卵清蛋白溶于纯水吗

1. 在提取卵清蛋白前,鸡蛋清为什么要加生理盐水稀释

加5%卵清蛋白溶液抄5ml于试管中，再袭加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟析出球蛋白沉淀。倒出少量浑浊沉淀，加少量水，沉淀是否溶解，为什么? 溶解，蛋白溶液加入浓无机盐溶液，导致蛋白质溶解度降低而析出，这是盐析过程，蛋白质只是沉淀，并未变性，加水后即恢复溶解。将管内容物过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止析出清蛋白。取出部分清蛋白，加少量水，沉淀是否再溶解？为什么？不溶解，因为加入硫酸铵粉末是强电解质，引起蛋白质胶体的凝聚沉淀，是变性过程，不可逆，加水也不会溶解

2. 卵清蛋白配置1g/L的溶液可以全溶解吗

你好！
为什么要用氢氧化钠溶液？本来卵清蛋白是可溶性的，被你加了氢氧化钠废话就变性沉淀了，你还指望它溶解？
希望对你有所帮助，望采纳。

3. 卵清蛋白,头发,指甲,苯酚,trp,tyr与浓硝酸反应强烈程度排列

指导意见：清蛋白又称白蛋白。是一类不被50％饱和度的硫酸铵溶液沉淀的球状蛋白质。存在于动物组织、体液和某些植物的种子中。其分子量较低，溶于水，易结晶

4. 粮油食品原料中的简单蛋白质能溶于水的是

粮油食品原料中的简单蛋白质能溶于水的是清蛋白
.大多数粮油籽粒的基本结构是一致的,一般都由皮层、胚、(胚乳)3 个部分构成。
首先，并不是所有的蛋白质都有很好的亲水性

蛋白质亲水性的好坏主要取决于其分子表面的电荷量，如果分子表面带电氨基酸（K,R,E,N等）多则亲水性高；如果全部是疏水残基,则亲水性差

一般细胞内部的蛋白质亲水性都比较好，膜蛋白亲水性差
其次，对于一个亲水性好的蛋白，其在水中的溶解性与溶液性质有很大关系.

pH：当pH在蛋白等电点（pI）附近时,蛋白表面电荷强度最低,水合能力也最低,更容易沉淀.当pH适当偏离pI值时,蛋白溶解性更好.

离子强度（盐浓度）：蛋白质在水溶液中的溶解是蛋白表面电荷和水溶液中离子,水分子之间相互作用的结果,溶液中离子强度太高或太低都会破坏蛋白表面的水合层,促使蛋白聚合沉淀.很少有蛋白在纯水中溶解性好的.有的蛋白在溶液中的溶解还需要一些特定的辅助分子（如甘油,尿素,精氨酸,去垢剂等）

当然温度等其它因素也有一定影响，如果你的蛋白置于高温水中，蛋白会变性，破坏蛋白三维结构,使内部疏水基团暴露从而聚沉.
蛋白质分脂溶性蛋白质和水溶性蛋白质。有的氨基酸还有一些亲水性的基团，如羟基等，所以能溶于水，而有另外的一些含有亲脂性的基团，如很长的烃基以及苯基都会使其水溶性降低的。

5. 解释蛋清蛋白质在水中及Nacl溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因

蛋白质属亲水性胶体故溶解在水中呈成胶体溶液；而加入少量的氯化钠溶液就会增加蛋白质分子表面的电荷从而增强了蛋白质分子与水分子的作用,进而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大即盐溶现象；然后加入硫酸铵溶液至饱和即在高浓度的硫酸铵(属中性盐)的影响下,蛋白质分子被盐脱去水化层,另外蛋白质分子所带的电荷同时也被中和从而使蛋白质的胶体稳定性遭到破坏即沉淀析出即蛋白质的盐析现象 B、在温水浴中温热片刻,观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度：第一支试管成胶体溶液(蛋白质的亲水胶体本性),第二支呈溶解状态(盐溶),第三支及第四支分别由强碱、强酸导致其变性而后再分别调至PH4~4.5即达到等电点使其充分沉淀出来 【平の楽＼(^o^)／小平平】

