❶ 什麼能使蛋白質脫水變性
蛋白質變性。。其實就是蛋白質的結構的變化。。蛋白質變性會使蛋白質理化性質改變和生物學活性喪失。變性時不涉及一級結構改變或肽鍵的斷裂。
變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響,改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞,都是變性的結果。
物理方法有:有加熱,紫外線照射,劇烈振盪等
化學方法有:加強酸,強鹼,重金屬鹽,尿素,乙醇,丙酮等
希望對你有幫助。。。
❷ 蛋白質的哪種脫水方法特別適合用於活菌牛奶的加工
便於活菌牛奶的加工建議使用冷凍乾燥的方法。這樣既達到脫水又能夠保持活菌的活性。
❸ 為什麼缺少蛋白質會脫水
定義及概述
組成蛋白質的基本單位是氨基酸,氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質由一條或多條多肽鏈組成...
作為人體不可缺少的營養成分約占人體組織的20%,每天約有3%的蛋白質參與新陳代謝完成人體的各種生理活動...
❹ 蛋白質分離純化的四種方法
1、鹽析法:
鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中,溶解度會隨鹽濃度的增高而上升,但當鹽濃度增高到一定數值時,使水活度降低,進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和,水化膜逐漸被破壞,最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。
2、有機溶劑沉澱法:
有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二:其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用;其二、有機溶劑的介電常數比水小,導致溶劑的極性減小。
3、蛋白質沉澱劑:
蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用,常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。
4、聚乙二醇沉澱作用:
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。
(4)蛋白質脫水處理方法擴展閱讀:
蛋白質是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。
機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%~20% ,即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。
人體內蛋白質的種類很多,性質、功能各異,但都是由20多種氨基酸(Amino acid)按不同比例組合而成的,並在體內不斷進行代謝與更新。
❺ 蛋白質脫水和蛋白質水解一樣嗎 蛋白質脫水後H2O到了哪裡
不一樣的啊。
蛋白質脫水這個說法應該是脫去了結合水吧。
如果是蛋白質脫水縮合的話:A-COOH+NH2-B→A-CO-NH-B+H2O
蛋白質水解是肽鍵的斷裂水需要加合水的:A-CO-NH-B+H2O→A-COOH+NH2-B
❻ 生物樣品中蛋白質的處理方法有哪些
① 鹽析法
一般來說,所有固體溶質都可以在溶液中加入中性鹽而沉澱析出,這一過程叫鹽析。在生化制備中,許多物質都可以用鹽析法進行沉澱分離,如蛋白質、多肽、多糖、核酸等,其中以蛋白質沉澱最為常見,特別是在粗提階段。
鹽析法分為兩類,第一類叫Ks分段鹽析法,在一定PH和溫度下通過改變離子強度實現,用於早期的粗提液;第二種叫b分段鹽析法,在一定離子強度下通過改變PH和溫度來實現,用於後期進一步分離純化和結晶。
② 有機溶劑沉澱法
有機溶劑的沉澱機理是降低水的介電常數,導致具有表面水層的生物大分子脫水,相互聚集,最後析出。該法優點在於:1)分辨能力比鹽析法高,即蛋白質或其它溶劑只在一個比較窄的有機溶劑濃度下沉澱;2)沉澱不用脫鹽,過濾較為容易;3)在生化制備中應用比鹽析法廣泛。其缺點是對具有生物活性的大分子容易引起變性失活,操作要求在低溫下進行。總體來說,蛋白質和酶的有機溶劑沉澱法不如鹽析法普遍。
有機溶劑的選擇首先是能和水混溶,使用較多的有機溶劑是乙醇、甲醇、丙酮,還有二甲基甲醯胺、二甲基亞碸、乙腈和2-甲基-2,4戊二醇等。
③ 其他沉澱法
一.等電點沉澱法
兩性電解質分子上的凈電荷為零時溶解度最低,不同的兩性電解質具有不同的等電點,以此為基礎可進行分離。如工業上生產胰島素時,在粗提液中先調PH8.0去除鹼性蛋白質,再調PH3.0去除酸性蛋白質。
利用等電點除雜蛋白時必須了解制備物對酸鹼的穩定性,不然盲目使用十分危險。 不少蛋白質與金屬離子結合後,等電點會發生偏移,故溶液中含有金屬離子時,必須注意調整PH值。 等電點法常與鹽析法、有機溶劑沉澱法或其他沉澱方法聯合使用,以提高其沉澱能力。
二.生成鹽復合物沉澱法
1.金屬復合鹽法
