凝胶过滤名词解释

⑴ 凝胶过滤的介质有哪些,各过滤介质的异同是什么

加油，首先，是这样的话
①粒状介质:如焦炭,石砾,细砂,锯屑,活性炭,玻璃渣,酸性白土等;常用于过滤固相含量较少的悬浮液,如水的过滤和糖的脱色等。

⑵ 在操作方面，凝胶过滤与离子交换层析有何异同处

在原理上都是相通的，区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同。
凝胶过滤又名分子筛层析，利用微孔凝胶，将不同分子量的成分分离。
离子交换是利用被分离物质的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用。

⑶ 凝胶过滤色谱 与凝胶渗透色谱的区别是什么

凝胶色谱以水为流动相的称作凝胶过滤色谱，以有机溶剂为流动相的，称作凝胶渗透色谱。

⑷ 凝胶过滤层析的原理是什么

基本原理：凝胶过滤层析也称分子筛层析、排阻层析。是利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用，根据被分离物质的分子大小不同来进行分离。

层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质，多是交联的聚糖（如葡聚糖或琼脂糖）类物质，小分子物质能进入其内部，流下时路程较长，而大分子物质却被排除在外部，下来的路程短，当一混合溶液通过凝胶过滤层析柱时，溶液中的物质就按不同分子量筛分开了。

凝胶层析的特点：

1）凝胶层析操作简便，所需设备简单。有时只要有一根层析柱便可进行工作。分离介质——凝胶完全不需要像离子交换剂那样复杂的再生过程便可重复使用。

2）分离效果较好，重复性高。最突出的是样品回收率高，接近100%。

3）分离条件缓和。凝胶骨架亲水，分离过程又不涉及化学键的变化，所以对分离物的活性没有不良影响。

4）应用广泛。适用于各种生化物质，如肽类、激素、蛋白质、多糖、核酸的分离纯化、脱盐、浓缩以及分析测定等。分离的分子量范围也很宽，如Sephadex G类为102-105 D；Sepharose类为105-108 D。

以上内容参考：网络-凝胶过滤层析

⑸ 求生物化学名词解释

1.核小体（nucleosome）:用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。
2.DNA变性（DNAdenaturation）在理化因子的作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称DNA的变性。
3.DNA复性：变性的DNA在适当的条件下又可使两条分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
4.熔解温度（melting
temperature,Tm）：在DNA热变性中，紫外吸收增加的中点值所对应的温度。或称热解链温度。
5.增色效应hyperchromic
effect:
当DNA变性后，对260nm处紫外光光吸收度增加的现象。
6.减色效应（hypochromic
effect）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
7.核酸内切酶（exonuclease）:
核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
8.核酸外切酶（exonuclease）:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
9.限制性内切酶（restriction
endonuclease）:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
10.重组DNA技术（recombination
DNA
technology）:也称之为基因工程（genomic
engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。
11.基因（gene）:泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。
12.新陈代谢：生物体与外界环境不断进行的物质和能量交换过程。
13.巴斯德效应（Pasteur
effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。
14.糖醛酸途径（glucuronate
pathway）：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。
15.呼吸电子传递链/（氧化）呼吸链：需氧细胞内代谢物被脱氢酶脱氢，经一系列电子传递体（递氢体+递电子体）传递作用，最终将质子和电子传递给被激活的氧原子，从而生成H2O,并放出能量的全过程
16.酮体（acetone
body）：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β-羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
17.生物固氮作用（biological
nitrogen
fixatio）：大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
18.尿素循环（urea
cycle）：是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。此循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。
19.脱氨（deamination）：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。
20.氧化脱氨（oxidative
deamination）：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）

⑹ 凝胶过滤层析和电泳的异同

记得最开始上生物化学的时候，老师问我凝胶电泳和凝胶过滤有什么区别，当时我回回答一个用电，一个答不用电。。。。。凝胶过滤又称为分子筛，是用一根柱子里面有填料，填料是一些粒子，粒子里面有很多的孔，分子比较小的能进入到粒子的孔里面，二分子比较大的就会在粒子旁边流下来。所以用一些蛋白或者是多糖过分子筛，分子大的会先流下来，分子小的后流下来。。。凝胶电泳是运用电泳仪，让蛋白质或者是核酸在凝胶中移动，移动的速率和分子的大小成反比，分子大的跑得慢，分子小的跑得快。。。。简单地说，就是这样。。。。