6. 为什么加入生理盐水后清蛋白和卵清蛋白会迅速溶解

你应该用nacl溶液做溶剂，用1g卵清蛋白溶于100ml0.9%nacl溶液，就可以使其蛋白质含量为1mg/ml

7. 硬蛋白的重要的蛋白质及其特性

1、清蛋白
清蛋白的氨基酸构成中，含有丰富的含硫氨基酸，但是几乎不含甘氨酸残基。能溶于水，受热即发生凝固。能被强碱、盐类或有机溶剂沉淀，可以被饱和硫酸铵盐析。等电点一般 pH4.5～5.5。清蛋白主要来自于蛋类(卵清蛋白)、乳类(乳清蛋白)、小麦(小麦清蛋白)、大麦(大麦清蛋白)及豆类(豆清蛋白)等。
2、球蛋白
在球蛋白的氨基酸构成中，以天冬氨酸和谷氨酸的含量为高。不溶于纯水，溶于中性盐稀溶液。加热凝固。能被有机溶剂沉淀，可以发生硫酸铵盐析沉淀作用。等电点为 PH5.5～6.5。球蛋白主要存在于血液(血纤维蛋白原)、肌肉(肌肉球蛋白)、牛乳(乳球蛋白)和豆类(豆球蛋白)等。
3、醇溶谷蛋白
在醇溶谷蛋白的氨基酸构成中，脯氨酸和谷氨酸含量高。但是，几乎不含赖氨酸、精氨酸和组氨酸。不溶于水及中性盐溶液，可溶于50%～80%乙醇溶液，也可溶于稀酸或稀碱溶液中。受热凝固。醇溶谷蛋白仅存在于各类粮食中，如小麦(小麦醇溶蛋白)、大麦(大麦醇溶蛋白)和玉米(玉米醇溶蛋白)。
4、谷蛋白
在谷蛋白氨基酸构成中，含有赖氨酸和色氨酸。不溶于水、中性盐溶液以及乙醇溶液，溶于稀酸和稀碱溶液。加热后会凝固。主要存在于谷物(谷蛋白)和小麦(小麦谷蛋白)中。
5、硬蛋白
硬蛋白的来源或存在不同，构成和性质也有很大的差别。一般可以将硬蛋白进一步划分为胶原蛋白和角蛋白二种类型。
(1)胶原蛋白 存在于结缔组织、肌腱、骨骼、软骨、鱼骨等中。在氨基酸构成中，甘氨酸、脯氨酸和精氨酸含量高，但是不含色氨酸和酪氨酸。在酸性溶液中，加热可以发生浸胀，形成胶状物质。可以被某些酶分解。
(2)角蛋白 存在于毛发、指甲、羽毛、角等中。在氨基酸构成中，胱氨酸含量比较高。在所有溶剂中都不发生溶解，也不能被酶分解。
6、组蛋白
组蛋白溶于水、稀酸和氢氧化钠溶液。受热凝固，但是凝固后可以迅速地溶于稀酸或稀碱溶液中。存在于动物细胞中，并且一般都与其他的成分，如核酸、铁结合分别形成核蛋白和血红蛋白。
7、精蛋白
在精蛋白的氨基酸构成中，以精氨酸为主，其次为赖氨酸和组氨酸。精蛋白为最简单的蛋白质物质，仅约含8种氨基酸。大多存在于卵子、精子及脾中。
精蛋白可溶于水、稀酸和稀碱中。但是在稀碱溶液中有氨存在时，就要析出沉淀。加热不凝固。等电点为pHl2.0～12.4。 一般可以依据所结合的辅基种类对结合蛋白质进行分类，这种方法具有简便实用的特点。在自然界中，结合蛋白质的分布要远比单纯蛋白质广泛。
1、脂蛋白
脂蛋白是由单纯蛋白质与酯类结合而构成，通常不溶于乙醚、苯和氯仿等溶剂。主要存在于细胞膜中。
2、磷蛋白
磷蛋白是由单纯蛋白质与磷酸结合而构成，不溶于水，溶于碱中，加热不凝固。主要存在于牛乳(酪蛋白)、蛋类(卵黄磷蛋白)中。
3、核蛋白
核蛋白是由单纯蛋白质与核酸成分结合而构成，反应呈弱酸性。主要存在于细胞核和细胞质中。
4、糖蛋白
糖蛋白是由单纯蛋白质与糖组分结合而构成，其中，糖组分主要为葡萄糖胺、氨基半乳糖胺、半乳糖和甘露糖等。习惯上，细致地划分，一般只是将氨基己糖含量<4%的糖蛋白称为糖蛋白，而将氨基己糖含量>4%时的糖蛋白称为粘蛋白。
糖蛋白—般主要存在于皮肤、软骨、骨、结缔组织，血液、尿液、胃液和唾液中。
5、色蛋白
色蛋白是由单纯蛋白质与色素成分结合而构成。常见的色蛋白有血红蛋白和肌红蛋白 (辅基为血红素，含铁)，主要存在于血液和肌肉中。

8. 蛋白质的溶解性受什么的影响(除温度)

1 蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性

蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。

影响蛋白质水溶性的应素很多：

（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。溶液的pH 低于或高于蛋白质的pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。等电沉淀。

（2）离子强度：μ=0.5∑CiZi2，Ci 表示离子强度，Zi 表示离子价数。

盐溶：当溶液中的中性盐浓度在0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。

盐析：当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。

不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。将这种强弱顺序称为感胶离子序：

（3）非水溶剂：有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。

（4）温度：温度低于40-50℃时，随温度的增大水溶性增大，当温度大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。

根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类：

（1）清蛋白：可溶于pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶于pH7 的稀碱溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或碱（pH12）。

9. 球蛋白是什么

蛋白质按形状可以分为纤维状蛋白质和球状蛋白质，后者简称为球蛋白。

人血浆中除了前清蛋白和清蛋白（旧称白蛋白）为纤维状蛋白质外，余基本上均为球蛋白。

球蛋白又分为各种蛋白质：如补体、免疫球蛋白（与免疫力有关），高密度、低密度脂蛋白（与胆固醇转动有关）、纤维蛋白原（与凝血有关）、结合珠蛋白（与血红蛋白有关）、转铁蛋白（与铁代谢有关）等。

生化检验报告中的球蛋白一般情况下能反映人的免疫状况。但由于其成分复杂，若有异常，需进行蛋白电泳或单个蛋白检测才能明确具体的意义。

10. 清蛋白的化学性质

一种
简单蛋白质
，它由肝脏合成，加热则凝固，能溶于纯水及
盐溶液
中，常见的有卵
清蛋白
、
乳清蛋白
、
豆清蛋白
、血浆清蛋白，清蛋白为人体所必需。