❶ 已知pad是琥珀酸脫氫酶的輔基,將這種酶用蒸餾水透析是否還有活性
葡萄糖經過有氧呼吸後其中的氧元素最後是在二氧化碳中。氧氣中的氧元素到水中。 （1）葡萄糖磷酸化 葡萄糖氧化是放能反應，但葡萄糖是較穩定的化合物，要使之放能就必須給與活化能來推動此反應，即必須先使葡萄糖從穩定狀態變為活躍狀態，活化一個葡萄糖需要消耗1個ATP，一個ATP放出一個高能磷酸鍵，大約放出30.5kj自由能，大部分變為熱量而散失，小部分使磷酸與葡萄糖結合生成葡萄糖-6-磷酸。催化酶為己糖激酶。 （2）葡萄糖-6-磷酸重排生成果糖-6-磷酸。催化酶為葡萄糖磷酸異構酶。 （3）生成果糖-1、6-二磷酸。催化酶為6-磷酸果糖激酶-1。 1個葡萄糖分子消耗了2個ATP分子而活化，經酶的催化生成果糖-1,6-二磷酸分子。 （4）果糖-1、6-二磷酸斷裂成3-磷酸甘油醛和磷酸二羥丙酮，催化酶為醛縮酶。 （5）磷酸二羥丙酮很快轉變為3-磷酸甘油醛。催化酶為丙糖磷酸異構酶。 以上為第一階段，1個6C的葡萄糖轉化為2個3C化合物PGAL，消耗2個ATP用於葡萄糖的活化，如果以葡萄糖-1-磷酸形式進入糖酵解，僅消耗一個ATP。這一階段沒有發生氧化還原反應。 （6）3-磷酸甘油醛氧化生成1、3-二磷酸甘油酸，釋放出兩個電子和一個H+, 傳遞給電子受體NAD+,生成NADH+ H+,並且將能量轉移到高能磷酸鍵中。催化酶為3-磷酸甘油脫氫酶。 （7）不穩定的1、3-二磷酸甘油酸失去高能磷酸鍵，生成3-磷酸甘油酸，能量轉移到ATP中，一個1、3-二磷酸甘油酸生成一個ATP。催化酶為磷酸甘油酸激酶。此步驟中發生第一次底物水平磷酸化 （8）3-磷酸甘油酸重排生成2-磷酸甘油酸。催化酶為磷酸甘油酸變位酶。 （9）2-磷酸甘油酸脫水生成磷酸烯醇式丙酮酸PEP。催化酶為烯醇化酶。 （10）PEP將磷酸基團轉移給ADP生成ATP,同時形成丙酮酸。催化酶為丙酮酸激酶。此步驟中發生第二次底物水平磷酸化。 在缺氧條件下丙酮酸被還原為乳酸、乙醇這是無氧呼吸的過程這里就不再復述，有氧條件下丙酮酸可進一步氧化分解生成乙醯CoA進入三羧酸循環： (1)乙醯-CoA進入三羧酸循環 乙醯CoA具有硫酯鍵，乙醯基有足夠能量與草醯乙酸的羧基進行醛醇型縮合。首先檸檬酸合酶的組氨酸殘基作為鹼基與乙醯CoA作用，使乙醯CoA的甲基上失去一個h+，生成的碳陰離子對草醯乙酸的羰基碳進行親核攻擊，生成檸檬醯CoA中間體，然後高能硫酯鍵水解放出遊離的檸檬酸，使反應不可逆地向右進行。該反應由檸檬酸合成酶(citrate synthase)催化，是很強的放能反應。 由草醯乙酸和乙醯CoA合成檸檬酸是三羧酸循環的重要調節點，檸檬酸合成酶是一個變構酶，ATP是檸檬酸合成酶的變構抑制劑，此外，α-酮戊二酸、NADH能變構抑制其活性，長鏈脂醯CoA也可抑制它的活性，AMP可對抗ATP的抑制而起激活作用。 (2)異檸檬酸形成 檸檬酸的叔醇基不易氧化，轉變成異檸檬酸而使叔醇變成仲醇，就易於氧化，此反應由順烏頭酸酶催化，為一可逆反應。 (3)第一次氧化脫羧 在異檸檬酸脫氫酶作用下，異檸檬酸的仲醇氧化成羰基，生成草醯琥珀酸(oxalosuccinic acid)的中間產物，後者在同一酶表面，快速脫羧生成α-酮戊二酸(α ketoglutarate)、NADH和co2，此反應為β-氧化脫羧，此酶需要Mg2+作為激活劑。 此反應是不可逆的，是三羧酸循環中的限速步驟，ADP是異檸檬酸脫氫酶的激活劑，而ATP，NADH是此酶的抑制劑。 (4)第二次氧化脫羧 在α-酮戊二酸脫氫酶系作用下，α-酮戊二酸氧化脫羧生成琥珀醯CoA、NADHH+和CO2，反應過程完全類似於丙酮酸脫氫酶系催化的氧化脫羧，屬於α 氧化脫羧，氧化產生的能量中一部分儲存於琥珀醯CoA的高能硫酯鍵中。 α-酮戊二酸脫氫酶系也由三個酶(α-酮戊二酸脫羧酶、硫辛酸琥珀醯基轉移酶、二氫硫辛酸脫氫酶)和五個輔酶(tpp、硫辛酸、hscoa、NAD+、FAD)組成。 此反應也是不可逆的。α-酮戊二酸脫氫酶復合體受ATP、GTP、NADH和琥珀醯CoA抑制，但其不受磷酸化/去磷酸化的調控。 (5)底物磷酸化生成ATP 在琥珀酸硫激酶(succinate thiokinase)的作用下，琥珀醯CoA的硫酯鍵水解，釋放的自由能用於合成GTP，在細菌和高等生物可直接生成ATP，在哺乳動物中，先生成GTP，再生成ATP，此時，琥珀醯CoA生成琥珀酸和輔酶A。 (6)琥珀酸脫氫 琥珀酸脫氫酶(succinate dehydrogenase)催化琥珀酸氧化成為延胡索酸。該酶結合在線粒體內膜上，而其他三羧酸循環的酶則都是存在線粒體基質中的，這酶含有鐵硫中心和共價結合的FAD，來自琥珀酸的電子通過FAD和鐵硫中心，然後進入電子傳遞鏈到O2，丙二酸是琥珀酸的類似物，是琥珀酸脫氫酶強有力的競爭性抑制物，所以可以阻斷三羧酸循環。 (7)延胡索酸的水化 延胡索酸酶僅對延胡索酸的反式雙鍵起作用，而對順丁烯二酸(馬來酸)則無催化作用，因而是高度立體特異性的。 (8)草醯乙酸再生 在蘋果酸脫氫酶(malic dehydrogenase)作用下，蘋果酸仲醇基脫氫氧化成羰基，生成草醯乙酸(oxalocetate)，NAD+是脫氫酶的輔酶，接受氫成為NADHH+(圖4-5)。 在以上過程中產生的NADH或FADH2進入呼吸鏈向氧傳遞電子。以下是呼吸鏈： （1）.復合體Ⅰ 即NADH：輔酶Q氧化還原酶復合體，由NADH脫氫酶（一種以FMN為輔基的黃素蛋白）和一系列鐵硫蛋白（鐵—硫中心）組成。它從NADH得到兩個電子，經鐵硫蛋白傳遞給輔酶Q。鐵硫蛋白含有非血紅素鐵和酸不穩定硫，其鐵與肽類半胱氨酸的硫原子配位結合。鐵的價態變化使電子從FMNH2轉移到輔酶Q。 （2）.復合體Ⅱ 由琥珀酸脫氫酶（一種以FAD為輔基的黃素蛋白）和一種鐵硫蛋白組成，將從琥珀酸得到的電子傳遞給輔酶Q。 （3）.輔酶Q 是呼吸鏈中唯一的非蛋白氧化還原載體，可在膜中迅速移動。它在電子傳遞鏈中處於中心地位，可接受各種黃素酶類脫下的氫。 （4）復合體Ⅲ 輔酶Q：細胞色素C氧化還原酶復合體，是細胞色素和鐵硫蛋白的復合體，把來自輔酶Q的電子，依次傳遞給結合在線粒體內膜外表面的細胞色素C。 細胞色素類 都以血紅素為輔基，紅色或褐色。將電子從輔酶Q傳遞到氧。根據吸收光譜，可分為三類：a,b,c。呼吸鏈中至少有5種：b、c1、c、a、a3(按電子傳遞順序)。細胞色素aa3以復合物形式存在，又稱細胞色素氧化酶，是最後一個載體，將電子直接傳遞給氧。從a傳遞到a3的是兩個銅原子，有價態變化。 （5）復合體IV：細胞色素C氧化酶復合體。將電子傳遞給氧。
❷ 為什麼利用透析法純化蛋白時，為什麼不能用蒸餾水做透析液
因為蛋白在范餾水中不穩定。也許是進化的關系，蛋白要保證有一定濃度的鹽離子才能比較穩定，相互之間不會產生聚集而沉澱。
一般如果沒有特別的溶液，用PBS就可以了。最好是放四度冰箱，經常換水，盡快透析完。
❸ 為什麼蒸餾水作透析液比磷酸緩沖溶液作透析液的透
1.分壓.例如某容器內某混合氣體對某處容器壁產生的壓力為a,若該氣體有20%是氧氣,氧氣所產生內的壓力叫氧容氣的分壓,為20%a.容器體積不變,氧氣重量不變,無論是加進其它氣體或抽調其它其它,氧氣的分壓都是那麼多.反正就是那麼多的東西產生那麼多的壓力.