⑺ 名词解释医学生物化学

氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。

等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

第二章 蛋白质的空间结构

构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

⑻ 都是跟医学有关的物理生物，化学题目，急，要求解答！

山东大学生化制药学试卷（B）~~~~~
超滤
科技名词定义

中文名称：
超滤
英文名称：
ultrafiltration;hyperfiltration
定义1：
在压力差的驱动下，用可以阻挡不同大小分子的滤板或滤膜将液体过滤的方法。是常用的分离方法。
所属学科：
生物化学与分子生物学（一级学科）；方法与技术（二级学科）
定义2：
混悬液物料通过特殊介质或施以外力，使固、液达到较完全的分离。
所属学科：
水产学（一级学科）；水产品保鲜及加工（二级学科）
（sedimentation coefficient） 用离心法时，大分子沉降速度的量度，等于每单位离心场的速度。或s=v/ω2r。s是沉降系数，ω是离心转子的角速度（弧度/秒），r是到旋转中心的距离，v是沉降速度。沉降系数以每单位重力的沉降时间表示，并且通常为1～200×10-13秒范围，10-13这个因子叫做沉降单位S，即1S=10-13秒，如血红蛋白的沉降系数约为4×10-13秒或4S。大多数蛋白质和核酸的沉降系数在4S和40S之间，核糖体及其亚基在30S和80S之间，多核糖体在100S以上。

