為什麼要蛋白超濾

㈠ 金典超濾牛奶是如何實現高蛋白高鈣的

金典超濾牛奶是一種經過超濾技術處理的牛奶。超濾技術是將牛奶通過一系列的膜過濾，將其中的水分、乳糖和一些小分子的蛋白質過濾掉，從而得到富含蛋白質和鈣的乳清濃縮液。
在超濾過程中，牛培手察奶中的蛋白質、鈣等營養成分會被保留在濃縮液中，因此金典超濾牛奶可以實現高蛋白鈣的效果。
此外，金典超濾牛奶還採用了加熱滅菌技術，可以殺滅牛奶中的細菌，延長保質期。同時，金典超濾牛奶也加入了一定量的維生素D等營養成分，使其具有更好的營養價值。
需要注意的是，盡管金典超濾牛奶富含蛋白質和鈣，但仍需根據個人的身體狀況和飲食需求來選擇適合的飲品。對於過敏薯早牛奶蛋白或乳配茄糖不耐受的人群則不適合飲用。

㈡ 利用超濾處理蛋白質溶液時,通常選擇親水性膜材料,其機理是什麼

首先，蛋白質、核酸等生物分子通常能溶於水，不兼容有機溶劑

如果用疏水內性的膜，首先容水是不能通過膜的，如果樣品還有水，就會在膜的表面形成一層水膜，不能正常過濾或超濾；因此採用親水性的膜材料。

當然並不是所有親水性膜都可以用作超濾膜，這個和膜的化學兼容性和生物吸附性能有關。

PALL公司是目前做超濾系統和超濾膜世界上最大的公司，如有購買意向，可聯系PALL公司。

㈢ 為什麼要使用超濾凈水器

首先，水對於健康有著至關重要的作用，人體組織的70％以上都是水份，正常的循環下，每四到六周，體內的水分就要全部循環更新一次。「水——普通的、經過濾的水——是一種被忽略卻又必不可少的營養物質，它可能是使你更健康、更有活力、更長壽所需的而卻丟失的成分。」其次，日常的自來水中有許多有害物質，通常飲用水較主要的問題就是消毒用的余氯、有機化合物和重金屬幾大污染物質。這些污染物質的危害在於我們的身體無法將其分解或排泄掉，因此會隨著時間的推移在我們的身體里不斷的積累，較終對我們的身體造成無法逆轉的破壞。例如氯是造成動脈硬化及與之相關的諸如心力衰竭和大部分常見猝發形式的基本原因。

在氯化過程中，氯同天然有機物，腐殖質相結合形成潛在的致癌物三鹵甲烷。而使用凈水器可以安全喝水，家用凈水器可以有效的分離去除各類污染物，如細菌、余氯、重金屬、揮發性物質等水中雜質及有害物質，保留水中的礦物質和微量元素，所凈化之後的水口感好，水質呈弱鹼性可以直接飲用，無需燒開，是家庭較理想的飲用水解決方案。凈水器的首次使用前應該嚴格按照說明書上的步驟進行沖洗，否則會影響凈水器的性能和前期制水的水質效果。靠前次使用前應該對凈水器的濾芯進行沖洗，以便沖洗掉凈水器內的保護液和其他雜質。比如常見的超濾膜和RO膜，為了保護其特有的品狀和性能，廠家進場會用無色無味甘油進行濾芯浸泡，以保證其濾芯的濕潤狀態。

㈣ 蛋白質超濾中，有一個換液的步驟，其目的是什麼

超濾，用於截留水中膠體大小的顆粒，而水和低分子量溶質則允許透過膜。由膜表面機械篩分、膜孔阻滯和膜表面及膜孔吸附的綜合效應，以篩濾為主。所以超濾不能做為脫鹽設備，一般用在反滲透前做除鹽水預處理設備。
如果在你的問題中選的話只能用離子交換樹脂了。
離子交換法是以圓球形樹脂(離子交換樹脂)過濾原水，水中的離子會與固定在樹脂上的離子交換。常見的兩種離子交換方法分別是硬水軟化和去離子法。硬水軟化主要是用在反滲透(RO)處理之前，先將水質硬度降低的一種前處理程序。軟化機裡面的球狀樹脂，以兩個鈉離子交換一個鈣離子或鎂離子的方式來軟化水質。 離子交換樹脂利用氫離子交換陽離子，而以氫氧根離子交換陰離子；以包含磺酸根的苯乙烯和二乙烯苯製成的陽離子交換樹脂會以氫離子交換碰到的各種陽離子(例如Na+、Ca2+、Al3+)。同樣的，以包含季銨鹽的苯乙烯製成的陰離子交換樹脂會以氫氧根離子交換碰到的各種陰離子(如Cl-)。從陽離子交換樹脂釋出的氫離子與從陰離子交換樹脂釋出的氫氧根離子相結合後生成純水。 陰陽離子交換樹脂可被分別包裝在不同的離子交換床中，分成所謂的陰離子交換床和陽離子交換床。也可以將陽離子交換樹脂與陰離子交換樹脂混在一起，置於同一個離子交換床中。不論是那一種形式，當樹脂與水中帶電荷的雜質交換完樹脂上的氫離子及(或)氫氧根離子，就必須進行「再生」。再生的程序恰與純化的程序相反，利用氫離子及氫氧根離子進行再生，交換附著在離子交換樹脂上的雜質。

