凝膠過濾名詞解釋

⑴ 凝膠過濾的介質有哪些,各過濾介質的異同是什麼

加油，首先，是這樣的話
①粒狀介質:如焦炭,石礫,細砂,鋸屑,活性炭,玻璃渣,酸性白土等;常用於過濾固相含量較少的懸浮液,如水的過濾和糖的脫色等。

⑵ 在操作方面，凝膠過濾與離子交換層析有何異同處

在原理上都是相通的，區別在於流動相和層析劑之間的作用力的不同。
凝膠過濾又名分子篩層析，利用微孔凝膠，將不同分子量的成分分離。
離子交換是利用被分離物質的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用。

⑶ 凝膠過濾色譜 與凝膠滲透色譜的區別是什麼

凝膠色譜以水為流動相的稱作凝膠過濾色譜，以有機溶劑為流動相的，稱作凝膠滲透色譜。

⑷ 凝膠過濾層析的原理是什麼

基本原理：凝膠過濾層析也稱分子篩層析、排阻層析。是利用具有網狀結構的凝膠的分子篩作用，根據被分離物質的分子大小不同來進行分離。

層析柱中的填料是某些惰性的多孔網狀結構物質，多是交聯的聚糖（如葡聚糖或瓊脂糖）類物質，小分子物質能進入其內部，流下時路程較長，而大分子物質卻被排除在外部，下來的路程短，當一混合溶液通過凝膠過濾層析柱時，溶液中的物質就按不同分子量篩分開了。

凝膠層析的特點：

1）凝膠層析操作簡便，所需設備簡單。有時只要有一根層析柱便可進行工作。分離介質——凝膠完全不需要像離子交換劑那樣復雜的再生過程便可重復使用。

2）分離效果較好，重復性高。最突出的是樣品回收率高，接近100%。

3）分離條件緩和。凝膠骨架親水，分離過程又不涉及化學鍵的變化，所以對分離物的活性沒有不良影響。

4）應用廣泛。適用於各種生化物質，如肽類、激素、蛋白質、多糖、核酸的分離純化、脫鹽、濃縮以及分析測定等。分離的分子量范圍也很寬，如Sephadex G類為102-105 D；Sepharose類為105-108 D。

以上內容參考：網路-凝膠過濾層析

⑸ 求生物化學名詞解釋

1.核小體（nucleosome）:用於包裝染色質的結構單位，是由DNA鏈纏繞一個組蛋白核構成的。
2.DNA變性（DNAdenaturation）在理化因子的作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈鬆散而成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發生改變，這種現象稱DNA的變性。
3.DNA復性：變性的DNA在適當的條件下又可使兩條分開的鏈重新締合成為雙螺旋結構的過程。
4.熔解溫度（melting
temperature,Tm）：在DNA熱變性中，紫外吸收增加的中點值所對應的溫度。或稱熱解鏈溫度。
5.增色效應hyperchromic
effect:
當DNA變性後，對260nm處紫外光光吸收度增加的現象。
6.減色效應（hypochromic
effect）:隨著核酸復性，紫外吸收降低的現象。
7.核酸內切酶（exonuclease）:
核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內磷酸二酯鍵的酶。
8.核酸外切酶（exonuclease）:從核酸鏈的一端逐個水解核甘酸的酶。
9.限制性內切酶（restriction
endonuclease）:一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈DNA的內切酶。Ⅰ型限制性內切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性內切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
10.重組DNA技術（recombination
DNA
technology）:也稱之為基因工程（genomic
engineering）.利用限制性內切酶和載體，按照預先設計的要求，將一種生物的某種目的基因和載體DNA重組後轉入另一生物細胞中進行復制、轉錄和表達的技術。
11.基因（gene）:泛指被轉錄的一個DNA片段。在某些情況下，基因常用來指編碼一個功能蛋白或DNA分子的DNA片段。
12.新陳代謝：生物體與外界環境不斷進行的物質和能量交換過程。
13.巴斯德效應（Pasteur
effect）：氧存在下，酵解速度放慢的現象。
14.糖醛酸途徑（glucuronate
pathway）：從葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸開始，經UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗壞血酸的途徑。但只有在植物和那些可以合成抗壞血酸的動物體內，才可以通過該途徑合成維生素C。
15.呼吸電子傳遞鏈/（氧化）呼吸鏈：需氧細胞內代謝物被脫氫酶脫氫，經一系列電子傳遞體（遞氫體+遞電子體）傳遞作用，最終將質子和電子傳遞給被激活的氧原子，從而生成H2O,並放出能量的全過程
16.酮體（acetone
body）：在肝臟中由乙醯CoA合成的燃料分子（β-羥基丁酸，乙醯乙酸和丙酮）。在飢餓期間酮體是包括腦在內的許多組織的燃料，酮體過多會導致中毒。
17.生物固氮作用（biological
nitrogen
fixatio）：大氣中的氮被原還為氨的過程。生物固氮只發生在少數的細菌和藻類中。
18.尿素循環（urea
cycle）：是一個由4步酶促反應組成的，可以將來自氨和天冬氨酸的氮轉化為尿素的循環。此循環是發生在脊椎動物的肝臟中的一個代謝循環。
19.脫氨（deamination）：在酶的催化下從生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的過程。
20.氧化脫氨（oxidative
deamination）：α-氨基酸在酶的催化下脫氨生成相應的α-酮酸的過程。氧化脫氨實際上包括氧化和脫氨兩個步驟。（脫氨和水解）

