入高爾基體.當多肽鏈被輸送到高爾基體腔後在內質網腔中加在多肽鏈上的糖鏈還要再進行一系列復雜的加工.分泌蛋白和大多數細胞膜 的膜蛋白都是由附著在內質網上的核糖體合成的經過內質網、高爾基體的修飾加工成為成熟的蛋白質最後通過高爾基體的分選機制以膜泡的形式分別被運送到細胞膜或分泌到細胞膜以外.