㈤ 體內葯物分析中為何要處理理生物樣品中的蛋白質又該如何處理生物樣品中的蛋白質

生物樣品的前處理涉及很多方面，但主要應考慮生物樣品的種類，被測定葯物的性質和測定方法三個方面的問題。
樣品於測定前一般說來，放射免疫測定法由於具有較高的靈敏度和選擇性，因此當初步除去主要干擾物質之後即可直接測定微量樣品；而對靈敏度和專屬性較差的紫外分光光度法，分離要求就要相應高一些；至於常用的高效液相色譜法，為防止蛋白質等雜質沉積在色譜柱上，上柱前需對生物樣品進行去蛋白，有時對被測組分進行提取、制備衍生物等前處理。
樣品處理步驟與分析方法的選擇—(一）去除蛋白質
在測定血樣時，首先應去除蛋白質。去除蛋白質可使結合型的葯物均出來，以便測定葯物的總濃度；去除蛋白質也可預防提取過程中蛋白質發泡，減少乳化的形成，以及可以保護儀器性能（如保護HPLC柱不被沾污），延長使用期限。去除蛋白法有以下幾種。
1.加入與水相混溶的有機溶劑加入水溶性的有機溶劑；可使蛋白質的分子內及分子間的氫鍵發生變化而使蛋白質凝聚，使與蛋白質結合的葯物釋放出來。
2.加入中性鹽加入中性鹽，使溶液的離子強度發生變化。中性鹽能將與蛋白質水合的水置換出來，從而使蛋白質脫水而沉澱。
3.加入強酸當pH低於蛋白質的等電點時，蛋白質以陽離子形式存在。此時加入強酸，可與蛋白質陽離子形成不溶住鹽而沉澱。
5.酶解法在測定一些酸不穩定及蛋白結合牢的葯物時，常需用酶解法。最常用的酶是蛋白水解酶中的枯草菌溶素。它不僅可使組織酶，並可使葯物析出。
酶解法的優點是：可避兔某些葯物在酸及高溫下降解：對與蛋白質結合牢的葯物（如保泰松、苯妥英納），可顯著改善回收率；可用有機溶劑直接提取酶解液而無乳化現象生成，當採用HPLC法檢測時，無需再進行過多的凈化操作。酶解法的主要問題是不適用於在鹼性下易水解的葯物。
（二）綴合物的水解
尿中葯物多數呈綴合狀態。由於綴合物較原型葯物具有較大的極性，不易被有機溶劑提取。有些葯物僅需較溫和條件即可使葯物游離，有些則需較劇烈的方法，常用酸水解或酶水解的方法。
（三）分離、純化與濃集
對於大多數葯物而言，生物樣品的分析通常由兩步組成：樣品的前處理（分離、純化、濃集）和對最終提取物的儀器分析。
提取法是應用最多的分離、純化方法。提取的目的是為了從大量共存物中分離出所需要的微量組分----葯物及其代謝物，並通過溶劑的蒸發使樣品得到濃集。提取法包括液-液提取法和液-固提取法。
1.液-液提取法（liquid-liquidextraction，LLE）
多數葯物是親脂性的，在適當的溶劑中的溶解度大於水相中的溶解度，而血樣或尿樣中含有的大多數內源性雜質是強極性的水溶性物質。因而用有機溶劑提取一次即可除去大部分雜質，從大量的樣品中提取葯物經濃集後作為分析用樣品。
2.液-固提取法（liquid-solidextration，LES）
液－固提取法是近十幾年來在純化生物樣品時被廣泛採用的方法。也可以認為是規模縮小的柱色譜法。這種方法是應用液相色譜法原理處理樣品。將具有吸附、分配及離子交換性質的、表面積大的擔體作為萃取劑填入小柱，以溶劑淋洗後，將生物樣品通過，使其葯物或雜質保留在擔體上，用適當溶劑洗去雜質，再用適當溶劑將葯物洗脫下來。
（四）化學衍生化
分離前將葯物進行化學衍生化的目的是：（1）使葯物變成具有能被分離的性質；（2）提高檢測靈敏度；（3）增強葯物的穩定性；（4）提高對光學異構體分離的能力等。
葯物分子中含有活潑H者均可被化學衍生化，如含有－COOH、－OH、NH2、、－NH－、－SH等官能團的葯物都可被衍生化。
化學衍生化對GC和HPLC尤為重要。
1.GC中化學衍生化法葯物的化學衍生化前處理對GC十分必要，衍生化可使葯物分子中的極性基團，如羥基、氨基、羧基等變成無極性的、易於揮發的葯物，從而使GC的溫度不必很高即可適合GC的分析要求。主要的衍生化反應有烷基化（alkylations）、醯化（acrylations）、硅烷化（silylations）等。其中已硅烷化用得最廣泛。
常用的烷基化試劑有碘甲烷（CHI）、疊氮甲烷（CHN2）、氫氧化三甲基苯胺（TMAH）等；常用得醯化試劑有：乙酸酐、丙酸酐等；硅烷化試劑有：三甲基氯硅烷（TMCS）、雙－三甲基硅烷乙醯胺（BSA）、雙－三甲基硅烷三氟乙醯胺（BSTFA）、三甲基硅烷咪唑（IMTS）等。
具有光學異構體的葯物，由於R（-）與S（＋）構型不同，使之具有不同的葯效和葯動學特性，因此，異構體的分離也是十分重要的。分離光學異構體的方法之一，就是採用不對稱試劑，使其生成非對映異構體衍生物，然後用GC法或HPLC法進行分析測定。常用的稱試劑有：（S）－N－三氟乙醯脯胺醯氯、（S）－N－五氟乙醯脯胺醯氯等。 #\?xJxT\?
2.HPLC中化學衍生化法當採用HPLC法時，其衍生化的目的是為了提高葯物的檢測靈敏度。一些在紫外、可見光區沒有吸收或者摩爾吸收系數小的葯物，可以使其與衍生成對可見－紫外檢測器、熒光檢測器及電化學檢測器等具有高靈敏度的衍生物。
化學衍生化包括柱前衍生化和柱後衍生化兩種方法。由於柱前衍生化法是在分離前使葯物與衍生化試劑反應，故與葯物具有相同官能團的雜質也會同樣生成衍生，這樣就有可能妨礙葯物的檢測。同時，如果雜質含量多時，葯物與衍生化試劑的反應率降低，因此，應盡可能將葯物進行精製後再衍生化。柱後衍生化是葯物經色譜柱分離之後進行的，所以可形成對檢測器具有高靈敏度的衍生物，從而提高了選擇性。HPLC常用的衍生化試劑有鄰苯二醛、丹醯氯、熒胺等。
在測定生物樣品中葯物及其代謝物時，樣品的前處理是十分重要的。除了少數情況，將體液經簡單處理後進行直接測定外，一般要在測定之前進行樣品的前處理，即進行分離、純化、濃集，必要時還需對待測組分進行化學衍生化，從而為測定創造良好的條件。生物樣品進行前處理的目的在於：①葯物進入體內後，經吸收、分布、代謝，然後排出體外。在體液、組織和排泄物中除了游離型（原型）葯物之外，還有葯物的代謝物、葯物與蛋白質形成的結合物、以及葯物或其代謝物與內源性物質，如葡萄糖醛酸、硫酸形成的葡萄糖醛酸甙（gl uronides）、硫酸酯（sulphates）綴合物等多種形式存在，需要分離後測定葯物及代謝物；②生物樣品的介質組成比較復雜。如在血清中既含有高分子的蛋白質和低分子的糖、脂肪、尿素等有機化合物，也含有Na＋、K＋、X-等無機化合物］。其中影響最大的是蛋白質，若用HPLC法測定葯物濃度時，蛋白質會沉積在色譜柱上發生堵塞，嚴重影響分離效果。因此，為了保護儀器，提高測定的靈敏度，必須進行除蛋白等前處理。
一、常用樣品的種類、採集和貯藏
生物樣品包括各種體液和組織，但實際上最常用的是比較容易得到的血液（血漿、血清、金血）、尿液、唾液。在一些特定的情況下選用乳汁、脊髓液、精液等。下面僅介紹常用的血樣、尿樣及唾液。
（一）血樣 G\­(9M^6@y!
血漿（plasma）和血清（serum）是最常用的生物樣品。測定血中葯物濃度通常是指測定血漿或血清中的葯物濃度，而不是指含有血細胞的全血中的葯物濃度。一般認為，當葯物在體內達到穩定狀態時，血漿中葯物濃度與葯物在作用點的濃度緊密相關，即血漿中的葯物濃度反映了葯物在體內（靶器官）的狀況，因而血漿濃度可作為作用部位葯物濃度的可靠指標。
供測定的血樣應能代表整個血葯濃度，因而應待葯物在血液中分布均勻後取樣。動物實驗時，可直接從動脈或心臟取血。對於病人，通常採取靜脈血，有時根據血葯濃度和分析方法靈敏度，也可用毛細管采血。由採集的血液製取血漿或血清。
血漿的制備 將採取的血液置含有抗凝劑（如：肝縈、草酸鹽、拘橡酸鹽、EDTA、氟化鈉等）的試管中，混合後，以2500～3000rpm離心5min使與血細胞分離，分取上清液即為血漿。