⑹ 凝膠過濾層析和電泳的異同

記得最開始上生物化學的時候，老師問我凝膠電泳和凝膠過濾有什麼區別，當時我回回答一個用電，一個答不用電。。。。。凝膠過濾又稱為分子篩，是用一根柱子裡面有填料，填料是一些粒子，粒子裡面有很多的孔，分子比較小的能進入到粒子的孔裡面，二分子比較大的就會在粒子旁邊流下來。所以用一些蛋白或者是多糖過分子篩，分子大的會先流下來，分子小的後流下來。。。凝膠電泳是運用電泳儀，讓蛋白質或者是核酸在凝膠中移動，移動的速率和分子的大小成反比，分子大的跑得慢，分子小的跑得快。。。。簡單地說，就是這樣。。。。

⑺ 名詞解釋醫學生物化學

氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。

等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。

茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。

肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。

蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。

層析（chromatography）:按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。

離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱

透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。

凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。

親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。

高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。

凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。

SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。

等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。

雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。

Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。

同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。

第二章 蛋白質的空間結構

構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。

構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。

肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。

蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。

蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.

β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。

超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。

結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。

伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。

范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。

⑻ 都是跟醫學有關的物理生物，化學題目，急，要求解答！

山東大學生化制葯學試卷（B）~~~~~
超濾
科技名詞定義

中文名稱：
超濾
英文名稱：
ultrafiltration;hyperfiltration
定義1：
在壓力差的驅動下，用可以阻擋不同大小分子的濾板或濾膜將液體過濾的方法。是常用的分離方法。
所屬學科：
生物化學與分子生物學（一級學科）；方法與技術（二級學科）
定義2：
混懸液物料通過特殊介質或施以外力，使固、液達到較完全的分離。
所屬學科：
水產學（一級學科）；水產品保鮮及加工（二級學科）
（sedimentation coefficient） 用離心法時，大分子沉降速度的量度，等於每單位離心場的速度。或s=v/ω2r。s是沉降系數，ω是離心轉子的角速度（弧度/秒），r是到旋轉中心的距離，v是沉降速度。沉降系數以每單位重力的沉降時間表示，並且通常為1～200×10-13秒范圍，10-13這個因子叫做沉降單位S，即1S=10-13秒，如血紅蛋白的沉降系數約為4×10-13秒或4S。大多數蛋白質和核酸的沉降系數在4S和40S之間，核糖體及其亞基在30S和80S之間，多核糖體在100S以上。

