『壹』 雞蛋中如何提取卵清白蛋白
一、實驗目的與原理
雞卵粘蛋白存在於雞蛋清中,對胰蛋白酶有強烈的抑製作用,高純度的雞卵粘蛋白抑制胰蛋白酶的分子酶的分子比為1:1.雞卵粘蛋白在中性或酸性溶液中對熱和高濃度的脲都是相當穩定的,而在鹼性溶液中較不穩定.
由於雞卵粘蛋白對胰蛋白酶有強烈的抑製作用,因此可以用雞卵粘蛋白做親和配基配製純化胰酶的親和材料.
二、材料與試劑：
1．材料：新鮮雞蛋2隻
2：儀器：抽濾瓶500－1000ml、燒結漏斗、移液器、磁力攪拌器
3：試劑：
10％TCA,用固體NaOH調調PH至1.05－1.10,需要50ml、5N HCL、5N NaOH、冷丙酮、胰蛋白酶液、BAEE-0.05M,PH8.0Tris-HCL緩沖液（每ml含0.34BAEE和2.22mgCaCL2）,50ml
pH8.0,0.1M Tris-HCL緩沖液
三、操作步驟
1,取兩只新鮮雞蛋,得蛋清50ml,置於燒杯中,外用溫水浴25℃－30℃,在不斷攪拌條件下,緩慢加入等體積得三氯乙酸－丙酮（1:2V/V）,立即出現大量白色絮狀沉澱,加完後最終PH約3.5,再繼續攪拌30min,然後在4℃冰箱中放置過夜.
2,次日用布氏漏斗抽濾,得黃綠色清液.
3,邊攪拌邊加入4℃預冷的丙酮200ml沉澱蛋白,在4℃放置2h之後將上清液小心倒入瓶中回收,下部沉澱部分於4000rpm離心5min,收集沉澱.
4,將沉澱溶於10ml無離子水中,對無離子水（50倍）透析4h,換水兩次,再對碳酸鈉緩沖液透析過夜,4000rpm離心10min ,去除不溶物.
『貳』 卵清蛋白配置1g/L的溶液可以全溶解嗎
為什麼要用氫氧化鈉溶液？本來卵清蛋白是可溶性的，被你加了氫氧化鈉廢話就變性沉澱了，你還指望它溶解？
『叄』 怎樣去除蛋清中的雞卵類粘蛋白
將蛋清溶解在水中
然後用紗布過濾即可
用我的方法就可以！！將蛋清按照1：5的體積溶解在水中，攪拌，過濾即可！！
『肆』 卵清蛋白可以直接用分光光度法檢測嗎波長是多少
可以，你就用測蛋白常用的波長就好，比如275或230，看看哪個吸收峰更敏感
『伍』 卵清蛋白 卵白蛋白 區別
看到你這個問題我也以為兩者有不同，查了不少的資料，結果都說是一樣內的：
清蛋白又稱白容蛋白。是一類不被50％飽和度的硫酸銨溶液沉澱的球狀蛋白質。存在於動物組織、體液和某些植物的種子中。其分子量較低，溶於水，易結晶。在中性溶液中加熱即沉澱或凝固。其重要代表是血清蛋白、乳清蛋白、卵清蛋白、麥清蛋白、豆清蛋白及有毒的蓖麻蛋白。人血清（或血漿）清蛋白占血清蛋白質的55～63％，是血清中少數不含糖的蛋白質之一；分子量67500道爾頓，有584個氨基酸殘基和高凈電荷（等電點4.9）；與水、Ca2+、Na+、K+、脂肪酸及膽紅素都有較好的結合能力；
『陸』 在提取卵清蛋白前,雞蛋清為什麼要加生理鹽水稀釋
加5%卵清蛋白溶液抄5ml於試管中，再襲加等量的飽和硫酸銨溶液，混勻後靜置數分鍾析出球蛋白沉澱。倒出少量渾濁沉澱，加少量水，沉澱是否溶解，為什麼? 溶解，蛋白溶液加入濃無機鹽溶液，導致蛋白質溶解度降低而析出，這是鹽析過程，蛋白質只是沉澱，並未變性，加水後即恢復溶解。將管內容物過濾，向濾液中添加硫酸銨粉末到不再溶解為止析出清蛋白。取出部分清蛋白，加少量水，沉澱是否再溶解？為什麼？不溶解，因為加入硫酸銨粉末是強電解質，引起蛋白質膠體的凝聚沉澱，是變性過程，不可逆，加水也不會溶解