沉降系数（sedimentation coefficient, s） 的测定原理与方法

沉降系数（sedimentation coefficient, s） 的测定原理与方法

沉降系数（sedimentation coefficient，s）
根据1924年Svedberg（离心法创始人--瑞典蛋白质化学家）对沉降系数下的定义：颗粒在单位离心力场中粒子移动的速度。
To call the parameter which characterizes the movement of the particle at the centrifugal force place。
沉降系数是以时间表示的。
蛋白质，核酸等生物大分子的S实际上时常在10-13秒左右，故把沉降系数10 -13 秒称为一个Svedberg单位，简写S，量纲为秒。
[ Adopted unit ] second
[ Another unit ] 1 svedberg = 1E(-13) sec
[ SI unit ] second
因随溶剂的种类、温度的变化而变化，所以通常是换算成20℃纯水中的数值，进一步算出分子间无作用力和浓度为零时的外插值。沉降系数是以分子量、分子形状和水等情况来决定，其作为生物体大分子的一个特征是很重要的。
沉降系数的测定
沉降系数通过分析离心机测定。
通常只需要几十毫克甚至几十微克样品，配制成1~2毫升溶液，装入分析池，以几小时的分析离心，就可以获得一系列的样品离心沉降图。根据沉降图可以作样品所含组分的定性分析，亦可以测定各组分的沉降系数和估计分子大小，作样品纯度检定和不均一性测定，以组分的相对含量测定。
沉降系数的测定原理
沉降系数的测定原理就是在恒定的离心力场下测定样品颗粒的沉降速度。
因为样品颗粒很小，不能直接看到它们的沉降运动，所以把离心时样品颗粒的界面移动速度看作是样品颗粒的平均沉降速度。通常使用Schlieren和吸收光学系统来记录界面沉降图。在沉降图中样品界面一般表现为一个对称的峰，峰的最高点代表界面位置。(图)
通常沉降系数测量精度为±2%,但是如果面界图型表现为不对称峰型，或希望沉降系数测量精度达到±1%或更小的情况时，按峰的最高点作为界面位置就不够了这时应该使用二阶距法计算界面位置。
基本原理
物体围绕中心轴旋转时会受到离心力F的作用。当物体的质量为 M、体积为V、密度为D、旋转半径为r、角速度为ω（弧度数/秒）时，可得：
F=Mω2r 或者 F=V.D.ω2r （1）
上述表明：被离心物质所受到的离心力与该物质的质量、体积、密度、离心角速度以及旋转半径呈正比关系。离心力越大，被离心物质沉降得越快。
在离心过程中，被离心物质还要克服浮力和摩擦力的阻碍作用。浮力F｝和摩擦力F｝｝分别由下式表示：
F’=V.D’.ω2r （2）
F’’=f dr/dt （3）
其中D｝为溶液密度，f为摩擦系数，dr/dt为沉降速度（单位时间内旋转半径的改变）。
基本原理
在一定条件下，可有 ：
F=F’+F’’
V.D. ω2r =V.D’ω2r + f. dr/dt
dr/dt =Vω2r (D-D’)/f (4)
式(4)表明，沉降速度与被离心物质的体积、密度差呈正比，与f成反比。若以S表示单位力场（ω2r=1）下的沉降速度，则
S=V (D-D’)/f
S即为沉降系数。
沉降系数对于生物大分子来说，多数在(1~500)×10-13秒之间。为应用方便起见，人们规定1×10-13秒为一个单位（或称1S）。一般单纯的蛋白质在1~20S之间，较大核酸分 子在4~100S之间，更大的亚细胞结构在30～500S之间。
以蛋白质为例
溶液中的蛋白质在受到强大的离心作用时，如果蛋白质溶液的密度大于溶剂的密度，蛋白质分子就会下沉，在离心场中，蛋白质分子所受到的净离心力（离心力减去浮力）与溶剂的摩擦力平衡时，每单位离心场强度定值，这个定值即为沉降系数（sedimentation coefficient）。沉降速度用每单位时间内颗粒下沉的距离来表示。
测定方法：
⑴样品：蛋白质
⑵样品溶液与离心：将样品溶于缓冲液中，用一定规格的双槽分析池，一边加入溶液一边加入溶剂。分析池与平衡池平衡重量，使平衡池比分析池轻0.5g以内，然后分别装入分析转头。抽真空。开Schlieren光光源，选择工作速度，室温离心。转动腔达到真空后离以机开始运转加速，此时在观察窗口可以看到离心图型。达到工作速度后恒速离心。
以蛋白质为例
待看到样品峰的尖端后即可以间隔照相。照完相即可关机，取出样品液，清理转头和分析池。照相用强反差显影冲洗后即得Schlieren光路沉降图形照片。
⑶沉降图象测量：Schlieren沉降图可以用比长仪，读数显微镜，或投影仪测量。测量时把沉降图象的底片放于测量仪器上，使液面的垂直线与测量仪中的垂直线重合，然后用十字标线依次测量内参孔，液面，界面峰尖，和外参考孔的位置，每个图象至少读测三次，取平均值。依次把每个图象依同样方法测量，把数据列成表。
(4)沉降系数S的计算：代入公式计算。

