⑴ 淀粉酶溶液与蒸馏水,反应的实验现象是什么
证明唾液淀粉酶的成分是蛋白质
1．实验原理
唾液淀粉酶中含有蛋白质，与硝酸反应生成黄色。
2．实验步骤
（1）制备唾液淀粉酶溶液：用冷开水嗽口，然后把小团消毒过的卫生棉放入口腔中含3分钟，把棉团取出，用手指把唾液挤压到小烧杯中，加蒸馏水100mL，稀释均匀，制成唾液淀粉酶溶液，备用。
（2）鸡蛋一个，两端各打一个小孔，把蛋白倒入小烧杯内，加蒸馏水300mL，稀释均匀，制成蛋白溶液，备用。
（3）用三支试管，编上A、B、C号。分别倒入：A管，蒸馏水5mL；B管，蛋白溶液5mL；C管，唾液淀粉酶溶液5mL。
（4）往三只试管中各滴入浓硝酸5滴，观察现象。
3．实验现象
A（蒸馏水5mL）
B（蛋白溶液5mL）
C（淀粉酶溶液5mL）
颜色变化
无变化
黄色沉淀
黄色沉淀
4．实验结论
唾液淀粉酶中含有蛋白质
⑵ 高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水
让我复来为你释惑：制
当你在做一个生物学实验时，为了得到一个可以让人信服的实验结果，你就必须要注意你的实验的严谨性，而为了说明一样事物的本质，在生物学的试验中，对照试验就是一个很好的说服力。
现在话题回到你的问题:高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水？
在你做的验证酶的催化性实验中，当你将酶液与底物放到一块进行反应，得到了反应产物，并且反应还比没加酶液的时候要快要更加容易的发生。
但是这还不能说明是酶催化了底物反应生成产物，不懂的人可能会认为是与酶一起的蒸馏水起到了催化作用。
所以你为了能让那些人明白不是蒸馏水的作用，所以你就要再做一组对照试验：在另一个试管中加入蒸馏水与底物，接着什么事情都没有发生
所以你就可以向那些无知的人大声宣布：真正起作用的是酶，而不是蒸馏水。最后你用实验证明了酶具有催化能力。
以上是我的所有回答
⑶ :酶试剂为什么要用磷酸缓冲液配制用蒸馏水是否可以,为什么
1，是为了使没发挥更好的活性，2，不可以用蒸馏水，因为蒸馏水的PH不等于7。会令酶降低活性！
⑷ 进行酶具有催化性实验时，为什么要选用新鲜酵母菌液和蒸馏水，实验结果说明什么
新鲜酵母菌液：提供足量有活性的过氧化氢酶
蒸馏水：排除外界因素干扰（如水中所含微生物等）
说明：酶具有催化性
⑸ 酶试剂为什么要用磷酸缓冲液配制，用蒸馏水是否可以，为什么
1,是为了使没发挥更好的活性,
2,不可以用蒸馏水,因为蒸馏水的PH不等于7.会令酶降低活性!
满意望采纳。
不满意可以追问。
⑹ 为什么配制的酶试剂或稀释酶标本不用蒸馏水或生理盐水而用缓冲液
你好！
酶有最适PH，而且一般的酶都是蛋白质，可以说一种很复杂的弱酸弱碱，稀释导致的PH改变，可能使活性下降
打字不易，采纳哦！
⑺ 淀粉酶加蒸馏水再加淀粉酶然后滴入碘液为什么变紫红色
古怪的干净啊具体化金额后
⑻ 研究唾液淀粉酶的催化作用为什么不加生理盐水稀释而是加蒸馏水
（1）在研究酸碱性对唾液淀粉酶催化作用的影响时，所进行的实验除了酸碱性不同以专外，其它条件都应该属相同，从步骤一可以得知稀盐酸呈酸性，氢氧化钠溶液呈碱性，所以还差的一个就是呈中性的物质，结合实验所给的材料，蒸馏水是呈中性的，所以C试管应加入1毫升蒸馏水和1毫升唾液，可以满足对照实验的要求，故答案为：l毫升蒸馏水和1毫升唾液；（2）要设置相同的实验条件，就必须控制温度相同，所以步骤二可以同时将三支试管放人盛有37℃的水中，恒温水浴，达到控制实验条件的目的，故答案为：同时将三支试管放入盛有37℃的水中，恒温水浴（3）从试管B中加入的物质来分析，B试管中有1毫升氢氧化钠溶液和1毫升唾液，还有一滴碘液，所以我们猜测碘液可能与氢氧化钠发生了反应或者是淀粉溶液可能与氢氧化钠发生了反应，故答案为：碘液可能与氢氧化钠发生了反应（或淀粉溶液可能与氢氧化钠发生了反应）．
⑼ 影响酶活性的因素,为什么要加上蒸馏水
影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。
1.酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2.底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。
因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。
3.PH和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，PH和温度均影响酶的活性。
4.抑制剂和激活剂
这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。
该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。
⑽ 在酶的活性及专一性测定实验中每组中蒸馏水分别起什么作用
1、斐林试剂配制：1）甲液质量浓度为0.1g/ml，取溶于蒸馏水，稀释至100ml2）乙液质量浓度为0.05g/ml，取5gCuSO4溶于蒸馏水，稀释至100ml临用时将甲、乙液等量混合作用：鉴定还原性糖：C6H12O6、果糖、麦芽糖、乳糖等。还原性糖与斐林试剂发生作用，生成砖红色沉淀。如用于鉴定组织液中有否还原性糖、糖尿病人尿成分分析、酶专一性探索等。2、双缩脲试剂配制：A液：质量浓度为0.1g/ml，取10gNaOH溶于蒸馏水，稀释至100mlB液：质量浓度为0.01g/ml，取1gCuSO4溶于蒸馏水，稀释至100ml使用时，先加A液，后加B液作用：鉴定蛋白质，蛋白质与双缩脲试剂发生作用，可产生紫色反应。也可用于鉴定多肽。3、苏丹Ⅲ配制：取0.1g苏丹Ⅲ，溶解在20ml95%酒精中作用：鉴定脂肪，脂肪可以被苏丹Ⅲ染成橘黄色（或被苏丹Ⅳ染成红色）。4、质量分数为15%的盐酸和体积分数为95%的酒精溶液的混合液（1：1）。作用：用于洋葱根尖的解离，即使组织中的细胞相互分离开来。能杀死细胞固定。5、层析液配制：由20份石油醚（在60~900C下分馏出来的）、2份丙酮和1份苯混合而成。是一种脂溶性很强的有机溶剂，叶绿体中的色素在层析液中的溶解度不同：溶解度高的随层析液在滤纸上扩散很快；溶解度低的随层析液在滤纸上扩散得慢。代用品：93号汽油、四氯化碳6、SiO2、CaCO3加入少许SiO2是为了研磨得充分；加入少许CaCO3是为了防止在研磨时叶绿体中的色素受到破坏。7、二苯胺配制：称取1.5g二苯胺，溶于100mL冰醋酸中，再加1.5mL浓硫酸，用棕色瓶保存。临用前，在10mL的上述溶液中再加入0.1mL体积分数为0.2%的乙醛溶液。作用：DNA遇二苯胺（沸水浴）会染成蓝色。8、聚乙二醇（PEG）：作为诱导剂使植物细胞融合