A. 離子交換層析可以用於哪些蛋白質的分離
可以分為陽離子交換層析和陰離子交換層析。
陽離子交換層析，使用含回有酸性基團的陽離子答交換樹脂等，可以結合待層析液中的陽離子，因而洗脫順序是，正電荷越多結合越緊密洗脫越晚。
陰離子交換層析則使用含有鹼性基團的交換樹脂，結合溶液中的含有陰離子基團的分子，因而負電荷越多結合越緊密，洗脫越晚。
B. 離子交換層析分離氨基酸混合物的方法是根據氨基酸的什麼性質
氨基酸的分離鑒定——紙層析法 一,實驗目的 掌握氨基酸紙層析的方法和原理,學會分析待 測樣品的氨基酸成分. 二,實驗原理 紙層析是以濾紙為惰性支持物的分配層析.濾紙纖維上的羥基具有親水性,吸附一層水作為固定相,有機溶劑為流動相.當有機相流經固定相時,物質在兩相間不斷分配而得到分離. 溶質在濾紙上的移動速度用Rf值表示: Rf=原點到層析斑點中心的距離/原點到溶劑前沿的距離 在一定的條件下某種物質的Rf值是常數.Rf值的大小與物質的結構,性質,溶劑系統,層析濾紙的質量和層析溫度等因素有關.本實驗利用紙層析法分離氨基酸. 三,實驗器材 (1)大燒杯(5000mL):1隻/組 (2)微量注射器(100 L):1隻/ 組. (3)噴霧器:公用. (4)培養皿:1隻/組. (5)層析濾紙(長22cm,寬14cm的新華一號濾紙):1張/組. (6)直尺,鉛筆:自備. (7)電吹風:1隻/組. (8)托盤,針,白線:1套/組. (9)手套:1雙/組. (10)塑料薄膜:公用. (11)小燒杯:50mL,1隻/組. 四,實驗試劑 (1)擴展劑:將4體積正丁醇和1體積冰醋酸放入分液漏斗中,與5體積水混合,充分振盪,靜置後分層,棄去下層水層. (2)氨基酸溶液:0.5%的已知氨基酸溶液3種(賴氨酸,苯丙氨酸,纈氨酸),0.5%的待測氨基酸液1種. (3)顯色劑:0.1%水合茚三酮正丁醇溶液. 實驗試劑 五,實驗操作 檢查培養皿是否乾燥,潔凈;若否,將其洗凈並置於乾燥箱內120℃烘乾. (1)平衡:剪一大塊塑料薄膜鋪在桌面上,將層析缸或大燒杯到置於塑料薄膜上,再把盛有約20mL展層溶液的小燒杯置於倒置的層析缸或大燒杯中,用塑料薄膜密封起來,平衡20min. (2)規劃:帶上手套,取寬約14cm,高約22cm的層析濾紙一張.在紙的下端距邊緣2cm處輕輕用鉛筆劃一條平行於底邊的直線A,在直線上做4個記號,記號之間間隔2cm,這就是原點的位置.另在距左邊緣1cm處畫一條平行於左邊緣的直線B,在B線上以A,B兩線的交點為原點標明刻度(以厘米為單位),參見左圖. (3)點樣:用微量注射器分別取10mL左右的氨基酸樣品(每取一個樣之前都要用蒸餾水洗滌微量注射器,以免交叉污染),點在這四個位置上.擠一滴點一次,同一位置上需點2～3次,2～3mL/次,每點完一點,立刻用電吹風熱風吹乾後再點,以保證每點在紙上擴散的直徑最大不超過3mm.每人須點4個樣,其中3個是已知樣,1個是待測樣品. (4)層析:用針,線將濾紙縫成筒狀,紙的兩側 邊緣不能接觸且要保持平行,參見圖3-3.向培養皿中加入擴展劑,使其液面高度達到1cm左右,將點好樣的濾紙筒直立於培養皿中(點樣的一端在下,擴展劑的液面在A線下約1cm),罩上大燒杯,仍用塑料薄膜密封.當擴展劑上升到A線時開始計時,每隔一定時間測定一下擴展劑上升的高度,填入表3-1中.當上升到15～18cm,取出濾紙,剪斷連線,立即用鉛筆描出溶劑前沿線,迅速用電吹風熱風吹乾. (5)顯色:用噴霧器在通風廚中向濾紙上均勻噴上0.1%茚三酮正丁醇溶液,然後立即用熱風吹乾,即可顯出各層析斑點,參見左圖. (6)計算各種氨基酸的Rf值,並判斷混合樣品中都有哪些氨基酸,各人將自己的實驗結果貼在實驗報告上,見表3-2. (7)以層析時間為橫坐標,擴展劑上升高度為縱坐標畫圖,求出擴展劑上升到18cm時所需要的時間. (8)將微量注射器內外用蒸餾水清洗干凈,倒掉用過的展層液和平衡液,將培養皿洗凈,整理好桌面上的儀器和試劑
