考马斯亮蓝g250怎么过滤

A. 用考马斯亮蓝法g250测定蛋白质含量的操作过程中应注意什么

1．大量的去污剂如TritonX-100、SDS等严重干扰测定.2．蛋白质与考马斯亮蓝G-250结合的回反应十分迅速,在2min左右反应达答到平衡；其结合物在室温下1h内保持稳定.因此测定时,不可放置太长时间,否则将使测定结果偏低.

B. 我配的考马斯亮蓝G250测蛋白，零点吸光度太高，无法调零，请问该怎么解决

零点吸光度高，请问你是用的多少吸光值？另，浓度太高的情况下吸光值也很高，你可以再稀释10倍~进行尝试~

C. 考马斯亮蓝g250测定蛋白质含量应该注意些什么

大量的去污剂如TritonX-100、SDS等严重干扰测定.2．蛋白质与考马斯亮蓝G-250结合的反应十分迅速,在2min左右版反应达权到平衡；其结合物在室温下1h内保持稳定.因此测定时,不可放置太长时间,否则将使测定结果偏低.考马斯亮蓝和皮肤中蛋白质通过范德华。

D. 怎样配制 考马斯亮蓝G250蛋白染色剂

考马斯亮蓝G-250的配制：

1.称取100 mg考马斯亮蓝G-250，溶于50 mL 90%乙醇中，

2.加入85%的磷酸100 mL，

3.最后用蒸馏水定容到1 000 mL。

此溶液在常温下可放置一个月。

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考马斯亮蓝有G250和R250两种。其中考马斯亮蓝G250由于与蛋白质的结合反应十分迅速，常用来作为蛋白质含量的测定。考马斯亮蓝R250与蛋白质反应虽然比较缓慢，但是可以被洗脱下去，所以可以用来对电泳条带染色。

考马斯亮蓝法测定蛋白质含量流程：

该方法用于大多数蛋白质的定量是比较精确的，但不适用于小分子碱性多肽的定量。如核糖核酸酶或溶菌酶。去污剂的浓度超过0．2%影响测定结果。如TritonX-100、SDS、NP-40等。

1．Bradford浓染液的配制：将100mg考马斯亮蓝G-250溶于50ml 95%乙醇，加入100ml85%的磷酸，然后，用蒸馏水补充至200ml，此染液放4℃至少6个月保持稳定。

2．标准曲线蛋白质样本的准备：尽量使用与待测样本性质相近的蛋白质作为标准品，例如测定抗体，可用纯化的抗体作为标准。如果待测样本是未知的，也可用抗体作为标准蛋白。通常在20ug—150ug/100ul之间绘制标准曲线。

3．将待测样本溶于缓冲溶液中，该缓冲溶液应与制作标准曲线的缓冲溶液相同(最好用PBS)。

4．按1：4用蒸馏水稀释浓染料结合溶液，如出现沉淀，过滤除去。

5．每个样本加5ml稀释的染料结合溶液，作用5～30min。染液与蛋白质结合后，将由红色变为蓝色，在595nm波长下测定其吸光度。注意，显色反应不得超过30min．

6．根据标准曲线计算待测样本的浓度。

E. 考马斯亮蓝g250和什么去垢剂

R250中的R代表Red，偏红，R250属于慢染，脱色脱的完全，主要用于电泳染色 λmax=560―590nm.染色灵敏版度比氨基黑权高5倍.尤其适用于SDS电泳微量蛋白质染色.但蛋白质浓度超出一定范围时,对高浓度蛋白的染色不符合Beer定律,用作定量分析时要注意. G250。

F. 急急急 考马斯亮蓝G250 的配置过程的颜色问题

配置溶液的容器未洗干净，可能沾有蛋白质类药品。
我上次配也这样了，不过后来重配了，用乙醇把容器全部认真的洗干净后就配成功了。
不过你配好之后需要过滤才可以用哦

G. 考马斯亮蓝g250为什么要过滤 配制考马思量蓝溶液时要用滤纸过滤,为什么是不是和它的溶解度有关

不过滤会有凝块,其浓度比溶液大,这样给蛋白染色的时候会出现染色不均的现象

H. 考马斯亮蓝g250配制，溶解时间

一般搅拌20分钟吧，完全溶解不太可能，搅拌后加上水会容的更多一些，最后要过滤的

I. 考马斯亮蓝g250为什么要过滤

不过滤会有凝块，其浓度比溶液大，这样给蛋白染色的时候会出现染色不均的现象

J. 考马斯亮兰R250液体，怎么配置测蛋白质浓度。

R250不能用来测蛋白质浓度的，G250用来测蛋白质浓度
100mg考马斯亮蓝G-250溶于50 ml 95%乙醇，加入100 ml磷酸然后补加水至1 L，Whatman1号滤纸过滤。