血清的制備 將採取的血樣在室溫下至少放置30min到1h，待凝結出血餅後，用細竹捧或玻璃棒輕輕地剝去血餅，然後以2000～3000rpm離心分離5～10min，分取上清液．即為血清。
血漿比血清分離快，而且製取的量多，其量約為全血的一半。但由於所用抗凝劑的種類不同，用血漿測定葯物濃度有時不一致；血清的獲取量小，但血清成分更接近於組織液的化學成分，測定血清中有關物質的含量，比全血更能反映機體的具體情況；同時，葯物與纖維蛋白幾乎不結合，因此，血漿及血清中的葯物濃度測定值通常是相同的。基於上述原因，現在國外多採用「專用血清」來測定葯物的濃度。
對大多數葯物來說，血漿濃度與紅細胞中的濃度成正比，所以測定全血也不能提供更多的數據，而全血的凈化較血漿和血清更為麻煩，尤其是溶血後，血色素會給測定帶來干擾。但在個別情況下也有採用全血測定葯物濃度的。例如氯噻酮可與紅細胞結合，其動力學行為與在血漿中不同，在血細胞的葯物濃度比血漿葯物濃度大50～100倍；又如一些三環降壓葯物，對個別患者來說，在血漿和紅細胞的分配比率不是一個常數，因此宜採用全血進行測定。
全血（Whole blood）也應加入抗凝劑混合，防止凝血後影響測定。血樣的採取量受到一定限制，特別是間隔比較短的多次取樣，患者不易配合。過去一般取1～2ml。隨著高靈敏度測定方法的建立，取量可減少到1ml以下。採取靜脈血時，目前通行的方法是用注射器直接從靜脈抽取，然後置試管中：採取毛細管取血時，應用毛細管或特殊的微量采血管採取。採取血樣時，應由從事醫療工作的醫生、護士或者臨床檢查技師實施，葯劑師等不能進行采血工作。
血樣的采血時間間隔應隨測定目的的不同而異。例如：進行葯物動力學參數的測定時，需給出葯物在體內的葯物濃度．時間曲線。應根據動力學曲線模型〈單室還是雙室）、給葯方式來確定取樣間隔和次數，主要應在曲線首尾及峰值附近或濃度變化較大處取祥。采樣次數示意圖見
如進行治療葯物濃度監測（therapeuticdrug monitoring，TDM）時，則應在血中葯物濃度達到穩態後才有意義。但每種葯物的半衰期不同，因此達到穩態的時間也不間，取樣時間也隨之不同。葯物進入體內後，大多數很快與血漿中的蛋白質（白蛋白、球蛋白）結合成結合型，並與未結合的游離型葯物處於平衡狀態而存在。結合型葯物（bound型）不能通過血管壁，而游離型葯物（free型）能夠到達葯物作用部位，因此可以說葯物療效與游離型葯物濃度有著比較密切的關系，當然最理想的是測定游離型葯物。由於測定游離型葯物必須經過「超速離心」或「超濾法」等復雜的分離操作，又因葯物的蛋白結合率沒有很大的個體差異，通常血葯總濃度（結合型與游離的總和）可以有效表示游離葯物的濃度，因此，大多數的檢驗室不測定游離型葯物，而是測定葯物的總濃度。
但某些疾病可改變葯物與血漿蛋白的結合率，如肝硬化病人奎尼丁的游離型葯物分數幾乎增加三倍；腎病時，苯妥英、水楊酸、安妥明等的血漿蛋白結合卒明顯下降。有些葯物血漿蛋白結合率存在著很大的個體差異，如奎尼丁的血漿蛋白結合率的范圍為50％～90％，不同個體問游離葯物濃度差達10倍。也就是說在肝硬化、腎功能不全、腎病變、低營養等狀態下，血中白蛋白濃度顯著減少，葯物的蛋白結合率下降，游離型葯物濃度上升，此時應測定游離型葯物濃度。
採取血樣後，應及時分離血漿或血清，並最好立即進行分析。如不能立即測定時，應妥善儲存。血漿或血清樣品不經蒸發、濃縮，必須置硬質玻璃試管中完全密塞後保存。短期保存時置冰箱（4℃）中，長期保存時要在冷凍櫥（庫）（－20℃）中冷凍保存。
要注意采血後及時分離出血漿或血清再進行儲存。若不預先分離，血凝後冰凍保存，則因冰凍有時引起細胞溶解從而妨礙血漿或血清的分離或因溶血影響葯物濃度變化。
（二）唾液
唾液由腮腺、頜下腺、舌下腺和口腔粘膜內許多散在的小腺體分泌液混合組成的，平時所說的唾液就是指此混合液。一般成人每天分泌1～1.5ml，但個體差異大，即使是同－個人每日之內、每日之間也有變動；各腺體分泌的唾液組成也會有很大差別。對口腔粘膜給予機械的或化學的剌激時，會影響各唾液腺的分泌；視覺、聽覺、嗅覺等剌激所產生的條件反射以及思維、情緒也會影響唾液腺的分泌；隨年齡不同，唾液的分泌量也不同：小兒的唾液分泌量多，老年人的分泌量減少。
唾液的相對密度為1.003～1.008；pH值在6.2～7.6之間變動，分泌量增加時趨向鹼性而接近血液的pH值；通常得到的唾液含有粘蛋白，其粘度是水的1.9倍。
唾液的採集應盡可能在剌激少的安靜狀態下進行。一般在漱口後15min收集。分泌量多的，可以將自然貯存於口腔內的唾液吐入試管中，1min內約可取1ml的唾液。必要時也可轉動舌尖，以促進唾液的分泌。採集的時間至少要10min。採集後立即測量其除去泡沫部分的體積。放置後分為泡沫部分、透明部分及灰乳白色沉澱部分三層。分層後，以3000rpm離心分離10min，取上清液作為葯物濃度測定的樣品。也可以採用物理的（如嚼石蠟塊、橡膠、海綿）或化學的（如酒石酸）等方法剌激，使在短時間內得到大量的唾液。但另一方面，這樣做往往使唾液中的葯物濃度受到影響。特殊需要時，可以採集腮腺、頜下腺及舌下腺分泌的單一唾液。這種單一唾液的採集必須採用特殊的唾液採集器來收集。 ~6["b\}iY\
唾液中含有粘蛋白，唾液的粘度由粘蛋白的含量多少而定。粘蛋白是在唾液分泌後，受唾液中酶催化而生成的。為阻止粘蛋白的生成，應將唾液在4℃以下保存。如果分析時沒有影響，則可用鹼處理唾液，使粘蛋白溶解而降低粘度。唾液在保存過程中，會放出二氧化碳而使pH值升高，因此，需要測定唾液的pH值時，應在取樣的當時為好。冷藏保存唾液時，解凍後有必要將容器內唾液充分攪勻後再用，不然測定結果會產生誤差。
用唾液作為樣品測定葯物濃度有幾個優點：與採取血樣不同，患者自己可以不受時間和地點的限制，很容易地反復採集；採集時無痛苦無危險；有些唾液中葯物濃度可以反映血漿中游離型葯物濃度。但另一方面，由於唾液是由腮腺、頜下腺及舌下腺等各腺體分泌的組成不同的混合液體，其組成也會發生經時變動；因此，唾液中的葯物濃度與血漿中的游離型葯物濃度相比就容易變動；而且唾液中葯物濃度與血漿中葯物濃度的比值〈S／P）只有少數葯物是恆定值；有些與蛋白結合率較高的葯物，葯物在唾液中的濃度比血漿濃度低得多，需要高靈敏度的分析方法才能檢測；對有些患者（如癲癇、昏迷）不能採集唾液樣品。最後應該指出的是：目前所指的血漿或血清濃度的治療范圍，都是指血漿或血清中的總濃度（游離型和結合型），因此，只有知道唾液中葯物濃度與血漿中葯物濃度有－定的比值時，唾液中葯物濃度的監測才有意義，並且應該先求出具體患者的比值（S/P）。
（三）尿液
採用尿樣測定葯物濃度的目的與血液、唾液樣品不同。尿葯測定主要用於葯物劑量回收研究、尿清除率、生物利用度的研究，並可推斷患者是否違反醫囑用葯，同時根據葯物劑量回收研究可以預測葯物的代謝過程及測定葯物的代謝類型（代謝速率，MR）等。
體內葯物清除主要是通過尿液排出，葯物可以原型（母體葯物）或代謝物及其綴合物（conjugete）等形式排出。尿液中葯物濃度較高，收集量可以很大，收集也方便。但尿液濃度通常變化很大。尿液主要成分是水、含氮化合物（其中大部分是尿素）及鹽類。
健康人排出的尿液是淡黃色或黃褐色的，成人一日排尿量為1~5L，尿液相對密度1.015~1.020，pH值在4.8~8.0之間。放置後會析出鹽類，並有細菌繁殖、固體成分的崩解，因而使尿液變混濁。由於這些原因，必須加入防腐劑保存。採集的尿是自然排尿。尿包括隨時尿、晨尿、白天尿、夜間尿及時間尿幾種。測定尿中葯物濃度時應採用時間尿，時間尿以外的尿不可能推斷全尿中葯物的排泄濃度和葯物總量。因此，測定尿中葯物的總量時，將一定時間內（如8h、12h或24h等）排泄的尿液全部儲在起來，並記錄其體積，取其一部分測定葯物濃度，然後乘以尿量求得排泄總量。如採集24h的尿液時，一般在上午8點讓患者排尿並棄去不要，之後排出的尿液全部儲存於干凈的容器，中，直到次日上午8點再讓患者排尿，並加入容器中。將此容器中盛的尿液做為檢液。採集24h尿液時，常用2L容量的帶蓋的廣口玻璃瓶，其體和可能會有士100ml的誤差，因此，需再用量筒准確地測量儲尿量。採集一定時間內的時間尿液時，常用塗蠟的一次性紙杯或用玻璃杯，並用量筒准確量好體積放入儲尿瓶，並做好記錄。
尿液中葯物濃度的改變不能直接反映血葯濃度，即P與血葯濃度相關性差；受二試者的腎功能正常與否直接影響葯物排泄，因而腎功能不良者不宜採用尿樣；嬰兒的排尿時間難於掌握；尿液不易採集完全並不易保存。這些是尿樣的缺點。
採集的尿樣應立即測定。若收集24h的尿液不能立即測定時，應加入防腐劑置冰箱中保存。常用防腐劑有：甲苯、二甲苯、氯仿、麝香草酚以及醋酸、濃鹽酸等。利用甲苯等可以在尿液的表面形成薄膜，醋酸等可以改變尿液的酸鹼性來抑制細菌的生長。保存時間為24～36h，可置冰箱（4℃）中，長時間保存時，應冰凍（－20℃）。
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㈥ 蛋白質層析、超濾常用技術手段