离心图象的分析
当离心刚开始时如果见到有快速沉降的峰，几分钟内就到达分析池底部，一般多是由于样品发生部分聚合形成快速沉降的高聚物。离心达速后样品的的记心图象显示一个对称的峰形，一般可以认为样品是离心均一的。但是对样品的真正均一性还应用其他方法进一步检测，如电泳，层析等。某些混合样品偶然亦会给出一个对称峰的。峰形通常会随时间而扩展，这是由于样品扩散的结果。但如果峰形扩展很快，则该样品可能是多分散性的。如果离心图象中表现几个峰，说明样品中有几个组分，每一个峰代表相应组分的沉降界面，因此可以测定每一个组分的沉降系数值。根据峰的面积可以测量组分的浓度值。
有时离心的图象表现出一个不对称的峰，这可能是由于下列几种情况所致。①几个沉降系数接近的组分峰形重叠，②样品是多分散性的，其分子量分布不均匀，③某些相互作用强的高分子，其沉降速度对浓度依赖很大。若测定于高浓度，在界面区由于浓度变化造成沉降速度不一致而致峰形呈不对称分布。
酶单位都是以酶活力为根据而定义的。国际生化协会酶委员规定，1分钟内将1微摩尔的底物转化为产物的酶量定为1个单位，称为标准单位。并规定了酶作用的条件，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1分钟内能水解酪蛋白产生1微克酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1小时内能液化1克淀粉的酶量为1个单位，等等。在测定酶活力时，对反应温度、PH值、底物浓度、作用时间都有统一规定，以便同类产品互相比较。
酶单位并不直接反映出酶的绝对数量，它只不过是一种相对比较的依据。
核酸是我们人类的一切食物中都大量含有的一种营养物质我们平时的食物就可以提供给我们大量的核酸，而且核酸在人体内是可以被多次利用的，所以我们日常所需的核酸补充量并不是很大，刻意去补充纯属浪费。而且他说的“保健品”是“核酸”而非“核苷酸”，前者是大分子物质，后者是小分子物质，大分子物质进入人体后须经水解成为小分子方可被人体吸收，他的吸收必然不如直接补充小分子物质，所以可见这种“保健品”的投产是未经充分讨论的。我以为他之所以采用“核酸”是因为核酸可直接从各种生物的细胞中提取。并且提取低浓度的核酸是不需要什么先进技术的，普通的高三学生都能作到；但生产核苷酸就须水解核酸或用微生物发酵法，这样会增加成本。
还有核酸是大分子物质，“保健品”中的核酸浓度必然大大高于我们的日常食物中的核酸浓度，它进入人体后发生一系列复杂的生化反应，可能刺激人体产生抗体，与胃壁的肥大细胞结合，因而引起过敏反应（这种反应很复杂，没有人能作出理论上的推测认为它有或是没有，应通过大量的临床实验来证明，我不确信这种“保健品”作过这种实验）。
总之我认为像这种炒作新概念的产品还是不买为妙。
糖胺聚糖（glycosaminoglycan），曾称为黏多糖，为杂多糖的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也有发现。
糖胺聚糖是由重复的二糖单位构成的长链多糖，其二糖单位之一是氨基己糖（氨基葡萄糖或氨基半乳糖），故称糖胺聚糖；另一个是糖醛酸。糖胺聚糖是细胞间质的重要组成部分，细胞间质绝大部分都是糖胺聚糖。
糖胺聚糖分为：透明质酸、4-硫酸软骨素、6-硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸乙酰肝素、肝素和硫酸角质素素等。
有机溶剂分级沉淀是分离蛋白质的常用方法之一。有机溶剂能使许多溶于水的酌生物大分子发生沉淀，其主要作用是降低水溶液的介电常数。例如20℃时水的介电常数为80，82％的乙醇溶液的介电常数为40。溶液的介电常数降低意味着溶质分子间异性电荷库仑引力增加，从而使溶质的溶解度降低。
蛋白质的颜色反应
1、双缩脲反应 双缩脲NH2－CO－NH－CO－NH2是由2分子尿素，（NH2－CO－NH2）失去1分子氨后的缩合产物。多肽分子中含有许多和双缩脲结构相似的肽键－CO－NH－。因此，在蛋白质溶液中加入碱和少量的硫酸铜就有紫红色铜的络合物生成。任何蛋白质或者蛋白质水解中间产物都有双缩脲反应。这个性质显示和蛋白质分子中所含肽键数目有一定的关系。肽键数目越多，颜色越深。它能显示是由于生成了+2价的铜的络合物。
2、蛋白质黄色反应 某些蛋白质跟浓硝酸作用呈黄色，如再以氨处理又变成橙色。有这种反应的蛋白质分子一般都存在苯环。
3、蛋白质跟茚三酮反应 蛋白质和氨基酸一样，也能和茚三酮水合物试剂产生紫色的颜色反应，这种反应可鉴别蛋白质。
肝素的临床作用：http://wenku..com/view/28a7f4254b35eefdc8d33373.html
糖胺聚糖的提取方法和原理：http://www.cqvip.com/qk/90269X/200504/20050967.html
沉淀一般是在纯化的初期使用的。比如你的组织样本打碎后，加了些缓冲剂，又离心过了。这时候在液态部分加点高浓度的盐，比如ammonium sulfate,就可以把某些蛋白提纯出来。原因是因为蛋白本来溶于水是因为蛋白表面有电荷的部分跟水形成了ionic bonds和hydrogen bonds. 加了盐以后，盐跟水形成了ionic bond, 蛋白失去了和水之间的bonds。蛋白和蛋白之间开始凝聚在一起，所以会沉淀。这个一般都是用在早期粗提取， 而且提取出来的都是好多种蛋白混在一起。