2.如果有還原糖的一邊是一樣的,另一邊是水或磷酸緩沖液,這兩種情況,還原糖在膜兩邊的壓力差是一樣的.一邊有若干,另一邊沒有.要研究水就看水的分壓,要研究糖,就看糖的分壓.既然壓力差一樣,為什麼速度不一樣呢?可能阻力不一樣,可能其實壓力差本來就不一樣.
3.可溶性澱粉加唾液產生還原糖,這里有誤差的,大不大呢?是不是這個原因造成的呢?要排除它,這一邊改成定量的還原糖,再測一下就知道.
4.用哪一種半透膜?NaCL、磷酸緩沖液里的各種離子能不能通過?會不會影響澱粉的分解?
5.還原糖在純水中的擴散肯定比在磷酸緩沖液中要快,（在曠野跑與在樹多的地方跑,）我沒做過實驗,但我覺得在你的實驗中,不會差得很多.
❹ 將透析管里含澱粉的溶液加入到蒸餾水的燒杯中的目的是什麼
應該是為了說明澱粉是大分子，它跟蛋白質性質相似，可以被透析沉澱出來吧
❺ 生物高手請進：請問「利用透析法純化蛋白酶時，應以蒸餾水作為透析液」這句話為什麼錯了難道蒸餾水會...
1，用緩沖液更能保證蛋白質的活性，用蒸餾水雖說沒有嚴重錯誤但對蛋白質活性的保持還版是有風險的，若實驗權中不小心濺進去酸或鹼，顯然緩沖液更保險。
2，合適的緩沖液可以抑制蛋白質水解，保持將ph控制在等電點附近，防止蛋白質聚沉。3，蛋白質多親水，緩沖液中離子可以防止過多水分子水合蛋白質。
至於別的緩沖液，最好還是用磷酸，原因：1，磷酸三元且弱酸，緩沖餘地更大，而且磷元素比較親生物。2，碳酸鈉，碳酸氫鈉易分解，亞硫酸根又時不時會產生有毒物質，硫代硫酸根又活潑，氫氟酸，次氯酸更不用說，常見的只有磷酸緩沖液最佳。
❻ （2013南通模擬）如圖甲燒杯中是5%的澱粉液，乙燒杯中是5%葡萄糖液，將裝有蒸餾水的透析袋分別放入甲、
A、甲燒杯中透析袋外的澱粉液濃度大於透析袋內蒸餾水的濃度，由於澱粉不回可以通過透析袋答，所以水分子從透析袋出來進入燒杯，導致透析袋外的澱粉溶液濃度降低，A錯誤；
B、乙燒杯中透析袋外的葡萄糖可以進入透析袋，而透析袋內的水分子可以出來進入燒杯，所以燒杯中水分子增多，葡萄糖分子減少，所以乙燒杯中透析袋外的葡萄糖液濃度降低，B正確；
C、由於澱粉不可以通過透析袋，所以甲燒杯中透析袋內沒有澱粉，加入碘液後不會出現藍色，C錯誤；
D、乙燒杯中葡萄糖可以進入透析袋，葡萄糖是還原糖，所以乙燒杯加入斐林試劑後加熱才可以變成磚紅色，D錯誤．
故選：B．
❼ 透析後的酶液需要定容， 請問應用什麼定容蒸餾水 還是提取緩沖液
一般是用緩沖液稀釋定容，美國光譜醫學
❽ 就是那個用透析法純化蛋白酶用蒸餾水為什麼不對啊
你如果是高中生，並且這屬於生物題，那就是如下解釋：1，用緩沖液更能保證蛋白質的內活性，用蒸餾水容雖說沒有嚴重錯誤但對蛋白質活性的保持還是有風險的，若實驗中不小心濺進去酸或鹼，顯然緩沖液更保險。
如果是更詳細的解釋，則除了上面，還有2，合適的緩沖液可以抑制蛋白質水解，保持將ph控制在等電點附近，防止蛋白質聚沉。3，蛋白質多親水，緩沖液中離子可以防止過多水分子水合蛋白質。
至於別的緩沖液，最好還是用磷酸，原因：1，磷酸三元且弱酸，緩沖餘地更大，而且磷元素比較親生物。2，碳酸鈉，碳酸氫鈉易分解，亞硫酸根又時不時會產生有毒物質，硫代硫酸根又活潑，氫氟酸，次氯酸更不用說，常見的只有磷酸緩沖液最佳。
❾ 用sevage法去蛋白後，「多糖提取液用蒸餾水透析一天」這步具體應該怎麼做用透析袋需要怎麼前處理
將提取液裝入透析袋中，兩頭封緊，放入蒸餾水中透析，透析袋無需前處理，用蒸餾水浸泡即可