在分離分析特別是蛋白質分離分析中，層析是相當重要、且相當常見的一種技術，其原理較為復雜，對人員的要求相對較高，這里只能做一個相對簡單的介紹。
一、 吸附層析
1、 吸附柱層析
吸附柱層析是以固體吸附劑為固定相，以有機溶劑或緩沖液為流動相構成柱的一種層析方法。
2、 薄層層析
薄層層析是以塗布於玻板或滌綸片等載體上的基質為固定相，以液體為流動相的一種層析方法。這種層析方法是把吸附劑等物質塗布於載體上形成薄層，然後按紙層析操作進行展層。
3、 聚醯胺薄膜層析
聚醯胺對極性物質的吸附作用是由於它能和被分離物之間形成氫鍵。這種氫鍵的強弱就決定了被分離物與聚醯胺薄膜之間吸附能力的大小。層析時，展層劑與被分離物在聚醯胺膜表面競爭形成氫鍵。因此選擇適當的展層劑使分離在聚醯胺膜表面發生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的連續過程，就能導致分離物質達到分離目的。
二、 離子交換層析
離子交換層析是在以離子交換劑為固定相，液體為流動相的系統中進行的。離子交換劑是由基質、電荷基團和反離子構成的。離子交換劑與水溶液中離子或離子化合物的反應主要以離子交換方式進行，或藉助離子交換劑上電荷基團對溶液中離子或離子化合物的吸附作用進行。`
三、 凝膠過濾
凝膠過濾又叫分子篩層析，其原因是凝膠具有網狀結構，小分子物質能進入其內部，而大分子物質卻被排除在外部。當一混合溶液通過凝膠過濾層析柱時，溶液中的物質就按不同分子量篩分開了。
四、 親和層析
親和層析的原理與眾所周知的抗原一抗體、激素一受體和酶一底物等特異性反應的機理相類似，每對反應物之間都有一定的親和力。正如在酶與底物的反應中，特異的廢物(S')才能和一定的酶(E)結合，產生復合物(E－S')一樣。在親和層析中是特異的配體才能和一定的生命大分子之間具有親和力，並產生復合物。而親和層析與酶一底物反應不同的是，前者進行反應時，配體(類似底物)是固相存在；後者進行反應時，底物呈液相存在。實質上親和層析是把具有識別能力的配體L(對酶的配體可以是類似底物、抑制劑或輔基等)以共價鍵的方式固化到含有活化基團的基質M(如活化瓊脂糖等)上，製成親和吸附劑M－L，或者叫做固相載體。而固化後的配體仍保持束縛特異物質的能力。因此，當把圍相載體裝人小層析柱(幾毫升到幾十毫升床體積)後，讓欲分離的樣品液通過該柱。這時樣品中對配體有親和力的物質S就可藉助靜電引力、范德瓦爾力，以及結構互補效應等作用吸附到固相載體上，而無親和力或非特異吸附的物質則被起始緩沖液洗滌出來，並形成了第一個層析峰。然後，恰當地改變起始緩沖 液的PH值、或增加離子強度、或加人抑③劑等因子，即可把物質S從固相載體上解離下來，並形成了第M個層析峰(見圖6－2)。顯然，通過這一操作程序就可把有效成分與雜質滿意地分離開。如果樣品液中存在兩個以上的物質與固相載體具有親和力(其大小有差異)時，採用選擇性緩沖液進行洗脫，也可以將它們分離開。用過的固相載體經再生處理後，可以重復使用。
上面介紹的親和層析法亦稱特異性配體親和層析法。除此之外，還有一種親和層析法叫通用性配體親和層析法。這兩種親和層析法相比，前者的配體一般為復雜的生命大分子物質(如抗體、受體和酶的類似底物等)，它具有較強的吸附選擇性和較大的結合力。而後者的配體則一般為簡單的小分子物質(如金屬、染料，以及氨基酸等)，它成本低廉、具有較高的吸附容量，通過改善吸附和脫附條件可提高層析的解析度。
五、 聚焦層析
聚焦層析也是一種柱層析。因此，它和另外的層析一樣，照例具有流動相，其流動相為多緩沖劑，固定相為多緩沖交換劑。
聚焦層析原理可以從PH梯度溶液的形成、蛋白質的行為和聚焦效應三方面來闡述。
1、PH梯度溶液的形成
在離子交換層析中，PH梯度溶液的形成是靠梯度混合儀實現的。例如，當使用陰離子 劑進行層析時，制備PH由高到低呈線性變化的梯度溶液的方法是，在梯度儀的混合室(這層析柱者)中裝高PH溶液，而在另一室裝低PH極限溶液，然後打開層析柱的下端出口，讓洗脫液連續不斷地流過柱體。這時從柱的上部到下部溶液的PH值是由高到低變化的。而在聚焦層析中，當洗脫液流進多緩沖交換劑時，由於交換劑帶具有緩沖能力的電荷基團，故PH梯度溶液可以自動形成。例如，當柱中裝陰離子交換劑PBE94(作固定相)時，先用起始緩沖液(配方見表了一2)平衡到PHg，再用含PH6的多緩沖劑物質(作流動相)的淋洗液通過柱體，這時多緩沖劑中酸性最強的組分與鹼性陰離子交換對結合發生中和作用。隨著淋洗液的不斷加人，住內每點的PH值從高到低逐漸下降。照此處理J段時間，從層析柱頂部到底部就形成了PH6～9的梯度。聚焦層析柱中的PH梯度溶液是在淋洗過程中自動形成的，但是隨著淋洗的進行，PH梯度會逐漸向下遷移，從底部流出液的PH卻由9逐漸降至6，並最後恆定於此值，這時層析柱的PH梯度也就消失了。
2．蛋白質的行為
蛋白質所帶電荷取決於它的等電點(PI)和層析柱中的PH值。當柱中的PH低於蛋白質的PI時，蛋白質帶正電荷，且不與陰離於交換劑結合。而隨著洗脫劑向前移動，固定相中的PH值是隨著淋洗時間延長而變化的。當蛋白質移動至環境PH高於其PI時，蛋白質由帶正電行變為帶負電荷，並與陰離子交換劑結合。由於洗脫劑的通過，蛋白質周圍的環境PH 再次低於PI時，它又帶正電荷，並從交換劑解吸下來。隨著洗脫液向柱底的遷移，上述過程將反復進行，於是各種蛋白質就在各自的等電點被洗下來，從而達到了分離的目的。
不同蛋白質具有不同的等電點，它們在被離子交換劑結合以前，移動之距離是不同的，洗脫出來的先後次序是按等電點排列的。