許多有機物質包括蛋白在內,在鹼性溶液中帶負電荷,能與金屬離子形成沉澱。根據有機物與它們之間的作用機制,可分為羧酸、胺及雜環等含氮化合物類,如銅鋅鎘;親羧酸疏含氮化合物類,如概鎂鉛;親硫氫基化合物類,如汞銀鉛。 蛋白質-金屬離子復合物的重要性質是它們的溶解度對溶液的介電常數非常敏感,調整水溶液的介電常數(如加入有機溶劑),即可沉澱多種蛋白。
2. 有機鹽法
含氮有機酸如苦味酸、苦酮酸、鞣酸等能與有機分子的鹼性功能團形成復合物而沉澱析出。但此法常發生不可逆的沉澱反應,故用於制備蛋白質時,需採用較溫和的條件,有時還需加入一定的穩定劑。
3.無機復合鹽法
如磷鎢酸鹽、磷鉬酸鹽等。
以上鹽類復合物都具有很低的溶解度,極易沉澱析出。若沉澱為金屬復合鹽,可通以H2S使金屬變成 硫化物而除去,若為有機酸鹽或磷鎢酸鹽,則加入無機酸並用乙醚萃取,把有機酸和磷鎢酸等移入乙醚中除去,或用離子交換法除去。值得注意的是此類方法常使蛋白質發生不可逆沉澱,應用時必須謹慎。
三. 選擇性變性沉澱
其原理是利用蛋白質、酶和核酸等生物大分子對某些物理或化學因素敏感性不同,有選擇地使之變性沉澱,以達到分離提純的目的。
此方法可分為:1)利用表面活性劑(三氯乙酸)或有機溶劑引起變性;2)利用對熱的不穩定性,加熱破壞某些組分,而保存另一些組分;3)酸鹼變性。
四.非離子多聚物沉澱法
非離子多聚物是六十年代發展起來的一類重要沉澱劑,最早用於提純免疫球蛋白、沉澱一些細菌和病毒,近年來逐漸廣泛應用於核酸和酶的分離提純。這類非離子多聚物包括不同分子量的聚乙二醇、NPEO、葡聚糖、右旋糖酐硫酸鈉等,其中應用最多的是聚乙二醇。
用非離子多聚物沉澱生物大分子和微粒,一般有兩種方法:1)選用兩種水溶性非離子多聚物組成液液兩相體系,不等量分配,而造成分離。此方法基於不同生物分子表面結構不同,有不同分配系數。並外加離子強度、PH值和溫度等影響,從而擴大分離效果。2)選用一種水溶性非離子多聚物,使生物大分子在同一液相中,由於被排斥相互凝聚而沉澱析出。該方法操作時先離心除去大懸浮顆粒,調整溶液PH值和溫度至適度,然後加入中性鹽和多聚物至一定濃度,冷貯一段時間,即形成沉澱。
❼ 蛋白質分離提純方法
1、鹽析法:
鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中,溶解度會隨鹽濃度的增高而上升,但當鹽濃度增高到一定數值時,使水活度降低,進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和,水化膜逐漸被破壞,最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。
2、有機溶劑沉澱法:
有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二:其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用;其二、有機溶劑的介電常數比水小,導致溶劑的極性減小。
3、蛋白質沉澱劑:
蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用,常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。
4、聚乙二醇沉澱作用:
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。
(7)蛋白質脫水處理方法擴展閱讀:
吸附層析
1、吸附柱層析
吸附柱層析是以固體吸附劑為固定相,以有機溶劑或緩沖液為流動相構成柱的一種層析方法。
2、薄層層析
薄層層析是以塗布於玻板或滌綸片等載體上的基質為固定相,以液體為流動相的一種層析方法。這種層析方法是把吸附劑等物質塗布於載體上形成薄層,然後按紙層析操作進行展層。
3、聚醯胺薄膜層析
聚醯胺對極性物質的吸附作用是由於它能和被分離物之間形成氫鍵。這種氫鍵的強弱就決定了被分離物與聚醯胺薄膜之間吸附能力的大小。
層析時,展層劑與被分離物在聚醯胺膜表面競爭形成氫鍵。因此選擇適當的展層劑使分離在聚醯胺膜表面發生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的連續過程,就能導致分離物質達到分離目的。
❽ 蛋白質和核酸脫水縮合方式是否相同
我趨向於
c都不相同
核酸不同的生物的確不同,但是蛋白質就不好說了
很多的酶都是蛋白質,關鍵性的酶在不同的生物中也有很多是一樣的,比如決定電子傳遞鏈的酶,等等
當然蛋白質同時有很多不同的,因此應該是
蛋白質不同(但是也有部分是一樣的)
核算不同
❾ 蛋白質的合成方式除了脫水縮合外,還有沒有其它方式
脫水縮合形成肽鍵是氨基酸合成肽鏈的唯一方法,而形成肽鏈是蛋白質合成的基礎。ls所說的二硫鍵是在蛋白質折疊空間形態時形成的,而不是在合成肽鏈時形成的。
❿ 蛋白質是如何進行脫水縮合
在氨基酸進行脫水縮合後變成蛋白質氨基酸的機構基團 : R
化學鍵 : |
氨基: H2N-C-C00H:羧基
化學鍵 : |
氫原子 : H
這里只有R基團是不確定的(R集團決定氨基酸的種類)脫水縮合是在一個氨基酸的C00H鍵與另一個氨基酸的H2N結合 並且脫出一分子水分最後連在一起了 就叫做鈦