A. 常用的沉淀蛋白质的方法有哪些
前已有很多去蛋白方法可供使用，但使用各种方法之前应了解该方法是否会导致生专物样品中的药物发生分解或影属响药物的提取等。
通常除蛋白的方法是在含蛋白样品中加入适当的沉淀剂或变性剂，而有机溶剂和酸类沉淀的蛋白是不可逆的。也可用透析法与超滤法除去样品中蛋白。
当然还可以热沉淀，使蛋白质脱水而沉淀(如有机溶剂、中性盐)，有的是由于蛋白质形成不溶性盐而析出(如高氯酸)，离心后取上清液用于分析。甲醇、乙腈、丙酮和乙醇是沉淀蛋白常用的有机溶剂，中性盐可用氯化铵等。无机盐沉淀蛋白是可逆的，即将蛋白稀释后仍具有生理活性
B. 请问使蛋白质沉淀的方法有几种
蛋白质沉淀实质上是蛋白质的分离，提取蛋白质的方法。一般来说若蛋白质存在于各种生物流体如血浆、牛乳、鸡蛋白及尿的溶液中时，不要经过提取。若在组织和细胞里的蛋白质必须经过提取成为蛋白质溶液，再用（1）透析法：有半透膜透析、电透析、超滤析三种。（你是问方法有几种？所以不讲详细过程，下同）上面是蛋白质与非蛋白质的分离。（2）分离后要除去蛋白质水溶液中的溶剂，可用有机溶剂的亲水作用，在低温（负10度或接近溶剂凝固点的温度）将蛋白质水溶液倾入大量酒精或丙酮中，蛋白质就沉淀下来。（3）也可以用冻干法除去蛋白质溶液中的溶剂（通常是水）即将蛋白质溶液迅速冻成薄层，在高度真空中用升华法将溶剂除去。（4）分段分离将干燥后的多种蛋白质混合物采用分阶段分离。用盐析法进行也可用有机溶剂为沉淀剂分离（5）最后用标准试验法：如超离心法、电泳法及相律法等检验蛋白质是否纯净。
C. 透析蛋白时出现沉淀什么原因
出现絮状沉淀是很正常的现象，因为透析本身就是一个复性的过程，那么出现絮状的沉淀就是一些不能够复性成为天然结构的一些目的蛋白和一些杂蛋白，而这些都是我们所不需要的。所以说出现絮状沉淀是正常的也是我们希望看到的。
至于出现沉淀的原因不外乎条件变化太剧烈了，建议不要让透析的条件变化太剧烈了，主要是PH的浓度的变化和样品中一些其他东西如尿素的浓度变化。
D. 我纯化的蛋白总是有沉淀,该怎么办 已经改过盐浓度,沉淀还是在啊
刚纯化完就有沉淀？那上样的时候应该也有沉淀吧？
复性时出现沉淀是比较难解决，温度不要变化太大、速率降低点、浓度低点、加甘油保护剂等。
E. 蛋白质的溶解特性与沉淀原理
蛋白质通过盐析的办法沉淀的原理是降低蛋白质的溶解度，使蛋白质内凝聚而从溶液中容析出。
蛋白质的沉淀（protein
precipitation），沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。
F. 蛋白质沉淀的原因
定的因素：
一、蛋白质有水化膜；
二、蛋白质是带电荷的；
所以，当破坏这两个因素时，蛋白质从溶液中析出而产生沉淀。
然后，具体讲讲盐析和变性。
----盐析：
在蛋白质水溶液中，加入了高浓度的强电解质盐如硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等而使蛋白质从溶液中析出，称为盐析。（低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质溶解度增加，称为盐溶）
[机理]：破坏了蛋白质的水化膜并且中和了表面的净电荷。
----变性：
当天然蛋白质受物理或化学因素影响后，失去原有的生物活性，并且物理化学性质均以改变的作用称为蛋白质的变性。
[机理]（本质）：分子中的次级键断裂，导致空间构象从紧密有序的变为松散无序的状态。（一级结构并无被破坏）
[表现]：
1、无生物活性；
2、溶解度下降、粘度增加、紫外线吸收增加、侧链反应增强、对酶的作用敏感，易被水解（这就是为何蛋白类食品在被加热至变性后人体对其中氨基酸的吸收能力增强）
2、再来说溶解
盐溶液（比如硫酸铜）使蛋白质沉淀的原因不是蛋白质变性而是盐析，少量的盐溶液改变了蛋白质的溶解度，所以在步骤一的时候，溶剂（水）的量相对不足，所以发生了沉淀，但是当加入足够的溶剂（硫酸铜是饱和了，但是蛋白质还能继续溶解），原来析出的蛋白质重新被溶解。这里可能有一个认识上的误区，所谓饱和硫酸铜溶液，饱和的只是硫酸铜，对于其他溶质，还是可以继续溶解的。
3、最后说下颜色反应，不知道
你指的是哪一种。
用双缩脲试剂鉴定，发生紫色反应，最终呈紫色。本质是与肽键发生络合反应
蛋白质中存在含苯环的氨基酸就会遇浓硝酸变黄色，因为苯环发生了硝化反应，蛋白质水解后也不会褪色。
G. 蛋白质的沉淀作用还有哪些哪些是变性哪些是没有变性在分离蛋白质时常使用哪些方法
你好，很高兴回答你的问题。猜测你问的是蛋白质沉淀和浓缩的方法。
一般蛋白变性沉淀方法有氯仿/甲醇沉淀，
TCA沉淀。非变性沉淀方法是在保持低温下，加入硫酸铵，PEG，或者有机溶剂（如丙酮，乙醇，甲醇），非变性沉淀中硫酸铵和PEG可能会是蛋白沉淀不完全，而有机溶剂在低温下也会使部分蛋白质变性，所以要根据实验目的慎重选择。
分离蛋白质常用的方法有蛋白沉淀，超滤，柱层析等等，主要还是根据不同样品体系来选择分离的方法。
纯手工打造，希望被采纳哦。
H. 蛋白用超滤管浓缩容易沉淀怎么办
可能是抄这个蛋白的水溶性较差，也就是只能保持在一定浓度不能太高
另外就和这个蛋白的稳定性有关了，超滤时保持低温，体积缩小一点后就把滤液混匀避免局部浓度过高，选择更合适的缓冲液，添加一点甘油等小分子物质等都可以增加蛋白的稳定性。
I. 为什么球蛋白在透析过程中（除盐）易发生沉淀析出
盐浓度对蛋白质的活性还是比较关键的。
我觉得你的解决方法可以从下面几个回方面去考虑答。
第一加一些保护剂，如蔗糖，甘油，巯基乙醇等。
第二，如果你仅仅为了脱盐的话，减少脱盐时间。考虑用超滤或者G系列的凝胶脱盐，这样时间较快，减少蛋白质的变性。
第三，增加你的蛋白质浓度，一定程度也可以减少透析过程中蛋白质的沉淀，但是效果不是特别好的。你可以试试。
望采纳 O(∩_∩)O谢谢
J. 超滤浓缩最低浓度
超滤浓缩最低浓度是2毫克每毫升。因为浓缩过快或者过度浓缩会引起蛋白沉淀。蛋白浓缩后最终浓度不超过2毫克每毫升，降低离心速度并改用截留分子量更大的超滤管。