沉降系數（sedimentation coefficient, s） 的測定原理與方法

沉降系數（sedimentation coefficient, s） 的測定原理與方法

沉降系數（sedimentation coefficient，s）
根據1924年Svedberg（離心法創始人--瑞典蛋白質化學家）對沉降系數下的定義：顆粒在單位離心力場中粒子移動的速度。
To call the parameter which characterizes the movement of the particle at the centrifugal force place。
沉降系數是以時間表示的。
蛋白質，核酸等生物大分子的S實際上時常在10-13秒左右，故把沉降系數10 -13 秒稱為一個Svedberg單位，簡寫S，量綱為秒。
[ Adopted unit ] second
[ Another unit ] 1 svedberg = 1E(-13) sec
[ SI unit ] second
因隨溶劑的種類、溫度的變化而變化，所以通常是換算成20℃純水中的數值，進一步算出分子間無作用力和濃度為零時的外插值。沉降系數是以分子量、分子形狀和水等情況來決定，其作為生物體大分子的一個特徵是很重要的。
沉降系數的測定
沉降系數通過分析離心機測定。
通常只需要幾十毫克甚至幾十微克樣品，配製成1~2毫升溶液，裝入分析池，以幾小時的分析離心，就可以獲得一系列的樣品離心沉降圖。根據沉降圖可以作樣品所含組分的定性分析，亦可以測定各組分的沉降系數和估計分子大小，作樣品純度檢定和不均一性測定，以組分的相對含量測定。
沉降系數的測定原理
沉降系數的測定原理就是在恆定的離心力場下測定樣品顆粒的沉降速度。
因為樣品顆粒很小，不能直接看到它們的沉降運動，所以把離心時樣品顆粒的界面移動速度看作是樣品顆粒的平均沉降速度。通常使用Schlieren和吸收光學系統來記錄界面沉降圖。在沉降圖中樣品界面一般表現為一個對稱的峰，峰的最高點代表界面位置。(圖)
通常沉降系數測量精度為±2%,但是如果面界圖型表現為不對稱峰型，或希望沉降系數測量精度達到±1%或更小的情況時，按峰的最高點作為界面位置就不夠了這時應該使用二階距法計算界面位置。
基本原理
物體圍繞中心軸旋轉時會受到離心力F的作用。當物體的質量為 M、體積為V、密度為D、旋轉半徑為r、角速度為ω（弧度數/秒）時，可得：
F=Mω2r 或者 F=V.D.ω2r （1）
上述表明：被離心物質所受到的離心力與該物質的質量、體積、密度、離心角速度以及旋轉半徑呈正比關系。離心力越大，被離心物質沉降得越快。
在離心過程中，被離心物質還要克服浮力和摩擦力的阻礙作用。浮力F｝和摩擦力F｝｝分別由下式表示：
F』=V.D』.ω2r （2）
F』』=f dr/dt （3）
其中D｝為溶液密度，f為摩擦系數，dr/dt為沉降速度（單位時間內旋轉半徑的改變）。
基本原理
在一定條件下，可有 ：
F=F』+F』』
V.D. ω2r =V.D』ω2r + f. dr/dt
dr/dt =Vω2r (D-D』)/f (4)
式(4)表明，沉降速度與被離心物質的體積、密度差呈正比，與f成反比。若以S表示單位力場（ω2r=1）下的沉降速度，則
S=V (D-D』)/f
S即為沉降系數。
沉降系數對於生物大分子來說，多數在(1~500)×10-13秒之間。為應用方便起見，人們規定1×10-13秒為一個單位（或稱1S）。一般單純的蛋白質在1~20S之間，較大核酸分 子在4~100S之間，更大的亞細胞結構在30～500S之間。
以蛋白質為例
溶液中的蛋白質在受到強大的離心作用時，如果蛋白質溶液的密度大於溶劑的密度，蛋白質分子就會下沉，在離心場中，蛋白質分子所受到的凈離心力（離心力減去浮力）與溶劑的摩擦力平衡時，每單位離心場強度定值，這個定值即為沉降系數（sedimentation coefficient）。沉降速度用每單位時間內顆粒下沉的距離來表示。
測定方法：
⑴樣品：蛋白質
⑵樣品溶液與離心：將樣品溶於緩沖液中，用一定規格的雙槽分析池，一邊加入溶液一邊加入溶劑。分析池與平衡池平衡重量，使平衡池比分析池輕0.5g以內，然後分別裝入分析轉頭。抽真空。開Schlieren光光源，選擇工作速度，室溫離心。轉動腔達到真空後離以機開始運轉加速，此時在觀察窗口可以看到離心圖型。達到工作速度後恆速離心。
以蛋白質為例
待看到樣品峰的尖端後即可以間隔照相。照完相即可關機，取出樣品液，清理轉頭和分析池。照相用強反差顯影沖洗後即得Schlieren光路沉降圖形照片。
⑶沉降圖象測量：Schlieren沉降圖可以用比長儀，讀數顯微鏡，或投影儀測量。測量時把沉降圖象的底片放於測量儀器上，使液面的垂直線與測量儀中的垂直線重合，然後用十字標線依次測量內參孔，液面，界面峰尖，和外參考孔的位置，每個圖象至少讀測三次，取平均值。依次把每個圖象依同樣方法測量，把數據列成表。
(4)沉降系數S的計算：代入公式計算。