供靜脈注射的25%人胎盤血白蛋白（即胎白）通常是用硫酸銨鹽析法、透析脫鹽、真空濃縮等工藝制備的，該工藝流程硫酸銨耗量大，能源消耗多，操作時間長，透析過程易產生污染。改用超濾工藝後，平均回收率可達97.18%；吸附損失為1.69%；透過損失為1.23%；截留率為98.77%。大幅度提高了白蛋白的產量和質量，每年可節省硫酸銨6.2噸，自來水16000噸。目前國外生產超濾膜和超濾裝置最有名的廠家是美國的Milipore公司和德國的Sartorius公司。
隨著現代生物技術的發展, 通過基因工程生產蛋白質葯物在治療人類面臨的重大疾病如癌症等方面展示出巨大的潛力. 為滿足生物技術產品工業化生產的需要, 開發高通量、低成本、高效的分離純化方法已引起人們的高度關注. 超濾技術由於具有通量高, 操作條件溫和, 易於放大等特點, 特別適合生物活性大分子的分離. 在生物技術領域, 超濾技術目前已廣泛應用於細胞收集分離、除菌消毒、緩沖液置換、分級( fract ionatio n) 、脫鹽及濃縮[ 1] . 近年來越來越多的研究表明, 通過選擇適當的膜或膜表面改性,以及對分離過程進行優化, 充分利用和調控膜—蛋白質以及蛋白質—蛋白質之間的靜電相互作用, 可以實現分子量相近的兩種蛋白質的高選擇性超濾分離[2- 7] .

