不能用超濾的方法與酶蛋白分開

『壹』 輔酶和輔基的差別在於什麼

輔酶和輔基的差別在於經透析方法可使輔酶與酶蛋白分離，輔基則不能。

輔基與酶蛋白結合較為緊密，不能通過透析或超濾的方法除去。在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。

化學反應

酶的輔因子或結合蛋白質的非蛋白部分（其中較小的非蛋白質部分稱輔基），與酶或蛋白質結合的非常緊密，用透析法不能除去。按照化學組成，酶可以分為簡單蛋白質和結合蛋白質兩大類。胃蛋白酶、核糖核酸酶等一般水解酶屬於簡單蛋白質，這些酶只由氨基酸組成，此外不含其它成分。

轉氨酶、乳酸脫氫酶及其他氧化還原酶等均屬於結合蛋白質。這些酶除了蛋白質組分外，還含有一對熱穩定的非蛋白的小分子物質，前者稱為酶蛋白，後者稱為輔因子。酶蛋白與輔因子單獨存在時，一般無催化能力，只有二者結合成完整的分子時，才具有活力，此完整的酶分子稱為全酶。

『貳』 輔酶和輔基的區別

1、與酶蛋白結合緊密程度不同

輔酶和輔基的主要區別在於與酶蛋白結合的緊密程度不同，非蛋白質部分與酶蛋白結合鬆散稱為輔酶，非蛋白質部分與酶蛋白結合牢固的稱為輔基。

2、分離方法不同

經透析或超濾方法可使輔酶與酶蛋白分離；而輔基與酶蛋白結合緊密，不能通過透析或超濾方法除去。

3、游離性不同

輔酶可以以不與酶結合的形式存在，並可結合成為多種酶的輔酶，它的游離特性在功能上保證了輔酶的運載能力。在酶促反應中，輔酶作為底物接受質子或基團後離開酶蛋白，參與另一酶促反應並將其所攜帶的質子或基團轉移出去，或者相反。

在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。酶失去了輔基就無法實現功能，失去了活性；而離開了酶輔基也無法單獨存在。

『叄』 酶作為典型的催化劑可產生下列哪種效應

酶作為典型的催化劑可產生的效應是：降低活化能。

酶的理化性質：

按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分統稱為輔助因子，兩者一起組成全酶;只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。

非蛋白質部分如鐵卟啉或含維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開;反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶，可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用;另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。

結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分;有的可能在穩定酶分子的構象上起作用;有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。

體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類並不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見於輔酶與輔基。酶催化反應的特異性決定於酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫及一些特殊化學基團的運載。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。