離心圖象的分析
當離心剛開始時如果見到有快速沉降的峰，幾分鍾內就到達分析池底部，一般多是由於樣品發生部分聚合形成快速沉降的高聚物。離心達速後樣品的的記心圖象顯示一個對稱的峰形，一般可以認為樣品是離心均一的。但是對樣品的真正均一性還應用其他方法進一步檢測，如電泳，層析等。某些混合樣品偶然亦會給出一個對稱峰的。峰形通常會隨時間而擴展，這是由於樣品擴散的結果。但如果峰形擴展很快，則該樣品可能是多分散性的。如果離心圖象中表現幾個峰，說明樣品中有幾個組分，每一個峰代表相應組分的沉降界面，因此可以測定每一個組分的沉降系數值。根據峰的面積可以測量組分的濃度值。
有時離心的圖象表現出一個不對稱的峰，這可能是由於下列幾種情況所致。①幾個沉降系數接近的組分峰形重疊，②樣品是多分散性的，其分子量分布不均勻，③某些相互作用強的高分子，其沉降速度對濃度依賴很大。若測定於高濃度，在界面區由於濃度變化造成沉降速度不一致而致峰形呈不對稱分布。
酶單位都是以酶活力為根據而定義的。國際生化協會酶委員規定，1分鍾內將1微摩爾的底物轉化為產物的酶量定為1個單位，稱為標准單位。並規定了酶作用的條件，因標准單位在實際應用時不夠方便，故生產上往往根據不同的酶制定各自的酶活力單位，例如蛋白酶以1分鍾內能水解酪蛋白產生1微克酪氨酸的酶量為1個蛋白酶單位；液化型澱粉酶以1小時內能液化1克澱粉的酶量為1個單位，等等。在測定酶活力時，對反應溫度、PH值、底物濃度、作用時間都有統一規定，以便同類產品互相比較。
酶單位並不直接反映出酶的絕對數量，它只不過是一種相對比較的依據。
核酸是我們人類的一切食物中都大量含有的一種營養物質我們平時的食物就可以提供給我們大量的核酸，而且核酸在人體內是可以被多次利用的，所以我們日常所需的核酸補充量並不是很大，刻意去補充純屬浪費。而且他說的「保健品」是「核酸」而非「核苷酸」，前者是大分子物質，後者是小分子物質，大分子物質進入人體後須經水解成為小分子方可被人體吸收，他的吸收必然不如直接補充小分子物質，所以可見這種「保健品」的投產是未經充分討論的。我以為他之所以採用「核酸」是因為核酸可直接從各種生物的細胞中提取。並且提取低濃度的核酸是不需要什麼先進技術的，普通的高三學生都能作到；但生產核苷酸就須水解核酸或用微生物發酵法，這樣會增加成本。
還有核酸是大分子物質，「保健品」中的核酸濃度必然大大高於我們的日常食物中的核酸濃度，它進入人體後發生一系列復雜的生化反應，可能刺激人體產生抗體，與胃壁的肥大細胞結合，因而引起過敏反應（這種反應很復雜，沒有人能作出理論上的推測認為它有或是沒有，應通過大量的臨床實驗來證明，我不確信這種「保健品」作過這種實驗）。
總之我認為像這種炒作新概念的產品還是不買為妙。
糖胺聚糖（glycosaminoglycan），曾稱為黏多糖，為雜多糖的一種，主要存在於高等動物結締組織中，植物中也有發現。
糖胺聚糖是由重復的二糖單位構成的長鏈多糖，其二糖單位之一是氨基己糖（氨基葡萄糖或氨基半乳糖），故稱糖胺聚糖；另一個是糖醛酸。糖胺聚糖是細胞間質的重要組成部分，細胞間質絕大部分都是糖胺聚糖。
糖胺聚糖分為：透明質酸、4-硫酸軟骨素、6-硫酸軟骨素、硫酸皮膚素、硫酸乙醯肝素、肝素和硫酸角質素素等。
有機溶劑分級沉澱是分離蛋白質的常用方法之一。有機溶劑能使許多溶於水的酌生物大分子發生沉澱，其主要作用是降低水溶液的介電常數。例如20℃時水的介電常數為80，82％的乙醇溶液的介電常數為40。溶液的介電常數降低意味著溶質分子間異性電荷庫侖引力增加，從而使溶質的溶解度降低。
蛋白質的顏色反應
1、雙縮脲反應 雙縮脲NH2－CO－NH－CO－NH2是由2分子尿素，（NH2－CO－NH2）失去1分子氨後的縮合產物。多肽分子中含有許多和雙縮脲結構相似的肽鍵－CO－NH－。因此，在蛋白質溶液中加入鹼和少量的硫酸銅就有紫紅色銅的絡合物生成。任何蛋白質或者蛋白質水解中間產物都有雙縮脲反應。這個性質顯示和蛋白質分子中所含肽鍵數目有一定的關系。肽鍵數目越多，顏色越深。它能顯示是由於生成了+2價的銅的絡合物。
2、蛋白質黃色反應 某些蛋白質跟濃硝酸作用呈黃色，如再以氨處理又變成橙色。有這種反應的蛋白質分子一般都存在苯環。
3、蛋白質跟茚三酮反應 蛋白質和氨基酸一樣，也能和茚三酮水合物試劑產生紫色的顏色反應，這種反應可鑒別蛋白質。
肝素的臨床作用：http://wenku..com/view/28a7f4254b35eefdc8d33373.html
糖胺聚糖的提取方法和原理：http://www.cqvip.com/qk/90269X/200504/20050967.html
沉澱一般是在純化的初期使用的。比如你的組織樣本打碎後，加了些緩沖劑，又離心過了。這時候在液態部分加點高濃度的鹽，比如ammonium sulfate,就可以把某些蛋白提純出來。原因是因為蛋白本來溶於水是因為蛋白表面有電荷的部分跟水形成了ionic bonds和hydrogen bonds. 加了鹽以後，鹽跟水形成了ionic bond, 蛋白失去了和水之間的bonds。蛋白和蛋白之間開始凝聚在一起，所以會沉澱。這個一般都是用在早期粗提取， 而且提取出來的都是好多種蛋白混在一起。