為克服常規蛋白質超濾分離過程優化中存在的實驗蛋白質消耗多、工作量大、費時以及費用高等缺點, 我們相繼開發了脈沖進樣技術( Pulsed sampleinject ion technique ) [8]和參數連續變化超濾技術( Parameter scanning ultraf ilt ration) [9]. 並以此為基礎, 結合載體相超濾技術( Carrier phase ult rafil—t rat ion) [10]進一步提出了一種蛋白質超濾分離快速優化新方法[11], 實現了人血漿白蛋白—免疫球蛋白[12]、人源化單克隆抗體( A lemtuzumab) 單體— 二聚體[13]的超濾分離過程快速優化和高選擇性分離,並在膜的篩選及其適用性快速評估方面展現出巨大的潛力. 該方法的主要特徵是與AKTA Prime 系統聯用, 採用脈動進樣技術顯著減少了蛋白質的用量;而利用雙緩沖體系( 類似梯度洗脫) 的參數連續變化超濾技術, 在pH 或離子強度連續變化的情況下考查pH 或離子強度對蛋白質透過率或截留率的影響, 進一步縮短了實驗時間, 降低了蛋白質的用量,極大地減少了實驗量, 加快了過程優化進程; 另外,載體相超濾技術的應用則可保證超濾分離自始至終在設定的條件下進行, 從而最大限度地保證超濾過程的穩定性.

