⑴ 澱粉酶溶液與蒸餾水,反應的實驗現象是什麼
證明唾液澱粉酶的成分是蛋白質
1．實驗原理
唾液澱粉酶中含有蛋白質，與硝酸反應生成黃色。
2．實驗步驟
（1）制備唾液澱粉酶溶液：用冷開水嗽口，然後把小團消毒過的衛生棉放入口腔中含3分鍾，把棉團取出，用手指把唾液擠壓到小燒杯中，加蒸餾水100mL，稀釋均勻，製成唾液澱粉酶溶液，備用。
（2）雞蛋一個，兩端各打一個小孔，把蛋白倒入小燒杯內，加蒸餾水300mL，稀釋均勻，製成蛋白溶液，備用。
（3）用三支試管，編上A、B、C號。分別倒入：A管，蒸餾水5mL；B管，蛋白溶液5mL；C管，唾液澱粉酶溶液5mL。
（4）往三隻試管中各滴入濃硝酸5滴，觀察現象。
3．實驗現象
A（蒸餾水5mL）
B（蛋白溶液5mL）
C（澱粉酶溶液5mL）
顏色變化
無變化
黃色沉澱
黃色沉澱
4．實驗結論
唾液澱粉酶中含有蛋白質
⑵ 高一生物驗證酶的催化性試驗為什麼要加入蒸餾水
讓我復來為你釋惑：制
當你在做一個生物學實驗時，為了得到一個可以讓人信服的實驗結果，你就必須要注意你的實驗的嚴謹性，而為了說明一樣事物的本質，在生物學的試驗中，對照試驗就是一個很好的說服力。
現在話題回到你的問題:高一生物驗證酶的催化性試驗為什麼要加入蒸餾水？
在你做的驗證酶的催化性實驗中，當你將酶液與底物放到一塊進行反應，得到了反應產物，並且反應還比沒加酶液的時候要快要更加容易的發生。
但是這還不能說明是酶催化了底物反應生成產物，不懂的人可能會認為是與酶一起的蒸餾水起到了催化作用。
所以你為了能讓那些人明白不是蒸餾水的作用，所以你就要再做一組對照試驗：在另一個試管中加入蒸餾水與底物，接著什麼事情都沒有發生
所以你就可以向那些無知的人大聲宣布：真正起作用的是酶，而不是蒸餾水。最後你用實驗證明了酶具有催化能力。
以上是我的所有回答
⑶ :酶試劑為什麼要用磷酸緩沖液配製用蒸餾水是否可以,為什麼
1，是為了使沒發揮更好的活性，2，不可以用蒸餾水，因為蒸餾水的PH不等於7。會令酶降低活性！
⑷ 進行酶具有催化性實驗時，為什麼要選用新鮮酵母菌液和蒸餾水，實驗結果說明什麼
新鮮酵母菌液：提供足量有活性的過氧化氫酶
蒸餾水：排除外界因素干擾（如水中所含微生物等）
說明：酶具有催化性
⑸ 酶試劑為什麼要用磷酸緩沖液配製，用蒸餾水是否可以，為什麼
1,是為了使沒發揮更好的活性,
2,不可以用蒸餾水,因為蒸餾水的PH不等於7.會令酶降低活性!