CaCl2也是一种盐，它的作用就是为了沉淀蛋白，所以作用是和ammonium sulfate一样的。
凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析。单个凝胶珠本身象个"筛子"。不同类型凝胶的筛孔的大小不同。如果将这样的凝胶装入一个足够长的柱子中，作成一个凝胶柱。当含有大小不同的蛋白质样品加到凝胶柱上时，比凝胶珠平均孔径小的蛋白质就要连续不断地穿入珠子的内部，这样的小分子不但其运动路程长，而且受到来自凝胶珠内部的阻力也很大，所以越小的蛋白质，把它们从柱子上洗脱下来所花费的时间越长。凝胶中只有很少的孔径可接受大的蛋白。因此，大的蛋白质直接通过凝胶珠之间的缝隙首先被洗脱下来。凝胶过滤所用的凝胶孔径大小的选择主要取决于要纯化的蛋白质分子量。
氨基酸输液：http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-HZZZ200830021.htm
1、在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。
2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。
3、比活力 为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。酶的比活力在酶学研究中用来衡量酶的纯度，对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。利用比活力的大小可以用来比较酶制剂中单位质量蛋白质的催化能力，是表示酶的纯度高低的一个重要指标。
糖类的还原端和其他非糖组分以共价键结合的产物，包括糖蛋白与糖脂，又称糖缀合物。糖复合物的结构多样，功能各异。糖蛋白分布很广，种类繁多，其含糖量差异很大。一般将糖的含量少于蛋白质的叫糖蛋白，而将糖的含量大于蛋白质的叫蛋白聚糖，其中肽链较短的也称肽聚糖。糖蛋白有各种不同的功能，动物血浆中的绝大多数蛋白质为糖蛋白；酶和具有运载功能的蛋白质有不少为糖蛋白。另外，很多激素、血型物质，作为结构原料或起着保护作用的蛋白质等也属糖蛋白。蛋白聚糖是动物结缔组织的基本成分，它也存在于细胞表面或和质膜直接连系着。革兰氏阳性细菌有多层肽聚糖围绕着细胞。糖脂类广泛分布于动物、植物和微生物中，由脂类与糖结合而成。可分为糖脂与脂多糖。糖脂的糖含量较少，功能尚未完全弄清楚，对糖的运载、对糖蛋白和蛋白聚糖生物合成的调控、对细胞间的识别、细胞的分化及其癌变等作用，均有重要影响。动物的神经组织富于神经节苷脂，它属于糖脂。脂多糖是构成革兰氏阴性细菌外膜的基本成分。比较重要的是：糖蛋白及糖脂均参与了生物膜的构成，这突出了糖在膜上的地位。膜上存在着若干寡糖链，而这些寡糖链的结构和膜的功能，甚至和整个细胞的功能，有极为密切的、微妙的关系。
蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
1. 蛋白质结合上带正电荷的金属离子后其等电点向什么方向偏移？为什么？这个真查不到了
免疫核糖核酸(iRNA)存在于淋巴细胞中，其分子量较转移因子(TF) 为大(13500)，可以用人肿瘤组织免疫的羊或其他动物的脾脏、淋巴结提取，也可从正常人周围血白细胞和脾血白细胞中提取。它可使未致敏的淋巴细胞转变为免疫活性细胞。本品是具有转移免疫活性功能的核糖核酸。可能为细胞核的激活或是特异的细胞膜受体，从而使正常淋巴细胞变成致敏淋巴细胞，改善和提高机体细胞免疫功能。iRNA在同系的和异种的受者动物、甚至在异种者体内都有活性。
用于病毒性心肌炎、慢性活动性肝炎、乙型脑炎和一些自身免疫性疾病；亦用于恶性肿瘤，如肾癌、肺癌、消化道癌及神经母细胞瘤、骨肉瘤等的辅助治疗。
肝素的临床应用这个上面有
试述多肽和蛋白质药物的常用纯化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-ZHHY801.033.htm
糖胺聚糖的纯化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-QDHY5S1.033.htm
科技名词定义

