『壹』 離子交換層析和親和層析都可以用來分離所有的蛋白質嗎哪種的效果更好
這個你問的太籠統了，方法沒有最好的，只有最合適的
蛋白的分離純化無非是利用版目標蛋白和權別的蛋白不同進行分離，這包括分子量大小，電荷，極性等特性的不同，此外包括別的特性，特別是酶例如酶需要輔酶象蘋果酸 脫氫酶，或者底物，酶抑制劑，金屬離子等，那相對應的純化方法有凝膠過濾，離子交換，疏水層析，後面的可以分別把底物，酶抑制劑，金屬離子偶聯或鰲合到介質上做親和介質，而象果酸脫氫酶也可以用染料親和的辦法，因為染料的結構和NAD類似。糖蛋白可以用凝集素親和或者苯硼酸瓊脂糖親和分離等方法，總之要盡 量多知道目標蛋白的特性和了解各種分離的手段，就很容易找到最有效的分離純化的方法。
『貳』 7.下列關於用離子交換纖維素色譜法分離蛋白質原理的敘述哪一個是正確的
答案D
分配層析利用樣抄品各組分在固定相和流動相間溶解度的不同(分配系數不同)來進行分離；吸附層析法利用吸附劑表面對樣品組分吸附能力強弱不同來進行分離；親和層析由於配體與待分離物質進行特異性結合；DEAE-纖維素離子交換層析法利用樣品組分對離子交換劑靜電力的差異來進行分離。
『叄』 蛋白質三大分離技術的根本原理是什麼
蛋白來質分離技術
雙向聚丙烯醯胺凝自膠電泳（two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis，2-DE）是使用最廣泛的蛋白質分離技術，其原理是根據蛋白質的等電點和分子量的差異使之在二維平面上分開。目前，最多可分離到11000個左右蛋白樣點。
另一種蛋白質分離技術是毛細管電泳（CE），其中應用較為廣泛的是毛細管區帶電泳（依據不同蛋白質的電荷質量比的差異實現分離）、毛細管等電聚焦（依據蛋白質等電點不同在毛細管內形成pH梯度而實現分離）和毛細管電色譜（毛細管電泳和液相色譜的融合技術）。CE具有靈敏度高、穩定性好、分離自動化和成本消耗少等優點。
二維色譜技術：二維色譜分離蛋白質有多種組合模式，第一維色譜多為離子交換色譜，也有凝膠過濾色譜，第二維通常是反向色譜，反向色譜採用反向有機溶劑作流動向，從而避免了鹽等添加劑對後續質譜分析的影響。這種技術最大優勢是可以避開相對分子質量和等電點的限制。作為一種新的技術，它的主要問題是解析度和重現性尚不能與二維凝膠電泳相比。
用於蛋白質組分離的技術還有二維層析、熒光差異顯示雙向電泳、二維液相分離和同位素親和標簽等。
『肆』 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同
所有的層析在原理上都是相通的,區別在於流動相和層析劑之間的作用力的回不同.
離子交換是利用答蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用.
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性,根據溶劑分子的大小進行分離.
『伍』 離子交換層析技術的主要原理是
正確答案:C
解析：離子交換層析技術主要原理是纖維素或凝膠介質帶電荷不同
。
『陸』 離子交換層析在蛋白質分離中的應用
離子交換層析在蛋白質分離純化中有非常廣泛的應用，在樣品富集，回中度純化和精製階答段都可以採用。另外還可以利用離子交換層析去除DNA和內毒素。因此在生物製品工藝中應用非常廣泛。關鍵是要選擇合適的介質和分離條件。
你的問題范圍太廣，如果有具體的問題可以詳細討論。
『柒』 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同
所有的層析在原理上都是相通的，區別在於流動相和層析劑之間的作用力的不同。
離子交換是利用蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用。
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性，根據溶劑分子的大小進行分離。
『捌』 離子交換層析法分離純化蛋白質有哪些局限性
因為抄離子交換吸附蛋白質並不是特異性吸附，在某些情況下可能難以判斷結合的蛋白質是否為當初設計的目的蛋白。
離子交換吸附依賴於蛋白質表面的靜電荷，如果蛋白質結構比較特殊，可能會有在各種pH都難以結合上離子交換層析的情況。
離子交換層析對於等電點與目標蛋白接近的雜蛋白並沒有很好的分離效果。