因为普通离子交换树脂一般为强酸强碱离子交换树脂,蛋白质作为两性物质,在强酸强碱下是容易变性的。
树脂最主要的区别是里面的载体不同,我不知道你说的普通型是什么意思,但每一种物质都有其对应的一种或几种树脂的分离纯化效果最好,分离是需要从可以分离纯化蛋白质的树脂中找到最合适的。
离子交换树脂是一类具有离子交换功能的高分子材料。在溶液中它能将本身的离子与溶液中的同号离子进行交换。按交换基团性质的不同,离子交换树脂可分为阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两类。
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由于离子交换作用是可逆的,因此用过的离子交换树脂一般用适当浓度的无机酸或碱进行洗涤,可恢复到原状态而重复使用,这一过程称为再生。阳离子交换树脂可用稀盐酸、稀硫酸等溶液淋洗;阴离子交换树脂可用氢氧化钠等溶液处理,进行再生。
离子交换树脂的用途很广,主要用于分离和提纯。例如用于硬水软化和制取去离子水、回收工业废水中的金属、分离稀有金属和贵金属、分离和提纯抗生素等。
2. 用于蛋白质提取分离的离子交换剂有哪些特殊的要求,主要有哪几类
离子交换层析根抄据带电强弱分为:强阳离子交换层析、强阴离子交换层析、弱阳离子交换层析、弱阴离子交换层析。填料的孔径也有分别,详细可以咨询各品牌代理商。
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3. 请问常用的分离蛋白质的离子交换剂是什么
离子交换纤维素、离子交换葡聚糖和离子交换树脂
4. 离子交换提取蛋白质为什么用多糖基离子交换剂
钛白粉(二氧化钛TiO2)化学性质稳定,在一般情况下与大部分物质不发生反应。内在自然界中二氧化钛有三容种结晶:板钛型、锐钛和金红石型。板钛型是不稳定的晶型,无工业利用价值,锐钛型(Anatase)简称A型,和金红石型(Rutile)简称R型
5. 离子交换层析名词解释
解释:
离子交换层析(ion-exchange chromatography,IEC) 是在生物大分子提纯中得到最广泛应用的方法之一。
离子交换层析分离蛋白质是根据在一定pH 条件下,蛋白质所带电荷不同而进行的分离方法。常用于蛋白质分离的离子交换剂有弱酸型的羧甲基纤维
离子交换层析分离蛋白质是根据在一定pH 条件下,蛋白质所带电荷不同而进行的分离方法。常用于蛋白质分离的离子交换剂有弱酸型的羧甲基纤维
离子交换层析分离蛋白质是根据在一定pH 条件下,蛋白质所带电荷不同而进行的分离方法。常用于蛋白质分离的离子交换剂有弱酸型的羧甲基纤维
6. 离子交换提取蛋白质为什么用多糖基离子交换剂
离子交换柱中以多糖抄链(如葡聚糖)作为载体连接臂,在多糖分子末端通过化学反应连接具有交换作用的离子交换剂。这样的做法旨在增大离子交换的柔性以及减小离子交换过程中目的吸附物质相互间的空间位阻;另外多糖的带电性以及解离性比较稳定,产生的非特异吸附较少。
7. 设计一种利用离子交换剂的方法分离蛋白质混合液的方案
选用纤维素离抄子交换剂。因为蛋白质袭不能扩散到树脂的链状结构中,而纤维素离子交换剂交换容量大。选用ph为5.0的磷酸盐缓冲溶液和强酸型阳离子交换剂如SE-纤维素。装柱氢氧化钠处理,0.1mol/L起始缓冲液平衡,上样,吸附目标蛋白,0.15mol/L缓冲液洗脱,之后再选用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。
等电点=4.0的蛋白质在5.0缓冲液中带负电,不能被吸附,直接分离。随后6.0的蛋白质被洗脱出来。再用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。
8. 蛋白质分离纯化常用的方法
1、沉淀
2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能专向电场的正极或负极移动。根属据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
4、层析: a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定PH时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能同时入孔内而径直流出。
5、超速离心:既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
9. 蛋白质分离方法有哪些它们的特点各是什么
据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等回。
透析和超滤是答分离蛋白质时常用的方法。
透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中,再浸入透析液进行分离。超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜,而蛋白质被截留在半透膜上的过程。
这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开。
它们经常和盐析、盐溶方法联合使用,在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐。
由于超滤过程中,滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞,以致超滤速度减慢,截流物质的分子量也越来越小。所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜,也可以选择切向流过滤得到更理想的效果。