中文名称：
亲和层析
英文名称：
affinity chromatography
定义1：
利用分子与其配体间特殊的、可逆性的亲和结合作用而进行分离的一种层析技术。可以选用生物化学、免疫化学或其他结构上吻合等亲和作用而设计的各种层析分离方法。如用寡脱氧胸苷酸-纤维素分离纯化信使核糖核酸；用DNA-纤维素分离依赖DNA的DNA聚合酶；用琼脂糖-抗体制剂分离抗原；用金属螯合柱分离带有成串组氨酸标签的重组蛋白质等。
所属学科：
生物化学与分子生物学（一级学科）；方法与技术（二级学科）
定义2：
利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其他分子的一种层析法。
免疫核糖核酸是动物经抗原免疫后，在体外免疫活性细胞经抗原致敏，由免疫活性细胞中提取出来的核糖核酸制品。制备肿瘤免疫核糖核酸所用 的抗原是肿瘤特异性或相关抗原。1976年Alexander等首先报知了应用iRNA治疗动物肿瘤的实验结果；1973年在纽约召开了免疫核糖核酸专题讨论会。
科技名词定义

中文名称：
盐析
英文名称：
salting-out
定义：
增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。
蛋白质的等电点：由于蛋白质表面离子化侧链的存在，蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的（titratable），对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点。 英文缩写 pI
蛋白质在溶液中有两性电离现象。假设某一溶液中含有一种蛋白质。当pI=pH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等，净电荷为0，此时的该溶液的是pH值是该蛋白质的pI值。某一蛋白质的pI大小是特定的,与该蛋白质结构有关，而与环境pH无关。
在某一pH溶液中当pH＞pI时该蛋白质带负电荷。反之pH＜pI时该蛋白质带正电荷。pH=pI时该蛋白质不带电荷
人体内pH=7.4；而体内大部分蛋白质的 pI＜6； 所以人体内大部分蛋白质带负电荷。
科技名词定义

中文名称：
糖生物学
英文名称：
glycobiology
定义：
研究糖类及其衍生物的结构、代谢以及生物功能，在以糖链为生物信息的水平上阐明生命现象的学科。
凝胶层析法测定分子量的原理：http://wenku..com/view/2f9d710a79563c1ec5da7122.html
氨基酸的主要药理作用：氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。
定磷法测定RNA含量的原理:http://wenku..com/view/6ed2b950ad02de80d4d8409d.html
低分子肝素的药理作用上面有了
基因治疗研究的主要内容或策略。