CaCl2也是一種鹽，它的作用就是為了沉澱蛋白，所以作用是和ammonium sulfate一樣的。
凝膠層析是按照蛋白質分子量大小進行分離的技術，又稱之凝膠過濾，分子篩層析或排阻層析。單個凝膠珠本身象個"篩子"。不同類型凝膠的篩孔的大小不同。如果將這樣的凝膠裝入一個足夠長的柱子中，作成一個凝膠柱。當含有大小不同的蛋白質樣品加到凝膠柱上時，比凝膠珠平均孔徑小的蛋白質就要連續不斷地穿入珠子的內部，這樣的小分子不但其運動路程長，而且受到來自凝膠珠內部的阻力也很大，所以越小的蛋白質，把它們從柱子上洗脫下來所花費的時間越長。凝膠中只有很少的孔徑可接受大的蛋白。因此，大的蛋白質直接通過凝膠珠之間的縫隙首先被洗脫下來。凝膠過濾所用的凝膠孔徑大小的選擇主要取決於要純化的蛋白質分子量。
氨基酸輸液：http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-HZZZ200830021.htm
1、在特定條件下，單位重量（mg）蛋白質或RNA所具有的酶活力單位數。
2、比活力(性)(Specific Activity)是酶純度的量度,即指:單位重量的蛋白質中所具有酶的活力單位數,一般用IU/mg蛋白質來表示.一 般來說,酶的比活力越高,酶越純.。
3、比活力 為每毫克蛋白質所具有的酶活力單位數，一般用酶活力單位/mg蛋白質表示。酶的比活力在酶學研究中用來衡量酶的純度，對於同一種酶來說，比活力越大，酶的純度越高。利用比活力的大小可以用來比較酶制劑中單位質量蛋白質的催化能力，是表示酶的純度高低的一個重要指標。
糖類的還原端和其他非糖組分以共價鍵結合的產物，包括糖蛋白與糖脂，又稱糖綴合物。糖復合物的結構多樣，功能各異。糖蛋白分布很廣，種類繁多，其含糖量差異很大。一般將糖的含量少於蛋白質的叫糖蛋白，而將糖的含量大於蛋白質的叫蛋白聚糖，其中肽鏈較短的也稱肽聚糖。糖蛋白有各種不同的功能，動物血漿中的絕大多數蛋白質為糖蛋白；酶和具有運載功能的蛋白質有不少為糖蛋白。另外，很多激素、血型物質，作為結構原料或起著保護作用的蛋白質等也屬糖蛋白。蛋白聚糖是動物結締組織的基本成分，它也存在於細胞表面或和質膜直接連系著。革蘭氏陽性細菌有多層肽聚糖圍繞著細胞。糖脂類廣泛分布於動物、植物和微生物中，由脂類與糖結合而成。可分為糖脂與脂多糖。糖脂的糖含量較少，功能尚未完全弄清楚，對糖的運載、對糖蛋白和蛋白聚糖生物合成的調控、對細胞間的識別、細胞的分化及其癌變等作用，均有重要影響。動物的神經組織富於神經節苷脂，它屬於糖脂。脂多糖是構成革蘭氏陰性細菌外膜的基本成分。比較重要的是：糖蛋白及糖脂均參與了生物膜的構成，這突出了糖在膜上的地位。膜上存在著若干寡糖鏈，而這些寡糖鏈的結構和膜的功能，甚至和整個細胞的功能，有極為密切的、微妙的關系。
蛋白質變性（protein denaturation）是指蛋白質在某些物理和化學因素作用下其特定的空間構象被改變，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，這種現象稱為蛋白質變性。
1. 蛋白質結合上帶正電荷的金屬離子後其等電點向什麼方向偏移？為什麼？這個真查不到了
免疫核糖核酸(iRNA)存在於淋巴細胞中，其分子量較轉移因子(TF) 為大(13500)，可以用人腫瘤組織免疫的羊或其他動物的脾臟、淋巴結提取，也可從正常人周圍血白細胞和脾血白細胞中提取。它可使未致敏的淋巴細胞轉變為免疫活性細胞。本品是具有轉移免疫活性功能的核糖核酸。可能為細胞核的激活或是特異的細胞膜受體，從而使正常淋巴細胞變成致敏淋巴細胞，改善和提高機體細胞免疫功能。iRNA在同系的和異種的受者動物、甚至在異種者體內都有活性。
用於病毒性心肌炎、慢性活動性肝炎、乙型腦炎和一些自身免疫性疾病；亦用於惡性腫瘤，如腎癌、肺癌、消化道癌及神經母細胞瘤、骨肉瘤等的輔助治療。
肝素的臨床應用這個上面有
試述多肽和蛋白質葯物的常用純化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-ZHHY801.033.htm
糖胺聚糖的純化方法http://www.cnki.com.cn/Article/CJFDTotal-QDHY5S1.033.htm
科技名詞定義