C. 離子交換層析和離子色譜是一回事嗎
不是一回事。
離子色譜是一套完整的分離分析系統。而離子交換層析僅是樣品前處理分離方法。
D. 離子交換層析法是能分離所有的氨基酸嗎
首先了解一下離抄子交襲換層析的原理，離子交換層析是用離子交換劑作固定相，利用它與流動相中的離子能進行可逆的交換性質來分離離子型化合物的層析方法。帶電荷量少，親和力小的先被洗脫下來；帶電荷量多，親和力大的後被洗脫下來。因此氨基酸由於所帶電荷量的不同而被逐一洗脫分離開。
E. 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同
所有的層析在原理上都是相通的,區別在於流動相和層析劑之間的作用力的回不同.
離子交換是利用答蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用.
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性,根據溶劑分子的大小進行分離.
F. 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同
所有的層析在原理上都是相通的，區別在於流動相和層析劑之間的作用力的不同。
離子交換是利用蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用。
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性，根據溶劑分子的大小進行分離。
G. 請教：如何提高離子交換層析的分離度
離子交換層析是根據蛋白質所帶電荷的差異進行分離純化的一種方法。蛋白質的帶電性是由蛋白質多肽中帶電氨基酸決定的。由於蛋白質中氨基酸的電性又取決於介質中的pH，所以蛋白質的帶電性也就依賴於介質的pH。當pH較低時，負電基團被中和
H. 怎麼用離子交換層析分離等電點分別為4，6，7， 9 的蛋白質
6．洗脫：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M
Tris-HCL
緩沖液
pH7.4(內含0.
等電聚焦電泳
（IEF）分離蛋白及測定
蛋白質等電點
一、原理
等電點聚焦
（IEF）
I. 溶液中含有PI為4.0,6.0,8.0的三種蛋白質,設計用離子交換層析分離它們的方法
摘要 您好很高興為您服務哦！蛋白質的分離和純化
J. 離子交換色譜法的原理、裝置及應用是什麼
一、原理：離子抄交換色譜（ion exchange chromatography，IEC）以離子交換樹脂作為固定相，樹脂上具有固定離子基團及可交換的離子基團。當流動相帶著組分電離生成的離子通過固定相時，組分離子與樹脂上可交換的離子基團進行可逆變換。根據組分離子對樹脂親合力不同而得到分離。
二、裝置：
1、分離柱：裝有離子交換樹脂，如陽離子交換樹脂、陰離子交換樹脂或螯合離子交換樹脂。
2、抑制柱和柱後衍生作用：常用的檢測器不僅能檢測樣品離子，而且也對移動相中的離子有響應，所以必須消除移動相離子的干擾。
3、檢測器：分為通用型和專用型。通用型檢測器對存在於檢測池中的所有離子都有響應。離子色譜中最常用的電導檢測器就是通用型的一種。
三、應用：
離子色譜主要用於測定各種離子的含量，特別適於測定水溶液中低濃度的陰離子，例如飲用水水質分析，高純水的離子分析，礦泉水、雨水、各種廢水和電廠水的分析，紙漿和漂白液的分析，食品分析，生物體液(尿和血等)中的離子測定，以及鋼鐵工業、環境保護等方面的應用。