『柒』 為什麼加入生理鹽水後清蛋白和卵清蛋白會迅速溶解
你應該用nacl溶液做溶劑，用1g卵清蛋白溶於100ml0.9%nacl溶液，就可以使其蛋白質含量為1mg/ml
『捌』 如何從雞蛋中提取卵清白蛋白
用一個空的礦泉水瓶，先把瓶子洗干凈，在用手擠一下瓶子，把空氣擠出去，把瓶口對准蛋黃，輕輕一吸，就行了，蛋黃跟蛋清就分離了！
『玖』 復合膜對卵清蛋白質的截留率大概在多少
復合膜對卵清蛋白質的截留率大概在多少
蛋白質分離提純的一般原則
1. 前處理
把蛋白質從原來的組織或溶解狀態釋放出來，保持原來的天然狀態，並不丟
失生物活性。常用的方法：勻漿器破碎、超生波破碎、纖維素酶處理以及溶菌酶等。
超聲波破碎法：當聲波達到一定頻率時，使液體產生空穴效應使細胞破碎的技術。超聲波引起的快速振動使液體局部產生低氣壓，這個低氣壓使液體轉化為氣體
，即形成很多小氣泡。由於局部壓力的轉換，壓力重新升高，氣泡崩潰。崩潰的氣泡產生一個振動波並傳送到液體中，形成剪切力使細胞破碎。
2． 粗分級
分離可用鹽析、等電點沉澱和有機溶劑分級分離等方法。這些方法的特點是簡便、處理量大，
3． 細分級
樣品的進一步純化。樣品經粗分離以後，一般體積較小，雜蛋白大部分已被除去。進一步純化，一般使用層析法包括凝膠過濾、離子交換層析、吸附層析以及親和層析等。必要時還可選擇電泳、等電聚焦等作為最後的純化步驟。
結晶是最後的一步
分離純化的方法：1．分子大小；2.溶解度；3.電荷；4.吸附性質；5.對配體分子的生物親和力等。
(一)根據分子大小不同的純化方法
1. 透析
利用蛋白質分子不能通過半透膜，使蛋白質和其它小分子物質如無機鹽、單糖等分開。
2. 密度梯度離心。
蛋白質顆粒的沉降系數不僅決定於它的大小，而且也取決於它的密度。
3. 凝膠過濾
利用蛋白質分子大小，因為凝膠過濾所用的介質是凝膠珠，其內部是多孔的網狀結構。當不同的分子大小的蛋白質分子流過凝膠層析柱時，比凝膠珠孔徑大的分子進入珠內的網狀結構，而被排阻在凝膠珠之外隨溶劑在凝膠珠之間的空隙向下移動並最先流出柱外，比網孔小的分子能不同程度底自由出入凝膠珠的內外，由於不同大小的分子所經路徑不同而得到分離。大分子先被洗脫下來。小分子後被洗脫
(二)利用溶解度差別的純化方法
1．等電點沉澱和PH的控制
蛋白質處於等電點時，其凈電荷為零，由於相鄰蛋白質分子之間沒有靜電斥力而聚集沉澱。因此在其他條件相同時，它的溶解度達到最底點，利用等電點分離蛋白質是一種常用的方法。
2. 蛋白質的鹽溶和鹽析
中性鹽可以增加蛋白質的溶解度，這種現象稱為鹽溶。鹽溶作用是由於蛋白質分子吸附某種鹽類離子後，帶電層使蛋白質分子彼此排斥，而蛋白質分子與水相互作用加強了，因而溶解度增加
當溶液的離子強度增加到一定數值時，蛋白質的溶解度開始下降。當離子強度足夠高時，很多蛋白質可以從水溶液中沉澱出來，這種現象稱為鹽析。
鹽析作用的主要原因是大量中性鹽的加入使水的活性降低，原來溶液的大部分甚至全部的自由基水轉變成鹽離子的水化水