中文名稱：
親和層析
英文名稱：
affinity chromatography
定義1：
利用分子與其配體間特殊的、可逆性的親和結合作用而進行分離的一種層析技術。可以選用生物化學、免疫化學或其他結構上吻合等親和作用而設計的各種層析分離方法。如用寡脫氧胸苷酸-纖維素分離純化信使核糖核酸；用DNA-纖維素分離依賴DNA的DNA聚合酶；用瓊脂糖-抗體制劑分離抗原；用金屬螯合柱分離帶有成串組氨酸標簽的重組蛋白質等。
所屬學科：
生物化學與分子生物學（一級學科）；方法與技術（二級學科）
定義2：
利用共價連接有特異配體的層析介質分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白或其他分子的一種層析法。
免疫核糖核酸是動物經抗原免疫後，在體外免疫活性細胞經抗原致敏，由免疫活性細胞中提取出來的核糖核酸製品。制備腫瘤免疫核糖核酸所用 的抗原是腫瘤特異性或相關抗原。1976年Alexander等首先報知了應用iRNA治療動物腫瘤的實驗結果；1973年在紐約召開了免疫核糖核酸專題討論會。
科技名詞定義

中文名稱：
鹽析
英文名稱：
salting-out
定義：
增加中性鹽濃度使蛋白質、氣體、未帶電分子溶解度降低的現象。是蛋白質分離純化中經常使用的方法，最常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉和氯化鈉等。
蛋白質的等電點：由於蛋白質表面離子化側鏈的存在，蛋白質帶凈電荷。由於這些側鏈都是可以滴定的（titratable），對於每個蛋白都存在一個pH使它的表面凈電荷為零即等電點。 英文縮寫 pI
蛋白質在溶液中有兩性電離現象。假設某一溶液中含有一種蛋白質。當pI=pH時該蛋白質極性基團解離的正負離子數相等，凈電荷為0，此時的該溶液的是pH值是該蛋白質的pI值。某一蛋白質的pI大小是特定的,與該蛋白質結構有關，而與環境pH無關。
在某一pH溶液中當pH＞pI時該蛋白質帶負電荷。反之pH＜pI時該蛋白質帶正電荷。pH=pI時該蛋白質不帶電荷
人體內pH=7.4；而體內大部分蛋白質的 pI＜6； 所以人體內大部分蛋白質帶負電荷。
科技名詞定義

