将多肽链从树脂上切下来

Ⅰ 某种肽酶可水解肽链末端的肽键将多肽链分解为若干短肽

不对啊，如果是水解的末端肽键，说明是外肽酶，水解得到的是单氨基酸和少了一个氨基酸的肽链。若想得到若干短肽，只能用内肽酶水解内部肽键得到。

Ⅱ 多肽合成结束后，怎样从树脂上取下肽链

关于多抄肽合成，纯化袭等整个工艺，你可以到这个博客里找找看有没有相关博文。http://url。cn/YtIpCL?q=ngvafa

Ⅲ 多肽链如何从核糖体上合成进入内质网腔中

多肽链上有一端序列称为信号肽，它先与信号识别颗粒结合，再与内质网上的停泊蛋白结合，核糖体与易位子结合，形成通道，多肽被输送入内质网后，信号肽被切除。

Ⅳ 脂肪酸层析时条带为什么有宽窄

第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第二章
1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

Ⅳ 多肽链从核糖体运到内质网是胞吞吗

很显然，不是胞吞

因为胞吞是细胞内外的一个物质交换

而你说的那个过程是细胞内的

Ⅵ 多肽固相合成法的发明

多肽固相合成方法：Boc多肽合成法和Fmoc多肽合成法

多肽的合成是氨基酸重复添加的过程，通常从C端向N端(氨基端)进行合成。多肽固相合成的原理是将目的肽的第一个氨基酸C端通过共价键与固相载体连接，再以该氨基酸N端为合成起点，经过脱去氨基保护基和过量的已活化的第二个氨基酸进行反应，接长肽链，重复操作，达到理想的合成肽链长度，最后将肽链从树脂上裂解下来，分离纯化，获得目标多肽。

1、Boc多肽合成法

Boc方法是经典的多肽固相合成法，以Boc作为氨基酸α-氨基的保护基，苄醇类作为侧链保护基，Boc的脱除通常采用三氟乙酸(TFA)进行。多肽合成时将已用Boc保护好的N-α-氨基酸共价交联到树脂上，TFA切除Boc保护基，N端用弱碱中和。

肽链的延长通过二环己基碳二亚胺(DCC)活化、偶联进行，最终采用强酸氢氟酸(HF)法或三氟甲磺酸(TFMSA)将合成的目标多肽从树脂上解离。在Boc多肽合成法中，为了便于下一步的多肽合成，反复用酸进行脱保护，一些副反应被带入实验中，例如多肽容易从树脂上切除下来，氨基酸侧链在酸性条件不稳定等。

2、Fmoc多肽合成法

Carpino和Han以Boc多肽合成法为基础发展起来一种多肽固相合成的新方法——Fmoc多肽合成法。

Fmoc多肽合成法以Fmoc作为氨基酸α-氨基的保护基。其优势为在酸性条件下是稳定的，不受TFA等试剂的影响，应用温和的碱处理可脱保护，所以侧链可用易于酸脱除的Boc保护基进行保护。

肽段的最后切除可采用TFA/二氯甲烷(DCM)从树脂上定量完成，避免了采用强酸。同时，与Boc法相比，Fmoc法反应条件温和，副反应少，产率高，并且Fmoc基团本身具有特征性紫外吸收，易于监测控制反应的进行。Fmoc法在多肽固相合成领域应用越来越广泛。

Ⅶ 肽链从核糖体上合成完毕后，还需要什么步骤才能形成蛋白质

你好！
需要进行翻译后的修饰加工，包括以下内容：
1
一级结构的修饰加工
（1）有些多肽链的氨基末端需要切除几个氨基酸残基
（2）有的多肽链水解后会形成几个有功能的小肽分子，称为水解修饰
（3）部分氨基酸残基发生修饰，形成稀有氨基酸
2
空间结构的形成，主要指多肽链的盘绕折叠，形成正确的空间构象，以及二硫键的形成
3
结合蛋白辅基的连接，如糖基化，以及连接其他辅基
4
多亚基蛋白质亚基的聚合，即形成其四级结构
至于说要经过什么细胞器，对于分泌蛋白来说，要进入内质网，而其他蛋白则可能留在胞液中或进入线粒体、细胞核等其他部位。而且，有些过程可能要等到蛋白到达它所起作用的部位才可能发生，如酶原的激活过程。
如有疑问，请追问。

Ⅷ 甘氨酰丙氨酸的合成方法

多肽的合成是一项很繁杂的工作，要求有旋光性的 α-氨基酸，按一定顺序连接起来，又要保持旋光性不变。例如由丙氨酸和甘氨酸两种氨基酸合成二肽，两个氨基和两个羧基的反应活性相差不大。