滿意望採納。
不滿意可以追問。
⑹ 為什麼配製的酶試劑或稀釋酶標本不用蒸餾水或生理鹽水而用緩沖液
你好！
酶有最適PH，而且一般的酶都是蛋白質，可以說一種很復雜的弱酸弱鹼，稀釋導致的PH改變，可能使活性下降
打字不易，採納哦！
⑺ 澱粉酶加蒸餾水再加澱粉酶然後滴入碘液為什麼變紫紅色
古怪的干凈啊具體化金額後
⑻ 研究唾液澱粉酶的催化作用為什麼不加生理鹽水稀釋而是加蒸餾水
（1）在研究酸鹼性對唾液澱粉酶催化作用的影響時，所進行的實驗除了酸鹼性不同以專外，其它條件都應該屬相同，從步驟一可以得知稀鹽酸呈酸性，氫氧化鈉溶液呈鹼性，所以還差的一個就是呈中性的物質，結合實驗所給的材料，蒸餾水是呈中性的，所以C試管應加入1毫升蒸餾水和1毫升唾液，可以滿足對照實驗的要求，故答案為：l毫升蒸餾水和1毫升唾液；（2）要設置相同的實驗條件，就必須控制溫度相同，所以步驟二可以同時將三支試管放人盛有37℃的水中，恆溫水浴，達到控制實驗條件的目的，故答案為：同時將三支試管放入盛有37℃的水中，恆溫水浴（3）從試管B中加入的物質來分析，B試管中有1毫升氫氧化鈉溶液和1毫升唾液，還有一滴碘液，所以我們猜測碘液可能與氫氧化鈉發生了反應或者是澱粉溶液可能與氫氧化鈉發生了反應，故答案為：碘液可能與氫氧化鈉發生了反應（或澱粉溶液可能與氫氧化鈉發生了反應）．
⑼ 影響酶活性的因素,為什麼要加上蒸餾水
影響酶促反應的因素常有：酶的濃度、底物濃度、PH、溫度、抑制劑、激活劑等。接下來，我們一起來看看上述影響因素中有哪些會影響酶的活性。
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鍾能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鍾就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度范圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識范圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.PH和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：PH可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出PH和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，PH和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和激活劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶復合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的復合體結合，從而降低酶促反應速率。激活劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶激活作用的一些物質。
因此，抑制劑和激活劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
⑽ 在酶的活性及專一性測定實驗中每組中蒸餾水分別起什麼作用
1、斐林試劑配製：1）甲液質量濃度為0.1g/ml，取溶於蒸餾水，稀釋至100ml2）乙液質量濃度為0.05g/ml，取5gCuSO4溶於蒸餾水，稀釋至100ml臨用時將甲、乙液等量混合作用：鑒定還原性糖：C6H12O6、果糖、麥芽糖、乳糖等。還原性糖與斐林試劑發生作用，生成磚紅色沉澱。如用於鑒定組織液中有否還原性糖、糖尿病人尿成分分析、酶專一性探索等。2、雙縮脲試劑配製：A液：質量濃度為0.1g/ml，取10gNaOH溶於蒸餾水，稀釋至100mlB液：質量濃度為0.01g/ml，取1gCuSO4溶於蒸餾水，稀釋至100ml使用時，先加A液，後加B液作用：鑒定蛋白質，蛋白質與雙縮脲試劑發生作用，可產生紫色反應。也可用於鑒定多肽。3、蘇丹Ⅲ配製：取0.1g蘇丹Ⅲ，溶解在20ml95%酒精中作用：鑒定脂肪，脂肪可以被蘇丹Ⅲ染成橘黃色（或被蘇丹Ⅳ染成紅色）。4、質量分數為15%的鹽酸和體積分數為95%的酒精溶液的混合液（1：1）。作用：用於洋蔥根尖的解離，即使組織中的細胞相互分離開來。能殺死細胞固定。5、層析液配製：由20份石油醚（在60~900C下分餾出來的）、2份丙酮和1份苯混合而成。是一種脂溶性很強的有機溶劑，葉綠體中的色素在層析液中的溶解度不同：溶解度高的隨層析液在濾紙上擴散很快；溶解度低的隨層析液在濾紙上擴散得慢。代用品：93號汽油、四氯化碳6、SiO2、CaCO3加入少許SiO2是為了研磨得充分；加入少許CaCO3是為了防止在研磨時葉綠體中的色素受到破壞。7、二苯胺配製：稱取1.5g二苯胺，溶於100mL冰醋酸中，再加1.5mL濃硫酸，用棕色瓶保存。臨用前，在10mL的上述溶液中再加入0.1mL體積分數為0.2%的乙醛溶液。作用：DNA遇二苯胺（沸水浴）會染成藍色。8、聚乙二醇（PEG）：作為誘導劑使植物細胞融合