中文名稱：
糖生物學
英文名稱：
glycobiology
定義：
研究糖類及其衍生物的結構、代謝以及生物功能，在以糖鏈為生物信息的水平上闡明生命現象的學科。
凝膠層析法測定分子量的原理：http://wenku..com/view/2f9d710a79563c1ec5da7122.html
氨基酸的主要葯理作用：氨基酸在醫葯上主要用來制備復方氨基酸輸液，也用作治療葯物和用於合成多肽葯物。目前用作葯物的氨基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的氨基酸有20種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。
由多種氨基酸組成的復方制劑在現代靜脈營養輸液以及「要素飲食」療法中佔有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫葯品種之一。
谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病，主要用於治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治療上出現了希望。
定磷法測定RNA含量的原理:http://wenku..com/view/6ed2b950ad02de80d4d8409d.html
低分子肝素的葯理作用上面有了
基因治療研究的主要內容或策略。

基因治療是指將目的基因導人靶細胞內,成為宿主細胞遺傳物質的→部分,目的基因表達產 物對疾病起治療作用。不同的基因治療策略是以不同的形式利用基因產生治療效應,因而適用於不同疾病的治療。
一、 基因置換可以矯正缺陷基因
所謂基因置換(gene replacement)或稱基因矯正(gene correction) ,是指將特定的目的基因導人特定的細胞,通過定位重組,以導入正常基因置換基因組 內原有的缺陷基因。基因置換的目的是糾正缺陷基因,將缺陷基因的異常序列進行矯正,對缺陷 基因的缺陷部位進行精確的原位修復,不涉及基因組的任何改變。
基因置換的必要條件是:①對導入的基因及其產物有詳盡的了解;②外來基因能有效地導入靶細胞;③導入基因能在靶細胞中長期穩定存在;④導入基因能有適度水平的表達;⑤基因導入的方法及所用載體對宿主細胞安全無害。
利用基因同源重組(homologous recombination)技術(又稱為基因打靶, gene targeting),在基因置換的實驗研究中已取得了一些進展。實現定點整合的條件是轉導基因的載體具有與染色體DNA相同的序列。這樣,帶有目的基因的載體就能找到同源重組的位點進行部分基因序列的交 換,以使基因置換這一基因治療策略得以實現。
要實現基因置換,需要採用同源重組使相應的正常基因定向導人受體細胞的基因缺陷部位。 定位導人的自然發生率約1/100萬,採用胚胎幹細胞培養的方法,這種同源重組的檢出率最高可 達1/10。考慮到正常體細胞的生命周期,以及克隆篩選等實驗給細胞生長帶來的一系列問題尚 未解決.因此用同源重組修復異常基因的方法進行遺傳病的基因治療只能作為遠期目標。
二、基因添加使細胞表達原來不能表達的蛋白
基因添加或稱基因增補(gene augmentation)是通過導人外源基因使靶細胞表達其本身不表達 的基因。基因添加有兩種類型;一是針對特定的缺陷基因導人其相應的正常基因,使導人的正常 基因整合到基因組中,而細胞內的缺陷基因並未除去,通過導人正常基因的表達產物,補償缺陷 基因的功能;二是向靶細胞中導人靶細胞本來不表達的基因,利用其表達產物達到治療疾病的目的。例如,將細胞因子基因導入腫瘤細胞進行表達,即屬於這一類型。
基因添加與基因置換-樣,也必須具備上面提到的5個必要條件。
三、基因干預是抑制特定基因的表達
基因干預(gene interference)是指採用特定的方式抑制某個基因的表達,或者通過破壞某個基因的結構而使之不能表達,以達到治療疾病的目的。此類基因治療的靶基因往往是過度表達的癌基因或 者是病毒的基因。較常用的方法是採用反義核酸、核酶或者干擾RNA技術等抑制基因的表達。
四、 導入自殺基因可產生細胞自殺效應
前面三種基因治療策略是以恢復細胞正常功能或干預細胞功能為目的。隨著腫瘤治療研究的 發展,通過導人基因誘發細胞自殺效應也稱為一種重要的基因治療策略。其原理是將"自殺"基 因轉移入宿主細胞中,這種基因編碼的酶能使無毒性的葯物前體轉化為細胞毒性代謝物,誘導靶 細胞產生"自殺"效應,從而達到清除腫瘤細胞的目的。
五、 基因修飾能夠改變細胞的功能特性
這種策略也屬於基因添加,但目的不是修復細胞功能或利用細胞產生特定的蛋白質進行治 療,而是改變或改善細胞功能,通過導人外源基因而使某些細胞具有新的生物學特性、並利用這 些新的生物學特性達到治療疾病的目的。這是目前基因免疫治療中常用的策略。主要有幾種形 式:①基因修飾腫瘤細胞的"疫苗"療法,將某些細胞因子基因如IL-2、IL-4、TNF-α、INFγ、 GM-CSF等導人腫瘤細胞進行表達,使腫瘤細胞致瘤性喪失,並具有腫瘤疫苗作用,一方面促 進腫瘤表達特異抗原並誘發宿主抗腫瘤細胞毒性淋巴細胞反應;另一方面分泌的細胞因子增強 CTL和其他抗癌效應細胞的作用;②基因修飾TIL的過繼免疫療法,將細胞因子導入腫瘤浸潤 淋巴細胞(TIL)中,使TIL具有更強的抗腫瘤作用;③免疫增強基因療法,將MHCI類抗原基因導人腫瘤細胞內,增加其免疫原性,有效地激活機體抗癌免疫反應,降低腫瘤細胞的致瘤性; ④原位修飾腫瘤免疫原性的基因療法,誘導腫瘤特異性細胞毒反應,同時腫瘤組織的CTL可產 生一種"旁觀者效應",即CTL不僅可以殺傷轉導基因的陽性腫瘤細胞,還可以殺傷未轉導基因 的陰性腫瘤細胞,受基因治療的瘤灶消退時,其他未治療的瘤灶也會消退。