四种产物是甘-甘氨酸，甘-丙氨酸，丙-甘氨酸，丙-丙氨酸；多肽中有肽键存在，易发生各种反应，如水解、氨解等，这就要求合成条件必须缓和，也就要对参于反应的氨基、羧基进行“活化”，使反应容易进行；有多个 -NH2 和 -COOH 存在，可能同时参加反应，这就要求把不需要参加反应的 -NH2 和 -COOH 暂时"保护"起来，只留下参加反应的 -NH2 和 -COOH。
一、氨基的保护与羧基的活化
保护氨基：常用氯甲酸苄酯保护，因为反应后，氨基上的苄氧羰基很容易用催化加氢的方法解除保护：

（用Z-NH-表示）
活化羰基：常使 -COOH 转化成酰氯，酸酐或酯，增强 -COOH 中C 原子上的正电性，利于 -NH2 的亲核反应：

合成的一般过程为：

例：由丙氨酸和甘氨酸合成二肽甘氨酰丙氨酸：

（氯甲酸苄酯） （甘氨酸）

（苄氧碳酰甘氨酸） （苄氧碳酰甘氨酰氯）

（甘氨酰丙氨酸）
若合成长链的多肽，需要反复进行保护 -NH2，活化 -COOH，去保护基等的操作。
用这种方法，在1953年人工合成催产素，由9个氨基酸组成，由半胱氨酸的 -S-S- 连成环状结构；在1965年，中国合成由51个氨基酸组成的结晶牛胰岛素，由 A、B 两个链组成。1979年日本合成的由124个氨基酸组成的牛胰核糖核酸酶。
二、固相合成技术
20世纪70年代美国化学家梅里菲尔德（Merrifield R B）发明了一项快速、定量、能连续合成多肽的方法，-固相合成技术，由此他获得1984年 Noble 化学奖。
1．原理
把要合成的肽链的末端氨基酸的羧基以共价键的形式与不溶性（固相）高分子树脂（如氯甲基化的聚苯乙烯小球）相连，形成高分子树脂为酯基的氨基酸酯；另一氨基保护的氨基酸与之反应，形成肽键，脱去氨基保护，再与另一个氨基保护的氨基酸反应，形成第二个肽键，重复上述操作，形成第三个，第四个……肽键，最后从固相上断裂下来合成的多肽链，得到纯净的多肽。
2．通式

重复2）-3）-4）步操作，接上第三个氨基酸，第四个氨基酸……最后用无水 HF 断下高分子，得到多肽。
1）是把第一个氨基酸接到树脂上，2）是脱去 -NH2 保护基，3）是形成第一个肽键，即接上第二个氨基酸，4）脱去连在树脂上的二肽的 -NH2 保护基。
3．固相合成技术的优点
操作简单，每步产率高；分离纯化过程无中间产物损失；容易实现自动化。
三、组合合成（又称组合化学）
用固相合成技术，经过几次同步合成，可获得上百万个多肽分子。
例：19种氨基受保护的 α-氨基酸分别连结到树脂上，得到19种与树脂相连的氨基酸，混合后脱保护，再均分成19份，分别与19种氨基受保护的 α-氨基酸进行反应，得到19×19种与树脂相连的二肽。这些二肽混合后，脱保护，再分成19份，分别与19种氨基保护的氨基酸反应，可得到19×19×19种与树脂相连的三肽。如果进行五次重复操作，可得到195种与树脂相连的五肽（称为250万种五肽库）。用HF断下树脂即可得到250万种五肽。
用三种α-氨基酸进行固相组合合成，可表示如下：

当受体分子和其中的一种肽段形成显色络合物时，可通过显微镜，甚至用肉眼就能观察，分离出来，然后用盐酸胍洗涤去受体分子，再用微量多肽测序仪测定肽链氨基酸连接顺序，则得到有效的肽链，从树脂上断下肽链，得到需要的肽。一种受体筛选后，将受体洗去，可以再用别的受体筛选。

Ⅸ 多肽链的多肽的生物合成

同时，游离在细胞质中的tRNA把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，这样，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mRNA上的终止密码时，肽链的合成才结束。mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mRNA上脱落下来，再重新与mRNA结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mRNA可以有多个核糖体在上面滑动，一个核糖体可以合成一个蛋白质分子，所以，一个mRNA可以同时合成多条多肽链。

Ⅹ 在蛋白质合成过程中，多肽链往往需要折叠，才能形成具

在核糖体上合成的多肽链进入内质网腔后会被切除多余部分并被进行加工如糖基化、羟基化、酰基化和二硫键的形成等.糖基化是内质网中最常见的多肽链加工方式.多肽链在内质网腔中还要进行折叠不能正确折叠的多肽链一般不能进入高尔基体.当多肽链被输送到高尔基体腔后在内质网腔中加在多肽链上的糖链还要再进行一系列复杂的加工.分泌蛋白和大多数细胞膜 的膜蛋白都是由附着在内质网上的核糖体合成的经过内质网、高尔基体的修饰加工成为成熟的蛋白质最后通过高尔基体的分选机制以膜泡的形式分别被运送到细胞膜或分泌到细胞膜以外.