基因治疗是指将目的基因导人靶细胞内,成为宿主细胞遗传物质的→部分,目的基因表达产 物对疾病起治疗作用。不同的基因治疗策略是以不同的形式利用基因产生治疗效应,因而适用于不同疾病的治疗。
一、 基因置换可以矫正缺陷基因
所谓基因置换(gene replacement)或称基因矫正(gene correction) ,是指将特定的目的基因导人特定的细胞,通过定位重组,以导入正常基因置换基因组 内原有的缺陷基因。基因置换的目的是纠正缺陷基因,将缺陷基因的异常序列进行矫正,对缺陷 基因的缺陷部位进行精确的原位修复,不涉及基因组的任何改变。
基因置换的必要条件是:①对导入的基因及其产物有详尽的了解;②外来基因能有效地导入靶细胞;③导入基因能在靶细胞中长期稳定存在;④导入基因能有适度水平的表达;⑤基因导入的方法及所用载体对宿主细胞安全无害。
利用基因同源重组(homologous recombination)技术(又称为基因打靶, gene targeting),在基因置换的实验研究中已取得了一些进展。实现定点整合的条件是转导基因的载体具有与染色体DNA相同的序列。这样,带有目的基因的载体就能找到同源重组的位点进行部分基因序列的交 换,以使基因置换这一基因治疗策略得以实现。
要实现基因置换,需要采用同源重组使相应的正常基因定向导人受体细胞的基因缺陷部位。 定位导人的自然发生率约1/100万,采用胚胎干细胞培养的方法,这种同源重组的检出率最高可 达1/10。考虑到正常体细胞的生命周期,以及克隆筛选等实验给细胞生长带来的一系列问题尚 未解决.因此用同源重组修复异常基因的方法进行遗传病的基因治疗只能作为远期目标。
二、基因添加使细胞表达原来不能表达的蛋白
基因添加或称基因增补(gene augmentation)是通过导人外源基因使靶细胞表达其本身不表达 的基因。基因添加有两种类型;一是针对特定的缺陷基因导人其相应的正常基因,使导人的正常 基因整合到基因组中,而细胞内的缺陷基因并未除去,通过导人正常基因的表达产物,补偿缺陷 基因的功能;二是向靶细胞中导人靶细胞本来不表达的基因,利用其表达产物达到治疗疾病的目的。例如,将细胞因子基因导入肿瘤细胞进行表达,即属于这一类型。
基因添加与基因置换-样,也必须具备上面提到的5个必要条件。
三、基因干预是抑制特定基因的表达
基因干预(gene interference)是指采用特定的方式抑制某个基因的表达,或者通过破坏某个基因的结构而使之不能表达,以达到治疗疾病的目的。此类基因治疗的靶基因往往是过度表达的癌基因或 者是病毒的基因。较常用的方法是采用反义核酸、核酶或者干扰RNA技术等抑制基因的表达。
四、 导入自杀基因可产生细胞自杀效应
前面三种基因治疗策略是以恢复细胞正常功能或干预细胞功能为目的。随着肿瘤治疗研究的 发展,通过导人基因诱发细胞自杀效应也称为一种重要的基因治疗策略。其原理是将"自杀"基 因转移入宿主细胞中,这种基因编码的酶能使无毒性的药物前体转化为细胞毒性代谢物,诱导靶 细胞产生"自杀"效应,从而达到清除肿瘤细胞的目的。
五、 基因修饰能够改变细胞的功能特性
这种策略也属于基因添加,但目的不是修复细胞功能或利用细胞产生特定的蛋白质进行治 疗,而是改变或改善细胞功能,通过导人外源基因而使某些细胞具有新的生物学特性、并利用这 些新的生物学特性达到治疗疾病的目的。这是目前基因免疫治疗中常用的策略。主要有几种形 式:①基因修饰肿瘤细胞的"疫苗"疗法,将某些细胞因子基因如IL-2、IL-4、TNF-α、INFγ、 GM-CSF等导人肿瘤细胞进行表达,使肿瘤细胞致瘤性丧失,并具有肿瘤疫苗作用,一方面促 进肿瘤表达特异抗原并诱发宿主抗肿瘤细胞毒性淋巴细胞反应;另一方面分泌的细胞因子增强 CTL和其他抗癌效应细胞的作用;②基因修饰TIL的过继免疫疗法,将细胞因子导入肿瘤浸润 淋巴细胞(TIL)中,使TIL具有更强的抗肿瘤作用;③免疫增强基因疗法,将MHCI类抗原基因导人肿瘤细胞内,增加其免疫原性,有效地激活机体抗癌免疫反应,降低肿瘤细胞的致瘤性; ④原位修饰肿瘤免疫原性的基因疗法,诱导肿瘤特异性细胞毒反应,同时肿瘤组织的CTL可产 生一种"旁观者效应",即CTL不仅可以杀伤转导基因的阳性肿瘤细胞,还可以杀伤未转导基因 的阴性肿瘤细胞,受基因治疗的瘤灶消退时,其他未治疗的瘤灶也会消退。

高三比较忙，只能发这么多了~我也准备学医的~~嘿嘿

⑼ 分子生物学几个重要的名词解释

第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第二章
1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而
υmax不变。
17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23，别构调节剂（allosteric molator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。
25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
27，别构调节酶（allosteric molator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。
第四章
1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
11，还原糖（recing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
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⑽ 凝胶过滤法与电泳法的区别

凝胶过滤法主要是起到一个滤过的作用，挡住一部分，通过一部分，分离专混合物中的某些成分……
电泳法属主要是通过带电两的极，在电解质溶液中促进阴阳离子的流动，达到分离阴阳离子的作用……
分开来看，凝胶过滤法需要外界提供动力，使得混合物部分分离；电泳法主要是提供动力来促进物质分离。因此，两者一般是一起使用，电泳提供动力，在通过凝胶更好的分离……
考虑考虑……