高三比較忙，只能發這么多了~我也准備學醫的~~嘿嘿

⑼ 分子生物學幾個重要的名詞解釋

第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
8，蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
6，蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
9，β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
10，超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
11，結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
12，纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
19，范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
22，復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
23，波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
25,別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
26，鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
5，比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
6，活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。
8，酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
9，共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
10，靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
11，初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
14，催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
15，雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
16，競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而
υmax不變。
17，非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
18，反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
21，調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
22，別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
23，別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由於一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
27，別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章
1,維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
2，水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
3，脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
4，輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合鬆散，可以通過透析除去。
5，輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
6,尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
7，黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
9，黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。
12，輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為醯基的載體。
13，類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
14，轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。
2，酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。
3，異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
4，異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
5，變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
6，單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
7，糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
8，糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
11，還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
12，澱粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
14，極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
2，飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
3，不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
5，三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯。脂肪和油是三脂醯甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC），是磷脂醯與膽鹼形成的復合物。
10，腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE），是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物。
11，脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
13，內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
15，流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
16，通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
19，被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
20，主動轉運（active transport）：一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
21，協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
4，磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。
5，脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
6，核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .
9, 轉移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位並將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。
10，轉化（作用）（transformation）:一個外源DNA 通過某種途徑導入一個宿主菌，引起該菌的遺傳特性改變的作用。
11，轉導（作用）（transction）:藉助於病毒載體，遺傳信息從一個細胞轉移到另一個細胞。
12，鹼基對（base pair）:通過鹼基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U , 以及G與C配對 。
13，夏格夫法則（Chargaff』s rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的鹼基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外，生長和發育階段`營養狀態和環境的改變都不影響DNA的鹼基組成。
14，DNA的雙螺旋（DNAdouble helix）：一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈相互纏繞形成一個右手的雙螺旋結構。鹼基位於雙螺旋內側，磷酸與糖基在外側，通過磷酸二脂鍵相連，形成核酸的骨架。鹼基平面與假象的中心軸垂直，糖環平面則與軸平行，兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，鹼基堆積距離為0.34nm， 兩核甘酸之間的夾角是36゜，每對螺旋由10對鹼基組成，鹼基按A-T，G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是鹼基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不一的一個大溝和一個小溝。
15．大溝（major groove）和小溝（minor groove）:繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽（溝），寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由於鹼基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。
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⑽ 凝膠過濾法與電泳法的區別

凝膠過濾法主要是起到一個濾過的作用，擋住一部分，通過一部分，分離專混合物中的某些成分……
電泳法屬主要是通過帶電兩的極，在電解質溶液中促進陰陽離子的流動，達到分離陰陽離子的作用……
分開來看，凝膠過濾法需要外界提供動力，使得混合物部分分離；電泳法主要是提供動力來促進物質分離。因此，兩者一般是一起使用，電泳提供動力，在通過凝膠更好的分離……
考慮考慮……