㈦ 蛋白質的分離方法有哪些它們各依據蛋白質的什麼性質或特點

（一）水溶液提取法
稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利於蛋白質的溶解.提取的溫度要視有效成份性質而定.一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大,因此,溫度高利於溶解,縮短提取時間.但另一方面,溫度升高會使蛋白質變性失活,因此,基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫（5度以下）操作.為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑（如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等）.
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇.
1、pH值
蛋白質,酶是具有等電點的兩性電解質,提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH
范圍內.用稀酸或稀鹼提取時,應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化,從而導致蛋白質構象的不可逆變化,一般來說,鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液.
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶,稱為鹽溶作用.同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合,具有保護蛋白質不易變性的優點,因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽,一般以0.15摩爾.升濃度為宜.緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液.
（二）有機溶劑提取法
一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶,不溶於水、稀鹽溶液、稀酸或稀鹼中,可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑,它們具的一定的親水性,還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液.但必須在低溫下操作.丁醇提取法對提取一些與脂質結合緊密的蛋白質和酶特別優越,一是因為丁醇親脂性強,特別是溶解磷脂的能力強；二是丁醇兼具親水性,在溶解度范圍內（度為10%,40度為6.6%）不會引起酶的變性失活.另外,丁醇提取法的pH及溫度選擇范圍較廣,也適用於動植物及微生物材料.
二、蛋白質的分離純化
蛋白質的分離純化方法很多,主要有：
（一）根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響,一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高,蛋白質的溶解度增加,此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時,蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出,這種現象稱鹽析,將大量鹽加到蛋白質溶液中,高濃度的鹽離子（如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力,可奪取蛋白質分子的水化層,使之「失水」,於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出.鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好.由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同,故鹽析所需的鹽濃度也不一樣,因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱.
影響鹽析的因素有：（1）溫度：除對溫度敏感的蛋白質在低溫（4度）操作外,一般可在室溫中進行.一般溫度低蛋白質溶介度降低.但有的蛋白質（如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白）在較高的溫度（25度）比0度時溶解度低,更容易鹽析.（2）pH值：大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低.（3）蛋白質濃度：蛋白質濃度高時,欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉澱出來（共沉現象）.因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋,使蛋白質含量在2.5-3.0%.
蛋白質鹽析常用的中性鹽,主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等.
其中應用最多的硫酸銨,它的優點是溫度系數小而溶解度大（25度時飽和溶液為4.1M,即767克/升；0度時飽和溶解度為3.9M,即676克/升）,在這一溶解度范圍內,許多蛋白質和酶都可以鹽析出來；另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好,不易引起蛋白質變性.硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間,當用其他pH值進行鹽析時,需用硫酸或氨水調節.
蛋白質在用鹽析沉澱分離後,需要將蛋白質中的鹽除去,常用的辦法是透析,即把蛋白質溶液裝入秀析袋內（常用的是玻璃紙）,用緩沖液進行透析,並不斷的更換緩沖液,因透析所需時間較長,所以最好在低溫中進行.此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽,所用的時間就比較短.
2、等電點沉澱法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小,因而溶解度也最小,各種蛋白質的等電點有差別,可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉澱,但此法很少單獨使用,可與鹽析法結合用.
3、低溫有機溶劑沉澱法
用與水可混溶的有機溶劑,甲醇,乙醇或丙酮,可使多數蛋白質溶解度降低並析出,此法分辨力比鹽析高,但蛋白質較易變性,應在低溫下進行.
（二）根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開.
超濾法是利用高壓力或離心力,強使水和其他小的溶質分子通過半透膜,而蛋白質留在膜上,可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質.
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析,這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一.柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（Sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose gel）.
（三）根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同,可將其分開.
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下,因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開.值得重視的是等電聚焦電泳,這是利用一種兩性電解質作為載體,電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度,當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時,到達各自等電點的pH位置就停止,此法可用於分析和制備各種蛋白質.
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；CM-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素；DEAE?FONT
FACE="宋體"
LANG="ZH-CN">纖維素）,當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時,帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上,隨後用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來.（詳見層析技術章）
（四）根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法,它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來,而且純度很高.這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand）的分子能特異而非共價地結合.其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在,每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質,因此蛋白質的分離（Separation）,提純（Purification）
和鑒定（Characterization）是生物化學中的重要的一部分,至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來,因此往往採取幾種方法聯合使用.
細胞的破碎
1、高速組織搗碎：將材料配成稀糊狀液,放置於筒內約1/3體積,蓋緊筒蓋,將調速器先撥至最慢處,開動開關後,逐步加速至所需速度.此法適用於動物內臟組織、植物肉質種子等.
2、玻璃勻漿器勻漿：先將剪碎的組織置於管中,再套入研桿來回研磨,上下移動,即可將細胞研碎,此法細胞破碎程度比高速組織搗碎機為高,適用於量少和動物臟器組織.
3、超聲波處理法：用一定功率的超聲波處理細胞懸液,使細胞急劇震盪破裂,此法多適用於微生物材料,用大腸桿菌制備各種酶,常選用50-100毫克菌體/毫升濃度,在1KG至10KG頻率下處理10-15分鍾,此法的缺點是在處理過程會產生大量的熱,應採取相應降溫措施.對超聲波敏感和核酸應慎用.
4、反復凍融法：將細胞在-20度以下冰凍,室溫融解,反復幾次,由於細胞內冰粒形成和剩餘細胞液的鹽濃度增高引起溶脹,使細胞結構破碎.
5、化學處理法：有些動物細胞,例如腫瘤細胞可採用十二烷基磺酸鈉（SDS）、去氧膽酸鈉等細胞膜破壞,細菌細胞壁較厚,可採用溶菌酶處理效果更好.
無論用哪一種方法破碎組織細胞,都會使細胞內蛋白質或核酸水解酶釋放到溶液中,使大分子生物降解,導致天然物質量的減少,加入二異丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或減慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性,加入苯甲磺醯氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力,但不是全部,還可通過選擇pH、溫度或離子強度等,使這些條件都要適合於目的物質的提取.
濃縮、乾燥及保存
一、樣品的濃縮
生物大分子在制備過程中由於過柱純化而樣品變得很稀,為了保存和鑒定的目的,往往需要進行濃縮.常用的濃縮方法的：
1、減壓加溫蒸發濃縮
通過降低液面壓力使液體沸點降低,減壓的真空度愈高,液體沸點降得愈低,蒸發愈快,此法適用於一些不耐熱的生物大分子的濃縮.
2、空氣流動蒸發濃縮
空氣的流動可使液體加速蒸發,鋪成薄層的溶液,表面不斷通過空氣流；或將生物大分子溶液裝入透析袋內置於冷室,用電扇對准吹風,使透過膜外的溶劑不沁蒸發,而達到濃縮目的,此法濃縮速度慢,不適於大量溶液的濃縮.
3、冰凍法
生物大分子在低溫結成冰,鹽類及生物大分子不進入冰內而留在液相中,操作時先將待濃縮的溶液冷卻使之變成固體,然後緩慢地融解,利用溶劑與溶質融點介點的差別而達到除去大部分溶劑的目的.如蛋白質和酶的鹽溶液用此法濃縮時,不含蛋白質和酶的純冰結晶浮於液面,蛋白質和酶則集中於下層溶液中,移去上層冰塊,可得蛋白質和酶的濃縮液.
4、吸收法
通過吸收劑直接收除去溶液中溶液分子使之濃縮.所用的吸收劑必需與溶液不起化學反應,對生物大分子不吸附,易與溶液分開.常用的吸收劑有聚乙二醇,聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝膠等,使用聚乙二醇吸收劑時,先將生物大分子溶液裝入半透膜的袋裡,外加聚乙二醇復蓋置於4度下,袋內溶劑滲出即被聚乙二醇迅速吸去,聚乙二醇被水飽和後要更換新的直至達到所需要的體積.
5、超濾法
超濾法是使用一種特別的薄膜對溶液中各種溶質分子進行選擇性過濾的方法,不液體在一定壓力下（氮氣壓或真空泵壓）通過膜時,溶劑和小分子透過,大分子受阻保留,這是近年來發展起來的新方法,最適於生物大分子尤其是蛋白質和酶的濃縮或脫鹽,並具有成本低,操作方便,條件溫和,能較好地保持生物大分子的活性,回收率高等優點.應用超濾法關鍵在於膜的選擇,不同類型和規格的膜,水的流速,分子量截止值（即大體上能被膜保留分子最小分子量值）等參數均不同,必須根據工作需要來選用.另外,超濾裝置形式,溶質成份及性質、溶液濃度等都對超濾效果的一定影響.Diaflo
超濾膜的分子量截留值：
膜名稱分子量截留值孔的大的平均直徑
XM－300300,000140
XM－200100,00055
XM－5050,00030
PM－30 30,00022
UM－2020,00018
PM－1010,00015
UM－21,00012
UM05500 10
用上面的超濾膜製成空心的纖維管,將很多根這樣的管攏成一束,管的兩端與低離子強度的緩沖液相連,使緩沖液不斷地在管中流動.然後將纖維管浸入待透析的蛋白質溶液中.當緩沖液流過纖維管時,則小分子很易透過膜而擴散,大分子則不能.這就是纖維過濾秀析法,由於透析面積增大,因而使透析時間縮短10倍.
二、乾燥
生物大分子制備得到產品,為防止變質,易於保存,常需要乾燥處理,最常用的方法是冷凍乾燥和真空乾燥.真空乾燥適用於不耐高溫,易於氧化物質的乾燥和保存,整個裝置包括乾燥器、冷凝器及真空乾燥原理外,同時增加了溫度因素.在相同壓力下,水蒸汽壓隨溫度下降而下降,故在低溫低壓下,冰很易升華為氣體.操作時一般先將待乾燥的液體冷凍到冰點以下使之變成固體,然後在低溫低壓下將溶劑變成氣體而除去.此法干後的產品具有疏鬆、溶解度好、保持天然結構等優點,適用於各類生物大分子的乾燥保存.
三、貯存
生物大分子的穩定性與保存方法的很大關系.乾燥的製品一般比較穩定,在低溫情況下其活性可在數日甚至數年無明顯變化,貯藏要求簡單,只要將乾燥的樣品置於乾燥器內（內裝有乾燥劑）密封,保持0－4度冰箱即可,液態貯藏時應注意以下幾點.
1、樣品不能太稀,必須濃縮到一定濃度才能封裝貯藏,樣品太稀易使生物大分子變性.
2、一般需加入防腐劑和穩定劑,常用的防腐劑有甲苯、苯甲酸、氯仿、百里酚等.蛋白質和酶常用的穩定劑有硫酸銨糊、蔗糖、甘油等,如酶也可加入底物和輔酶以提高其穩定性.此外,鈣、鋅、硼酸等溶液對某些酶也有一定保護作用.核酸大分子一般保存在氯化鈉或檸檬酸鈉的標准緩沖液中.
3、貯藏溫度要求低,大多數在0度左右冰箱保存,有的則要求更低,應視不同物質而定.

㈧ 超濾法分離的蛋白留在哪裡

被截留在半透膜上。透析和超濾通常用於蛋白質分離方法。待分離的透析混合物放置在由半透膜的透析袋，然後浸入在透析液分離。超濾是利用離心力或壓力強行使水和其它小分子通過半透膜，而蛋白質被截留在半透膜上的過程。

㈨ 請問伊利金典「超6」超濾牛奶為什麼會有那麼高的蛋白質

這款伊利牛奶採用超濾工藝過濾，經過0.2秒的超瞬時升溫殺菌後，用多倍的生牛乳濃縮生產出高倍的蛋白牛奶。每100ml金典超濾奶蛋白質含量達6g，鈣含量為180mg，脂肪含量為1.5g。超濾過程實際是一種篩分過程，根據牛奶中不同組分的分子量大小將各組分離。
與其他產品相比，超濾奶的特點在於優化重組，經過特殊的過濾工藝，調整牛奶中的關鍵成分，如蛋白質、乳糖、鈣等，最終可以達到加速提高蛋白質、鈣含量，加速降低乳糖含量的目的。據說大於2kg的生牛乳，才能生產1kg的超濾牛奶。
據介紹，伊利金典超濾牛奶採用最先進的陶瓷微濾除菌技術，使得牛奶中的原生高蛋白含量高於普通牛奶中這一指標水平，甚至可以做到是普通牛奶的2倍。同時，這款產品還將健康人士不甚喜歡的脂肪攔截住，保證牛奶達到高鈣低脂的特點， 金典超濾奶每100ml含有180mg鈣含量，每100ml僅含有1.5g脂肪。如此看來，伊利金典超濾牛奶為消費者提供了更多健康和營養。
這款伊利金典超6超濾牛奶營養價值非常的高，而且營養成分比較安全，喝起來之後會給人體補充超多的蛋白質，而且是低脂的。希望我的回答對你有幫助。